Tipos de fibras de colágeno

O tecido conjuntivo forma o suporte estrutural dos seres vivos, especialmente dos vertebrados. Os tecidos que atendem a essa definição desempenham uma variedade de funções em todo o corpo, e os blocos de construção de muitos desses tecidos conjuntivos são as fibras de colágeno. O colágeno é uma proteína - na verdade, é a proteína mais abundante encontrada na natureza. Portanto, não deve ser surpreendente que cerca de 40 subtipos tenham sido identificados em 2018.

Nem todos os tipos de colágeno são formados em fibras, feitas de fibrilas (que são feitas de grupos de trigêmeos de moléculas de colágeno), mas três dos cinco principais tipos de colágeno - rotulados I, II, III, IV e V - são frequentemente vistos neste arranjo. O colágeno possui a característica vantajosa de resistir ao alongamento ou às forças de tração. Devido à grande prevalência de colágeno no corpo, os distúrbios que afetam sua síntese ou fabricação biológica são numerosos e podem ser graves.

Tecido conjuntivo propriamente dito, que se traduz aproximadamente em "qualquer coisa que não seja osso que a maioria das pessoas pode reconhecer como tecido conjuntivo ", inclui tecido conjuntivo frouxo, tecido conjuntivo denso e tecido adiposo lenço de papel. Outros tipos de tecido conjuntivo incluem sangue e tecido formador de sangue, tecido linfóide, cartilagem e osso.

O colágeno é uma forma de tecido conjuntivo frouxo. Este tipo de tecido inclui fibras, substância fundamental, membranas basais e uma variedade de células de tecido conjuntivo existentes livremente (por exemplo, circulando no sangue). Além das fibras de colágeno, o tipo de fibra do tecido conjuntivo frouxo inclui fibras reticulares e fibras elásticas. O colágeno não é encontrado na substância fundamental, mas é um componente de certas membranas basais, que são a interface entre o próprio tecido conjuntivo e qualquer tecido que ele suporte.

Conforme observado, o colágeno é um tipo de proteína e as proteínas consistem em aminoácidos. Comprimentos curtos de aminoácidos são chamados de peptídeos, enquanto os polipeptídeos são mais longos, mas não são proteínas funcionais completas.

Como todas as proteínas, o colágeno é feito na superfície dos ribossomos dentro das células. Eles usam instruções do ácido ribonucléico (RNA) para fazer longos polipeptídeos chamados procolágeno. Essa substância é modificada no retículo endoplasmático das células de várias maneiras. Moléculas de açúcar, grupos hidroxila e ligações sulfeto-sulfeto são adicionados a certos aminoácidos. Cada molécula de colágeno destinada a uma fibra de colágeno é enrolada em uma hélice tripla junto com duas outras moléculas, dando-lhe estabilidade estrutural. Antes que o colágeno se torne completamente maduro, suas pontas são aparadas para formar uma proteína chamada tropocolágeno, que é simplesmente outro nome para colágeno.

Embora mais de três dúzias de tipos distintos de colágeno tenham sido identificados, apenas uma pequena fração deles é fisiologicamente significativa. Os primeiros cinco tipos, usando algarismos romanos I, II, III, IV e V, são esmagadoramente os mais comuns no corpo. Na verdade, 90 por cento de todo o colágeno consiste do Tipo I.

Colágeno Tipo I (às vezes chamado de colágeno I; esse esquema, claro, se aplica a todos os tipos) compõe as fibras de colágeno e é encontrado na pele, tendões, órgãos internos e na parte orgânica (ou seja, não mineral) do osso. O tipo II é o principal constituinte da cartilagem. O tipo III é o principal componente das fibras reticulares, o que é um tanto confuso, pois não são consideradas "fibras de colágeno" como as fibras do tipo I são; os tipos I e III são freqüentemente vistos juntos nos tecidos. O tipo IV é encontrado nas membranas basais, enquanto o tipo V é visto no cabelo e na superfície das células.

Como o colágeno tipo I é tão disseminado, é fácil isolá-lo dos tecidos circunvizinhos e foi o primeiro tipo de colágeno a ser formalmente descrito. A molécula de proteína do tipo I consiste em três componentes moleculares menores, dois dos quais são conhecidos como cadeias α1 (I) e um dos quais é chamado de cadeia α2 (I). Estes são arranjados na forma de uma longa hélice tripla. Essas hélices triplas, por sua vez, são empilhadas uma ao lado da outra para formar fibrilas, que, por sua vez, são agrupadas em fibras de colágeno completas. A hierarquia do menor ao maior no colágeno é, portanto, cadeia α, molécula de colágeno, fibrila e fibra.

Essas fibras são capazes de se esticar consideravelmente sem quebrar. Isso os torna extremamente valiosos nos tendões, que conectam os músculos aos ossos e, portanto, devem ser capaz de tolerar uma grande quantidade de força sem quebrar, enquanto ainda oferece uma grande quantidade de flexibilidade.

Em uma doença chamada osteogênese imperfeita, o colágeno tipo I não é produzido em quantidades suficientes ou o colágeno sintetizado é defeituoso em sua composição. Isso resulta em fraqueza óssea e irregularidades no tecido conjuntivo, levando a vários graus de debilidade física (em alguns casos, pode ser fatal).

O colágeno tipo II também forma fibras, mas não são tão organizadas como as fibras de colágeno tipo I. Estes são encontrados principalmente na cartilagem. As fibrilas do tipo II, em vez de serem perfeitamente paralelas, costumam ser organizadas no que é mais ou menos uma confusão. Isso é proporcionado pelo fato de que a cartilagem, embora seja o principal lar do colágeno tipo II, é feita principalmente de uma matriz que consiste em proteoglicanos. Eles são feitos de moléculas chamadas glicosaminoglicanos, enroladas em um núcleo cilíndrico de proteína. Todo o arranjo torna a cartilagem compressível e "elástica", qualidades adequadas para a principal tarefa da cartilagem de amortecer a tensão de impacto nas articulações, como joelhos e cotovelos.

Acredita-se que os distúrbios da formação da cartilagem que afetam o esqueleto, conhecidos como condrodisplasias, sejam causados ​​por uma mutação no gene do DNA que se codifica com a molécula de colágeno tipo II.

O principal papel do colágeno tipo III é a formação de fibras reticulares. Essas fibras são muito estreitas, tendo apenas cerca de 0,5 a 2 milionésimos de um metro de diâmetro. As fibrilas de colágeno feitas de colágeno tipo III são mais ramificadas do que paralelas na orientação.

As fibras reticulares são encontradas em abundância nos tecidos mieloides (medula óssea) e linfoides, onde servem de suporte para as células especializadas envolvidas na geração de novas células sanguíneas. Eles são feitos por fibroblastos ou células reticulares, dependendo de sua localização. Eles podem ser diferenciados do colágeno tipo I com base em sua aparência após serem corados com certos corantes químicos.

Um dos dez ou mais subtipos da doença, chamado síndrome de Ehlers-Danlos, que pode levar a uma ruptura fatal dos vasos sanguíneos, é causado por uma mutação no gene que codifica o colágeno tipo III.

O colágeno tipo IV é o principal componente da membrana basal, conforme observado. É organizado em extensas redes de ramificação. Esse tipo de colágeno não possui o que se chama de periodicidade axial, ou seja, ao longo de seu comprimento não apresenta um padrão de repetição característico e não forma fibras. Esse tipo de colágeno pode, portanto, ser visto como o mais aleatório dos principais tipos de colágeno. O colágeno tipo IV é composto por grande parte da parte mais interna das três camadas da membrana basal, chamada de lâmina densa ("camada espessa"). Em ambos os lados da lâmina densa estão a lâmina lúcida e a lâmina fibrorreticular. A última camada contém algum colágeno tipo III na forma de fibras reticulares, bem como colágeno tipo VI, um tipo encontrado com menos frequência.