Aminosyrer: Funksjon, struktur, typer

Aminosyrer er en av de fire viktigste livets makromolekyler, de andre er karbohydrater, lipider og nukleinsyrer. De tjener primært som de monomere enhetene i proteiner. De 20 naturlig forekommende aminosyrene finnes i alle levende ting, fra bakterier til mennesker.

Siden aminosyrer gjør proteiner og proteiner står for det meste av kroppsmassen din, er disse syrene bokstavelig talt de tingene som mennesker (og andre dyr) er laget av.

Underskudd i en eller flere aminosyrer kan føre til ufullstendig eller dårlig konstruert vev og antas også å spille en rolle i oppstarten av noen kreftformer.

Menneskekroppen er i stand til å syntetisere 10 av disse syrene, men de andre 10 må hentes fra kostholdskilder og kalles derfor essensielle aminosyrer. Disse tilbys noen ganger som essensielle aminosyretilskudd.

Aminosyrer som kroppen kan produsere kalles ikke-essensielle aminosyrer, et noe misvisende begrep siden kroppen faktisk krever dem.

Hver aminosyre har både en forkortelse på en bokstav og en forkortelse på tre bokstaver (f.eks.

Aminosyrer har blitt populære i kosttilskudd blant folk som er interessert i generell helse og de som håper å bygge muskelmasse gjennom en kombinasjon av vekttrening og ernæring inngrep.

• Den første aminosyren som ble identifisert var asparagin, isolert fra aspargesjuice i 1806.

Den universelle strukturen til alle aminosyrer er et sentralt karbonatom som har en karboksyl gruppe, en aminogruppe, a hydrogenatom og en "R" sidekjede som varierer fra aminosyre til aminosyre bundet til den.

De karboksylgruppe består av et karbonatom dobbeltbundet til et oksygenatom og også bundet til en hydroksyl (-OH) gruppe. Det kan fremstilles som -CO (OH), og det er dette som tjener disse forbindelsene betegnelsen "syre", da hydrogenatomet i hydroksylkomponenten lett blir donert, og etterlater en -CO-) gruppe.

De 20 aminosyrene som finnes i naturen kalles alfa-aminosyrer fordi aminogruppen (-NH2) er bundet til alfakarbonet i karboksylsyren, som er karbonet ved siden av -CO (OH) -gruppen. Dette karbonet er også det "sentrale" karbonet beskrevet ovenfor.

Aminosyrer varierer i masse fra 75 gram per mol (glycin) til 204 gram per mol (tryptofan), og er i gjennomsnitt mindre enn sukker glukose (180 gram per mol).

Hvis hver aminosyre ble observert med samme frekvens i naturen, ville hver utgjøre omtrent 5 prosent av aminosyrene i proteinstrukturer (100 prosent delt på 20 aminosyrer = 5 prosent pr aminosyre).

I virkeligheten varierer disse forekomstfrekvensene fra litt over 1,2 prosent (tryptofan og cystein) til i underkant av 10 prosent (leucin).

De "R" sidekjeder, eller bare R-kjeder, faller inn i forskjellige underkategorier som både beskriver og bestemmer den biokjemiske oppførselen til aminosyren som helhet. En vanlig ordning kategoriserer aminosyrer som hydrofob, hydrofile (eller polar), ladet eller amfipatisk.

Hydrofobisk kommer fra gresk for "vannfrykt", og disse åtte aminosyrene er så merket fordi sidekjedene deres er ikke-polær, som betyr at de ikke bærer verken en elektrostatisk ladning eller en asymmetrisk fordelt ladning. Som et resultat av denne eiendommen, hydrofob aminosyrer finnes vanligvis på innsiden av proteiner, "trygge" mot vann.

Tilsvarende er disse syrene hydrofile jevnaldrende har en tendens til å monteres på ytre overflater av proteiner. Ladet og amfipatisk molekyler viser i mellomtiden sin egen sjarm og særegenheter.

Følgende er en liste over individuelle aminosyrer sammen med noen av deres kjennetegn. De presenteres i rekkefølge etter forkortelsene på en bokstav for å gjøre det lettere å referere, men hvis du velger å prøve å huske navn på aminosyrene, bør du bruke det grupperingsskjemaet eller annet lureri som gjør denne oppgaven så enkel som mulig.

Disse åtte aminosyrene er generelt gruppert sammen og blir noen ganger kalt "ikke-polare" i stedet for hydrofobe, selv om de egentlig betyr det samme. De deltar på det indre av proteiner i van der Waals-interaksjoner, som er som kovalente eller ioniske bindinger men mye svakere og mer forbigående.

• Alanin (ala eller A): Den nest letteste så vel som den nest mest rikelig aminosyren.
• Glycin (gly eller G): Har faktisk ikke en full sidekjede (sidekjeden for glysin er et enkelt hydrogen) og plasseres derfor sammen med andre ikke-polære forbindelser som standard, men er ofte funnet nær overflaten av proteiner og kan sannsynligvis merkes "hydrofil" for dette grunnen til.
• Fenylalanin (phe eller F): Som tyrosin og tryptofan, er dette en aromatisk aminosyre, som ikke har noe med lukten å gjøre (aminosyrer er luktfrie) og i stedet indikerer tilstedeværelsen av en fenylgruppe (en seks-karbonring som inneholder tre dobbeltbindinger).
• Isoleucin (ile eller I): An isomer av leucin med en enkelt metyl (-CH3) gruppe bundet til et annet karbon i R-kjeden. (Isomerer har samme antall og type atomer, men forskjellige romlige ordninger.)
• Leucine (leu eller L): Som med isomeren er leucin en forgrenet aminosyre (BCAA), en referanse til konstruksjonen av R-kjeden. Fordi de fleste dyr ikke kan syntetisere BCAA, er dette to av de essensielle aminosyrene.
• Metionin (met eller M): En av to svovelholdige aminosyrer, den andre er cystein. Noen ganger klassifisert som amfipatisk eller til og med polar, avhengig av omgivelsene.
• Proline (pro eller P): Aminogruppen av prolin eksisterer i en fem-atomring i stedet for som en terminal -NH2-gruppe.
• Valin (val eller V): Nok en BCAA; tilsvarer et leucinmolekyl med en ryggrad metylgruppe skåret ut.

Tryptofan er noen ganger inkludert i denne gruppen, men det er faktisk amfipatisk.

Disse aminosyrene kalles ofte "polære, men ikke ladede." De pepper de ytre overflatene av proteiner og trekker seg ikke tilbake i nærvær av vann.

• Cystein (cys eller C): Inneholder et svovelatom; utgjør bare 1,2 prosent av aminosyrene i naturen.
• Histidin (hans eller H): Histidin inneholder ikke en, men to -NH2-grupper, noe som gjør den til en veldig allsidig aminosyre takket være dens evne til å ta på eller avlaste protoner (dvs. hydrogenatomer) på flere steder. I noen kilder er histidin først og fremst oppført som amfipatisk.
• Asparagin (asn eller N): Kjemisk er dette asparaginsyre med en aminogruppe som erstatter det sure hydrogen i karboksylgruppen.
• Glutamin (gln eller Q): Identisk med glutamtsyre med en aminogruppe som erstatter det sure hydrogenet i karboksylgruppen.
• Serin (ser eller S): De hydrofile egenskapene til serin skyldes det faktum at den inneholder en hydroksylgruppe.
• Treonin (thr eller T): Ligner i struktur til et sukker som heter threose, og er oppkalt etter det.

Disse forbindelsene oppfører seg omtrent som hydrofile (polære) aminosyrer ved at de lett samhandler med vann, men de har en nettolading på +1 eller -1. Dette gjør dem til syrer (protondonorer) eller baser (protonakseptorer) ved pH, eller surhet, i menneskekroppen.

• Asparaginsyre (asp eller D): Deprotonated ved fysiologisk (kropp) pH, noe som gir en negativ ladning på molekylet. Også kalt aspartat.
• Glutaminsyre (lim eller E): Deprotonated ved fysiologisk pH. Også kalt glutamat.
• Lysin (lys eller K): En base, og protonert ved fysiologisk pH.
• Arginin (arg eller R): Også en base og protonert ved fysiologisk pH.

"Amfipatisk" oversettes omtrent til "å føle begge deler" på gresk, og disse aminosyrene kan fungere som både ikke-polare (hydrofobe) og polare (hydrofile), nesten som en softballspiller som ikke er en superstjernekanne eller røre, men som kan fungere godt i begge roller i en sport der de fleste spillernes kapasitet er høyt spesialisert.

De bærer ikke nettolading, men fordelingen av elektrisk ladning langs R-kjedene til disse aminosyrer er markert asymmetrisk.

• Tyrosin (tyr eller T): Dens hydroksylgruppe kan både donere og akseptere en hydrogenbinding, så tyrosin "virker" noen ganger hydrofilt.
• Tryptofan (prøv eller W): Den største aminosyren; en forløper for nevrotransmitteren serotonin (5-hydroksytryptamin).