リン酸化はタンパク質活性にどのように影響しますか?

タンパク質は細胞の主力製品です。 酵素として、それらは生化学反応を触媒します。 タンパク質は、他の物質と結合して細胞の活動を制御する受容体としても機能します。 ホルモンの一部として、タンパク質は分泌などの主要な細胞活動を開始または抑制することができます。 細胞は、リン酸化をスイッチとして使用して、タンパク質の活性をオンまたはオフにします。

リン酸塩とタンパク質

タンパク質は、アミノ酸骨格と、通常、1つまたは複数の側鎖を持つ分子です。 タンパク質の原子にかかる電気力は、複雑な折り目やリングを含む可能性のある3次元の形状またはコンフォメーションをタンパク質に与えます。 リン酸化は、タンパク質などの有機分子に、1個のリン原子と4個の酸素原子からなるリン酸基を付加する化学反応です。 リン酸塩は負の電荷を持っています。 リン酸化はタンパク質のコンフォメーションを変化させます。 このプロセスは通常、元に戻すことができます。 タンパク質は、コンピューターのビットを0と1の間で反転させるのと同様に、リン酸化または脱リン酸化することができます。

機構

リン酸基を受け入れることができるアミノ酸はごくわずかです。 リン酸基の強い負電荷は、タンパク質の形成方法と水との相互作用の方法を変化させます。 通常は水と相互作用しないタンパク質は、リン酸化されると親水性で水に優しいものになります。 この変更により、タンパク質の物理的および生化学的特性が変更されます。 キナーゼは、リン酸を高エネルギー分子からタンパク質などの別の物質に移動させる酵素の一種です。 科学者たちは、リン酸を特定のタンパク質に転移させる何百ものキナーゼを特定しました。

酵素活性

1つまたは複数のリン酸基の付加によって引き起こされる酵素のコンフォメーション変化は、酵素を活性化または阻害する可能性があります。 たとえば、酵素グリコーゲンシンテターゼのリン酸化は、酵素の形状を変化させ、その活性を低下させます。 この酵素は、小糖であるグルコースの長鎖デンプングリコーゲンへの変換を触媒します。 リン酸化剤はグリコーゲンシンテターゼキナーゼ3、またはGSK-3であり、アミノ酸のセリンとスレオニンにリン酸基を付加することができます。 この例では、GSK-3はグリコーゲンシンテターゼの最後の3つのセリンアミノ酸にリン酸基を追加し、酵素がグルコースと相互作用するのを困難にします。

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受容体

受容体は、細胞外からの信号に応答する細胞内のタンパク質です。 リン酸化は受容体を阻害または活性化する可能性があります。 たとえば、エストロゲン受容体α(ERA)は、ホルモンのエストロゲンが細胞に入ると活性化されるタンパク質です。 ERAは転写因子です-活性化されたERAは染色体のDNAまたはデオキシリボ核酸に結合し、特定の遺伝子がタンパク質として発現されるかどうかに影響を与える可能性があります。 ただし、ERAは最初にリン酸化された場合にのみDNAに結合できます。 ERAが活性化およびリン酸化されると、DNA転写を増強し、特定のタンパク質の産生を刺激することができます。

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