すべての酵素には、それらが最もよく機能する特定のpH範囲があります。 酵素はアミノ酸と呼ばれる分子からなるタンパク質であり、これらのアミノ酸にはpHに敏感な領域があります。 pHスケールは、溶液の酸性または塩基性を定義します。低pHは酸性、高pHは塩基性です。 人間の胃のpHは2で、胃で機能する酵素はそのpHレベルで機能するようになっています。
胃のpHが低い
私たちが食べ物や飲み物を摂取すると、バクテリアが一緒にやって来ます。 私たちの体は、胃の中のバクテリアを殺すことによって感染から身を守ることができます。 pH 2では、胃の胃液は私たちが摂取するバクテリアを殺すのに十分なほど酸性です。 壁細胞と呼ばれる胃の内側を覆う細胞は塩酸またはHClを分泌し、この酸は胃液のpHを低くします。 HClは食物を消化しませんが、バクテリアを殺し、肉の結合組織を破壊するのを助け、胃の消化酵素であるペプシンを活性化します。
ペプシンはタンパク質を消化します
胃の内側を覆う主細胞は、ペプシノーゲンと呼ばれるプロ酵素を生成します。 ペプシノーゲンが胃の酸性環境に接触すると、反応を触媒してそれ自体を活性化し、ペプシンと呼ばれる活性酵素になります。 ペプシンはプロテアーゼ、またはタンパク質の化学結合を切断する酵素です。 ペプシンは、そのアミノ酸の1つにカルボン酸基を使用して、食品に含まれるタンパク質の窒素と酸素の間の化学結合を切断します。
ペプシンはpH2で機能します
ペプシンがpH2で最もよく機能する理由は、酵素の活性部位のアミノ酸のカルボン酸基がプロトン化された状態、つまり水素原子に結合している必要があるためです。 低pHでは、カルボン酸基がプロトン化され、化学結合を切断する化学反応を触媒することができます。 2を超えるpH値では、カルボン酸は脱プロトン化されるため、化学反応に関与できなくなります。 ペプシンはpH2で最も活性が高く、pHが高くなると活性が低下し、pH6.5以上で完全に低下します。 一般に、酵素の触媒基（ペプシンの場合はカルボン酸）が原因で、酵素活性はpHに敏感です。 グループ-プロトン化または脱プロトン化され、この状態によって化学物質に参加できるかどうかが決まります 反応。
より高いpHで不活性なペプシン
胃で消化された後、食物は幽門括約筋を通って小腸の十二指腸に出て行きます。そこではpHがはるかに高くなります。 この環境では、水素原子の濃度が低いため、ペプシンは不活性になります。 次に、酵素活性部位のペプシンカルボン酸の水素が除去され、酵素が不活性になります。 ペプシンによって触媒される化学反応は、プロトン化されたカルボン酸の存在に依存するため、酵素の活性は、それが含まれる溶液のpHに大きく依存します。 低pHは高活性につながり、高pHはほとんどまたはまったく活性を与えません。