Учените все още се стремят да разберат сложните детайли на сложните протеинови молекули, които позволяват основни биологични процеси. Тези молекули, известни като ензими, функционират като катализатори за множество биологични реакции. Без ензими повечето от тези реакции не биха настъпили достатъчно бързо, за да поддържат живота. Ензимите са проектирани да работят в определена среда. Прекомерната топлина, заедно с различни други състояния, могат сериозно да влошат ензимната активност.
Реакциите на живота
Биологичните реакции осигуряват енергия и специализирани молекули, които поддържат живота на организма. Всички реакции обаче не могат да възникнат, докато определено количество енергия не стимулира реагиращите молекули. Тази енергия е известна като енергията на активиране на реакцията. Наличната енергия в биологична среда често е недостатъчна, за да стимулира достатъчен брой реакции, но ензимите компенсират тази недостатъчност. Чрез промяна на начина, по който реагиращите молекули взаимодействат помежду си, ензимите намаляват енергията на активиране и позволяват реакциите да протичат много по-бързо.
Променено от топлина
Ензимите са специализирани протеинови молекули, което означава, че те споделят основната структура на протеина: специфични видове аминокиселини, свързани заедно в определена последователност. Ензимите като цяло имат сложни триизмерни структури, които определят техните подробни функционални характеристики. Ако тази структура се промени, ензимът става по-малко ефективен в ролята си на намаляване на енергията на активиране. Един често срещан източник на структурни промени е топлината. Топлите температури са склонни към повишена ензимна активност чрез увеличаване на кинетичната енергия, свързана със произволна молекула движение, но когато температурата стане прекомерна, ензимите изпитват структурно влошаване, което инхибира ензимното дейност.
Молекули в движение
Нарушаването на внимателно проектираната структура на ензима е известно като денатурация. Този процес често е желателен: някои хранителни протеини, например, са по-лесно смилаеми, след като са били денатурирани чрез готвене. Високата температура е често срещана причина за денатурация. С увеличаване на температурата случайното молекулярно движение става по-енергично. В крайна сметка молекулярното движение става толкова енергично, че молекулите нарушават връзките между многобройните аминокиселини, които определят естествената структура на ензима. Ензимът не се разрушава, но съществените му структурни характеристики са променени. В сложни протеини като ензимите денатурацията е почти винаги необратима.
Ензим без субстрат
Една непокътната реактивна молекула или субстрат, която се свързва с ензим в началото на ензимната реакция, е от съществено значение за правилното функциониране на ензима. Денатурацията на субстрат причинява структурни промени, които затрудняват или невъзможно той да се впише в силно специфичната структура на ензима. Ензимите са силно специфични, което означава, че техните сложни структури гарантират, че те могат да се прикрепят само към един вид молекула или към група тясно свързани молекули.
