Ензимите са от решаващо значение за целия живот, защото катализират химичните реакции, които иначе биха протичали твърде бавно, за да поддържат живота. Важното е, че скоростите, с които ензимите са в състояние да катализират своите целеви реакции и способността на ензимите да поддържат структурата си, силно зависят от температурата. В резултат на това замразяването и кипенето могат да имат значителен ефект върху ензимната активност.
TL; DR (твърде дълго; Не прочетох)
Кипенето разгражда ензимите, така че те вече не функционират. Под замръзването кристализацията предотвратява функционирането на ензимите.
Молекулярно движение и ролята на температурата
За да се разбере как замразяването влияе върху ензимната активност, първо е необходимо да се разбере ефектът на температурата върху молекулите, които са субстратите за ензимната катализа. Вътре в клетките субстратните молекули са в постоянно произволно движение, известно като броуновско движение, в резултат на сблъсъци между субстратните молекули и отделните водни молекули. С увеличаване на температурата се увеличава и скоростта на това произволно молекулярно движение, тъй като молекулите имат повече вибрационна енергия при по-високи температури. По-бързото движение увеличава честотата на случайни сблъсъци между молекули и ензими, което е важно за ензимна активност, тъй като ензимите зависят от техните молекули на субстрата, които се сблъскват в тях, преди реакцията да може възникне.
Ефект от замразяването върху ензимната активност
При много ниски температури доминира обратният ефект - молекулите се движат по-бавно, намалявайки честотата на сблъсъци ензим-субстрат и следователно намалявайки ензимната активност. В точката на замръзване молекулярното движение намалява драстично, когато възникне твърдо образуване и молекулите се заключват в твърди кристални образувания. В тези твърди кристали молекулите имат далеч по-малка свобода на движение в сравнение със същите молекули в течно разположение. В резултат на това сблъсъците ензим-субстрат са изключително редки, след като настъпи замразяване и ензимната активност е почти нула под нулата.
Ензимна структура
Въпреки че повишаването на температурата води до по-високи нива на ензимна активност, има горна температурна граница, при която ензимите могат да продължат да функционират. За да се разбере защо е така, трябва да се вземат предвид структурата и функцията на ензимите. Ензимите са протеини, изградени от отделни аминокиселини, задържани заедно в триизмерна структура чрез химични връзки между аминокиселините. Тази триизмерна структура е от решаващо значение за ензимната активност, тъй като ензимите са структурирани така, че да образуват физическа „форма“ около техните субстрати.
Кипене и денатурация
При температури около кипене химическите връзки, които държат заедно структурата на ензимите, започват да се разпадат. В резултат на това загубата на триизмерна структура кара ензимите вече да не отговарят на техните целеви субстратни молекули и ензимите изцяло спират да функционират. Тази загуба на структура, известна като денатурация, е необратима - след като ензимите се нагреят толкова много, че химическите връзки, които ги държат заедно, се разпадат, те няма да се образуват спонтанно отново, ако температурите намаляване. Това е за разлика от замразяването, което не засяга ензимната структура - ако температурите се повишат след замразяване, ензимната активност ще бъде възстановена.
