Вчені досі прагнуть зрозуміти складні деталі складних білкових молекул, які забезпечують необхідні біологічні процеси. Ці молекули, відомі як ферменти, функціонують як каталізатори численних біологічних реакцій. Без ферментів більшість цих реакцій не відбувалися б досить швидко, щоб підтримувати життя. Ферменти призначені для роботи в певному середовищі. Надмірне нагрівання, поряд з різними іншими станами, може серйозно погіршити активність ферментів.
Реакції життя
Біологічні реакції забезпечують енергію та спеціалізовані молекули, які підтримують життя організму. Однак усі реакції не можуть відбуватися, поки певна кількість енергії не стимулює молекули реагенту. Ця енергія відома як енергія активації реакції. Енергії, доступної в біологічному середовищі, часто недостатньо для стимулювання достатньої кількості реакцій, але ферменти компенсують цю недостатність. Змінюючи спосіб взаємодії молекул реагуючих речовин, ферменти знижують енергію активації і дозволяють реакціям відбуватися набагато швидше.
Змінено теплом
Ферменти - це спеціалізовані білкові молекули, що означає, що вони поділяють основну структуру білка: певні типи амінокислот, зв'язаних між собою в певній послідовності. Ферменти загалом мають складні тривимірні структури, що визначають їх докладні функціональні характеристики. Якщо ця структура змінюється, фермент стає менш ефективним у ролі зниження енергії активації. Одним із загальних джерел структурних змін є тепло. Теплі температури, як правило, посилюють ферментативну активність за рахунок збільшення кінетичної енергії, пов’язаної із випадковою молекулярною молекулою рух, але коли температура стає надмірною, ферменти зазнають структурного погіршення, що пригнічує ферментативні діяльність.
Молекули в русі
Порушення ретельно розробленої структури ферменту відоме як денатурація. Цей процес часто є бажаним: наприклад, деякі харчові білки легше засвоюються після того, як їх денатурують варінням. Висока температура - часта причина денатурації. Зі збільшенням температури випадковий молекулярний рух стає більш енергійним. Згодом рух молекул стає настільки енергійним, що молекули порушують зв’язок між численними амінокислотами, що визначають природну структуру ферменту. Фермент не руйнується, але його основні структурні характеристики були змінені. У складних білках, таких як ферменти, денатурація майже завжди незворотна.
Фермент без субстрату
Непошкоджена молекула реагенту або субстрат, який приєднується до ферменту на початку ферментативної реакції, є важливим для коректного функціонування ферменту. Денатурація субстрату спричиняє структурні зміни, які ускладнюють або неможливо вписати його в дуже специфічну структуру ферменту. Ферменти є дуже специфічними, тобто їх складна структура гарантує, що вони можуть приєднуватися лише до одного типу молекули або до групи тісно пов'язаних молекул.