Како пронаћи брдски коефицијент

„Коефицијент брда“ звучи као израз који се односи на стрмину оцене. У ствари, то је појам у биохемији који се односи на понашање везивања молекула, обично у живим системима. То је јединствени број (то јест, нема мерних јединица попут метара у секунди или степени по граму) који је у корелацији сакооперативноствезивања између молекула који се испитују. Његова вредност је емпиријски одређена, што значи да се процењује или изводи из графикона повезаних података, а не да се сама користи за генерисање таквих података.

Другачије речено, Хилл-ов коефицијент је мера у којој мери понашање везивања између два молекула одступа одхиперболичниоднос који се очекује у таквим ситуацијама, када брзина везивања и накнадна реакција између пара молекула (често ензима и његовог супстрата) у почетку расте врло брзо са порастом концентрације подлоге пре него што се крива брзине у односу на концентрацију изравна и приближи теоријском максимуму, а да се при том не добије тамо. Графикон таквог односа подсећа на горњи леви квадрант круга. Уместо тога су дати графикони кривих брзине и концентрације за реакције са високим коефицијентима Хилл-а

Овде се мора пуно тога распаковати у вези са основом за коефицијент Хилл-а и сродним терминима и како кренути у одређивању његове вредности у датој ситуацији.

Ензими су протеини који енормно повећавају стопе одређених биохемијских реакција, омогућавајући им да наставе било где од хиљаде пута брже до хиљада трилиона пута брже. Ови протеини то чине смањењем енергије активацијеЕ.​_а егзотермних реакција. Егзотермна реакција је она у којој се ослобађа топлотна енергија и која стога тежи без икакве спољне помоћи. Иако производи имају мању енергију од реактаната у тим реакцијама, међутим, енергетски пут до тамо обично није сталан нагиб према доле. Уместо тога, постоји „енергетска грба“ коју треба прећи, коју представљаЕ.​_а.

Замислите како се возите из унутрашњости САД-а, око 1.000 метара надморске висине, до Лос Анђелеса, који је на Тихом океану и очигледно на нивоу мора. Не можете једноставно обалом од Небраске до Калифорније, јер се између њих налазе Стеновите планине, аутопут који прелазе који се пењу на преко 5000 стопа надморске висине - а на неким местима аутопутеви се пењу и до 11000 стопа изнад мора ниво. У овом оквиру, замислите ензим као нешто што може знатно да смањи висину тих планинских врхова у Колораду и учини цело путовање мање мукотрпним.

Сваки ензим је специфичан за одређени реактант, који се назива аподлогау овом контексту. На тај начин, ензим је попут кључа, а супстрат за који је специфичан је попут браве за коју је кључ јединствено дизајниран да се отвори. Однос супстрата (С), ензима (Е) и производа (П) може се схематски представити:

Двосмерна стрелица лево показује да када се ензим веже за свој „додељени“ супстрат, он може постати невезан или реакција се може одвијати и резултирати производима и ензимима у изворном облику (ензими су само привремено модификовани док се катализују реакције). Једносмерна стрелица са десне стране, указује на то да су производи ових реакција никада се не вежу за ензим који им је помогао у стварању када се ЕС комплекс одвоји у своју компоненту делова.

Кинетика ензима описује колико брзо се те реакције завршавају (то јест, колико брзо настаје производ (у функцији концентрације присутног ензима и супстрата, написано [Е] и [С]. Биохемичари су осмислили разне графиконе ових података како би их учинили што визуелно значајнијим.

Већина парова ензима и супстрата поштује једноставну једначину која се назива Мицхаелис-Ментенова формула. У горњем односу се јављају три различите реакције: Комбиновање Е и С у ан ЕС комплекс, дисоцијација ЕС на његове састојке Е и С и конверзија ЕС у Е и П. Свака од ове три реакције има своје константе брзине, које сук​₁, ​к​_-1 ик​₂, у том циљу.

Брзина појављивања производа је пропорционална константи брзине за ту реакцију,к​₂, и на концентрацију ензим-супстратног комплекса присутну у било ком тренутку, [ЕС]. Математички је ово написано:

Десна страна овога може се изразити у терминима [Е] и [С]. Извођење није важно за садашње сврхе, али ово омогућава израчунавање једначине стопе:

Слично брзини реакцијеВ.даје:

Мицхаелисова константаК.​_м представља концентрацију супстрата при којој се брзина одвија у својој теоријској максималној вредности.

Једначина Линевеавер-Бурк и одговарајући заплет алтернативни су начин изражавања исте информације и погодан је јер је његов граф права линија, а не експоненцијални или логаритамска крива. То је реципрочна вредност Мицхаелис-Ментенове једначине:

Неке реакције нарочито нису у складу са Мицхаелис-Ментеновом једначином. То је зато што на њихово везивање утичу фактори који једначина не узима у обзир.

Хемоглобин је протеин у црвеним крвним зрнцима који се везује за кисеоник (О₂) у плућима и транспортује га у ткива која су му потребна за дисање. Изузетно својство хемоглобина А (ХбА) је то што учествује у кооперативном везивању са О₂. То у суштини значи да при веома високом О.₂ концентрације, као оне у плућима, ХбА има много већи афинитет за кисеоник од стандардних транспортни протеин покоравајући се уобичајеном хиперболичком односу протеин-једињење (миоглобин је пример таквог беланчевина). На врло ниском О.₂ концентрације, међутим, ХбА има много нижи афинитет за О₂ него стандардни транспортни протеин. То значи да ХбА жељно ждере О.₂ где је има у изобиљу и једнако је нестрпљиво одустаје тамо где је оскудна - управо оно што је потребно протеинима за транспорт кисеоника. То резултира сигмоидном кривом везивања и притиска која се види код ХбА и О₂, еволутивна корист без које би се живот сигурно одвијао знатно мање ентузијастичним темпом.

Арцхибалд Хилл је 1910. истраживао кинематику О.₂-везивање хемоглобина. Предложио је да Хб има одређени број места везивања,​н​​:

Ево,П.представља притисак О.₂ и Л је скраћеница за лиганд, што значи све што учествује у везивању, али у овом случају се односи на Хб. Имајте на уму да је ово слично делу горње једначине супстрат-ензим-производ.

Константа дисоцијацијеК.​_д за реакцију је написано:

Док је део заузетих места везивањаϴ, који се креће од 0 до 1,0, дат је са:

Састављањем свега овога заједно добија се један од многих облика Хил-ове једначине:

ГдеП.​₅₀ је притисак при коме половина О.₂ места за везивање на Хб су заузета.

Облик Хилл-ове једначине горе дат је општег облика

позната и као формула пресјека нагиба. У овој једначини,мје нагиб линије ибје вредностг.на којој графикон, равна линија, прелазиг.-ос. Тако је нагиб Хилл-ове једначине једноставнон. То се назива Хилл-овим коефицијентом илин​​_Х.. За миоглобин његова вредност је 1, јер се миоглобин не веже кооперативно за О.₂. Међутим, за ХбА је 2,8. Што је већин​​_Х., што је сигмоиднија кинетика реакције која се проучава.

Хилл-ов коефицијент је лакше одредити инспекцијским надзором него обављањем потребних прорачуна, а апроксимација је обично довољна.