Diferentes tipos de enzimas

As enzimas são moléculas de proteínas críticas em sistemas vivos que, uma vez sintetizadas, geralmente não são transformadas em algumas tipo de molécula, assim como as substâncias utilizadas como combustível para processos digestivos e respiratórios (por exemplo, açúcares, gorduras, oxigênio). Isso ocorre porque as enzimas são catalisadores, o que significa que eles podem participar de reações químicas sem serem alterados, um pouco como o moderador de um debate público que idealmente move os participantes e o público em direção a uma conclusão, ditando os termos do argumento, sem adicionar qualquer em formação.

Mais de 2.000 enzimas foram identificadas e cada uma delas está envolvida em uma reação química específica. As enzimas são, portanto, específicas do substrato. Eles são agrupados em meia dúzia de classes com base nos tipos de reações de que participam.

As enzimas permitem que um grande número de reações ocorram no corpo sob condições de homeostase, ou equilíbrio bioquímico geral. Por exemplo, muitas enzimas funcionam melhor em um nível de pH (acidez) próximo ao pH que o corpo normalmente mantém, que está na faixa de 7 (ou seja, nem alcalino nem ácido). Outras enzimas funcionam melhor em pH baixo (alta acidez) devido às demandas de seu ambiente; por exemplo, o interior do estômago, onde operam algumas enzimas digestivas, é altamente ácido.

As enzimas participam de processos que vão da coagulação do sangue à síntese de DNA e à digestão. Alguns são encontrados apenas dentro das células e participam de processos que envolvem pequenas moléculas, como a glicólise; outros são secretados diretamente no intestino e atuam sobre a matéria a granel, como alimentos engolidos.

Como as enzimas são proteínas com massas moleculares razoavelmente altas, cada uma delas tem uma forma tridimensional distinta. Isso determina as moléculas específicas sobre as quais atuam. Além de ser dependente do pH, a forma da maioria das enzimas depende da temperatura, o que significa que funcionam melhor em uma faixa de temperatura bastante estreita.

A maioria das enzimas funcionam diminuindo o energia de ativação de uma reação química. Às vezes, sua forma aproxima os reagentes fisicamente, no estilo, talvez, de um técnico de equipe esportiva ou gerente de grupo de trabalho que deseja realizar uma tarefa mais rapidamente. Acredita-se que, quando as enzimas se ligam a um reagente, sua forma muda de uma forma que desestabiliza o reagente e o torna mais suscetível a quaisquer alterações químicas que a reação envolva.

As reações que podem ocorrer sem a entrada de energia são chamadas de reações exotérmicas. Nessas reações, os produtos, ou os produtos químicos formados durante a reação, têm um nível de energia mais baixo do que os produtos químicos que servem como ingredientes da reação. Desse modo, as moléculas, como a água, "buscam" seu próprio nível (de energia); átomos "preferem" estar em arranjos com energia total mais baixa, assim como a água flui morro abaixo até o ponto físico mais baixo disponível. Somando tudo isso, fica claro que as reações exotérmicas sempre ocorrem naturalmente.

No entanto, o fato de que uma reação ocorrerá mesmo sem entrada não diz nada sobre a taxa em que acontecerá. Se uma substância for introduzida no corpo naturalmente se transformará em duas substâncias derivadas que podem servir como fontes diretas de energia celular, isso não adianta muito se a reação naturalmente leva horas ou dias para completo. Além disso, mesmo quando a energia total dos produtos é maior do que a dos reagentes, o caminho da energia não é uma descida suave em um gráfico; em vez disso, os produtos devem atingir um nível de energia mais alto do que aquele com o qual começaram, para que possam "superar a saliência" e a reação possa prosseguir. Este investimento inicial de energia nos reagentes que compensa na forma de produtos é o referido energia de ativação, ou E_uma.

O corpo humano inclui seis grupos principais, ou classes, de enzimas.

Oxidorredutases aumentar a taxa de reações de oxidação e redução. Nessas reações, também chamadas de reações redox, um dos reagentes cede um par de elétrons que outro reagente ganha. Diz-se que o par de elétrons doador está oxidado e age como um agente redutor, enquanto o receptor do par de elétrons é reduzido é chamado de agente oxidante. Uma maneira mais direta de colocar isso é que, nesses tipos de reações, os átomos de oxigênio, átomos de hidrogênio ou ambos são movidos. Os exemplos incluem citocromo oxidase e lactato desidrogenase.

Transferases velocidade ao longo da transferência de grupos de átomos, como metil (CH₃), acetil (CH₃CO) ou amino (NH₂) grupos, de uma molécula para outra molécula. Acetato quinase e alanina desaminase são exemplos de transferases.

Hidrolases acelerar as reações de hidrólise. As reações de hidrólise usam água (H₂O) para dividir uma ligação em uma molécula para criar dois produtos filhos, geralmente fixando o -OH (grupo hidroxila) da água a um dos produtos e um único -H (átomo de hidrogênio) ao outro. Nesse ínterim, uma nova molécula é formada a partir dos átomos deslocados pelos componentes -H e -OH. As enzimas digestivas lipase e sacarase são hidrolases.

Lyases aumentar a taxa de adição de um grupo molecular a uma ligação dupla ou a remoção de dois grupos de átomos próximos para criar uma ligação dupla. Estas agem como hidrolases, exceto que o componente removido não é deslocado pela água ou por porções de água. Esta classe de enzimas inclui oxalato descarboxilase e isocitrato liase.

Isomerases acelerar as reações de isomerização. Essas são reações nas quais todos os átomos originais do reagente são retidos, mas são reorganizados para formar um isômero do reagente. (Os isômeros são moléculas com a mesma fórmula química, mas arranjos diferentes.) Os exemplos incluem glicose-fosfato isomerase e alanina racemase.

Ligases (também chamadas de sintetases) aumentam a taxa de união de duas moléculas. Eles geralmente conseguem isso usando a energia derivada da degradação do trifosfato de adenosina (ATP). Exemplos de ligases incluem acetil-CoA sintetase e DNA ligase.

Além das mudanças de temperatura e pH, outros fatores podem resultar na diminuição ou interrupção da atividade de uma enzima. Em um processo denominado interação alostérica, a forma da enzima é temporariamente alterada quando uma molécula se liga a uma parte dela longe de onde ela se junta ao reagente. Isso leva a uma perda de função. Às vezes, isso é útil quando o próprio produto serve como inibidor alostérico, porque isso é geralmente um sinal de que a reação prosseguiu até o ponto em que o produto adicional não é mais obrigatório.

Na inibição competitiva, uma substância chamada composto regulador compete com o reagente pelo local de ligação. Isso é o mesmo que tentar colocar várias chaves funcionais na mesma fechadura ao mesmo tempo. Se um número suficiente desses compostos reguladores se juntar a uma quantidade suficientemente alta da enzima presente, ele retarda ou desliga o caminho da reação. Isso pode ser útil em farmacologia porque os microbiologistas podem projetar compostos que competem com a ligação locais de enzimas bacterianas, tornando muito mais difícil para a bactéria causar doenças ou sobreviver no corpo humano, período.

Na inibição não competitiva, uma molécula inibidora se liga à enzima em um local diferente do sítio ativo, semelhante ao que acontece em uma interação alostérica. A inibição irreversível ocorre quando o inibidor se liga permanentemente ou degrada significativamente a enzima de modo que sua função não pode ser recuperada. O gás nervoso e a penicilina usam esse tipo de inibição, embora com intenções totalmente diferentes em mente.