Qual é o pH ideal para a atividade enzimática do estômago humano?

Todas as enzimas têm uma certa faixa de pH em que funcionam melhor. Uma enzima é uma proteína composta de moléculas chamadas aminoácidos, e esses aminoácidos têm regiões que são sensíveis ao pH. A escala de pH define o quão ácida ou básica é uma solução, com o pH baixo sendo ácido e o pH alto sendo básico. O estômago humano tem um pH de 2 e as enzimas que atuam no estômago são adaptadas para funcionar nesse nível de pH.

Estômago tem baixo pH

Quando ingerimos alimentos e bebidas, as bactérias vêm com eles. Nossos corpos são capazes de se proteger contra infecções matando bactérias no estômago. Com um pH de 2, o suco gástrico do estômago é ácido o suficiente para matar as bactérias que ingerimos. As células que revestem o estômago - chamadas células parietais - secretam ácido clorídrico ou HCl, e esse ácido dá ao suco gástrico seu pH baixo. O HCl não digere os alimentos, mas mata as bactérias, ajuda a quebrar o tecido conjuntivo da carne e ativa a pepsina, a enzima digestiva do estômago.

Pepsina digere proteína

As células principais, que também revestem o estômago, produzem uma pró-enzima chamada pepsinogênio. Quando o pepsinogênio entra em contato com o ambiente ácido do estômago, ele catalisa uma reação para se ativar e se torna a enzima ativa chamada pepsina. A pepsina é uma protease ou enzima que quebra as ligações químicas das proteínas. A pepsina usa o grupo do ácido carboxílico em um de seus aminoácidos para quebrar a ligação química entre o nitrogênio e o oxigênio nas proteínas encontradas nos alimentos.

Funções da pepsina em pH 2

A razão pela qual a pepsina funciona melhor em pH 2 é porque o grupo de ácido carboxílico no aminoácido no sítio ativo da enzima deve estar em seu estado protonado, ou seja, ligado a um átomo de hidrogênio. Em pH baixo, o grupo de ácido carboxílico é protonado, o que permite catalisar a reação química de quebra de ligações químicas. Em valores de pH superiores a 2, o ácido carboxílico torna-se desprotonado e, portanto, incapaz de participar das reações químicas. A pepsina é mais ativa em pH 2, com sua atividade diminuindo em pH mais alto e caindo completamente em pH 6,5 ou acima. Em geral, a atividade da enzima é sensível ao pH porque o grupo catalítico de uma enzima - no caso da pepsina, o ácido carboxílico grupo - será protonado ou desprotonado, e este estado determina se ele pode ou não participar de uma substância química reação.

Pepsina inativa em pH mais alto

Após a digestão no estômago, o alimento sai pelo esfíncter pilórico para o duodeno do intestino delgado, onde o pH é muito mais alto. A pepsina se torna inativa neste ambiente porque a concentração de átomos de hidrogênio é menor. O hidrogênio do ácido carboxílico da pepsina no sítio ativo da enzima é então removido e a enzima torna-se inativa. A reação química catalisada pela pepsina depende da presença de um ácido carboxílico protonado, então a atividade da enzima é altamente dependente do pH da solução em que está. O pH baixo leva a alta atividade e o pH alto dá pouca ou nenhuma atividade.

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