Enzymer: Hva er det? & Hvordan virker det?

Uten bevisst tanke fra deg gjennomgår billioner av celler i kroppen til enhver tid et enormt antall kjemiske reaksjoner som holder deg i live og i balanse. Selv om disse reaksjonene kan skje på egen hånd gitt nok tid, ville denne hastigheten ikke være nesten rask nok til kravene i menneskekroppen.

Som et resultat blir nesten alle biokjemiske reaksjoner assistert av spesialiserte proteiner som kalles enzymer, som er biologiske katalysatorer som kan gi reaksjoner over en million ganger raskere.

Tilpasningen av enzymer er veldig høy; de fleste hundrevis av kjente enzymer kan katalysere bare en reaksjon, og de fleste reaksjoner kan bare katalyseres av ett spesifikt enzym.

Selv om nukleinsyre molekyl RNA (ribonukleinsyre) kan noen ganger fungere som en ikke-enzymkatalysator, sanne enzymer er proteiner, som betyr at de består av lange kjeder av aminosyrer som er brettet til en bestemt form. Det er 20 aminosyrer i naturen, som kroppen din trenger i en viss mengde.

Kroppen din kan gjøre omtrent halvparten av disse, mens de andre må inntas i dietten. De du må spise heter

Aminosyrer har alle et sentralt karbonatom bundet til en karboksylsyre (-COOH) gruppe, en amino (-NH₂) gruppe, og en sidekjede, vanligvis betegnet "-R" i kjemiske diagrammer.

Sidekjeden bestemmer aminosyrens unike oppførsel. Rekkefølgen av aminosyrer i et protein kalles dens primær struktur. En streng aminosyrer kalles a polypeptid; vanligvis når et molekyl blir referert til som sådan, er det ikke et komplett, funksjonelt protein, men et stykke av ett.

Aminosyrestrenger kan ordne seg i enten spirallignende eller arklignende formasjoner; dette er referert til som et protein sekundær struktur. Hvordan molekylet til slutt ordner seg i tre dimensjoner, i stor grad som et resultat av elektriske interaksjoner mellom aminosyrer i forskjellige deler av molekylet, kalles tertiær struktur.

Som med så mange ting i den naturlige verden, passer form til funksjon; det vil si at formen til et enzym bestemmer dets presise oppførsel, inkludert hvor sterkt det "søker" en bestemt underlag (det vil si molekylet som et enzym virker på).

Hvordan utfører enzymer katalytisk aktivitet? Dette spørsmålet kan deles inn i to relaterte henvendelser.

En: hvordan, når det gjelder den grunnleggende bevegelsen av atomer, fremskynder enzymer reaksjonene? Og to: hvilke spesielle trekk ved strukturen til enzymer gjør at dette kan skje?

Måten et enzym fremskynder en reaksjonshastighet på er ved å glatte ut banen mellom starten og slutten av reaksjonen. I denne typen reaksjoner, Produkter (molekylene som er igjen etter at reaksjonen er over) har en lavere total energi enn reaktanter (molekylene som blir omgjort til produkter under reaksjonen).

For å få reaksjonen til å rulle, må imidlertid produktene overvinne en energi "pukkel", kalt aktiveringsenergi (E_en).

Tenk deg å være på en sykkel en halv kilometer fra huset ditt, et punkt som er 100 loddrett fot over oppkjørselen din. Hvis veien først klatrer 50 fot før den raskt faller 150 fot for å komme til oppkjørselen, må du åpenbart tråkke en stund før du kan begynne å kjøre. Men hvis veistrekningen rett og slett består av en ensartet, mild kilometer nedgradering, kan du kaste hele veien.

Et enzym forvandler faktisk det første scenariet til det andre; høydeforskjellen er fortsatt 100 fot, men den generelle utformingen er ikke den samme.

På nivået av molekylært samarbeid blir enzym-substratkomplekset ofte beskrevet i termer av a "lock and key" -forhold: Den delen av enzymmolekylet som binder seg til substratet, kalt aktiv side, er formet slik at det passer perfekt inn i substratmolekylet.

Akkurat som å skyve en nøkkel inn i en lås og vri den forårsaker endringer i låsen (for eksempel bevegelse av en dødbolt), oppnår en katalysator enzymatisk aktivitet ved å føre til at substratmolekylet endres form.

Disse endringene kan føre til en svekkelse av kjemiske bindinger i underlaget gjennom mekanisk forvrengning, å gi molekylet akkurat nok av et "trykk" eller en "vri" for å bevege seg mot formen på det endelige produktet.

Ofte eksisterer det fremtidige produktet i en overgangsfase i mellomtiden, som ser noe ut som reaktanten og noe som produktet.

En relatert modell er indusert passform konsept. I dette scenariet gir enzymet og substratet ikke en perfekt lås-og-nøkkel-tilpasning, men selve faktum kommer i kontakt forårsaker endringer i formen på substratet som optimaliserer det fysiske enzym-substratet interaksjon.

Endringen av underlaget gjør at det ligner mer på et overgangstilstandsmolekyl, som deretter endres til sluttproduktet når reaksjonen beveger seg fremover.

Selv om de er kraftige, er enzymer, som alle biologiske molekyler, ikke uovervinnelige. Mange av de samme tilstandene som skader eller ødelegger andre molekyler, så vel som hele celler og vev, kan redusere enzymaktiviteten eller hindre dem i å fungere helt.

Som du sikkert vet, din kroppstemperatur må være i et smalt område (vanligvis omtrent 97,5 til 98,8 grader Fahrenheit) for at du skal være sunn. En grunn til dette er at enzymer slutter å fungere skikkelig hvis kroppstemperaturen stiger over dette nivået - det du oppfatter som feber.

Også svært sure forhold kan forstyrre enzymets kjemiske bindinger. Slike temperatur- og pH-relaterte skader kalles denaturering av enzymet.

I tillegg, som du kanskje forventer, har en økning i mengden enzym en tendens til å øke hastigheten på en reaksjon enda mer, mens en reduksjon i enzymkonsentrasjonen reduserer den.

Tilsvarende tilfører mer substrat mens du holder mengden enzym likt, en reaksjon frem til enzymet er "maksimert" og ikke kan ta seg av alt substratet som er tilstede.

Si at du går på en langrenn innsamling av sykkelturer og støttes underveis av venner som gir deg drikke og friske klær fra en varebil.

Vennene dine trenger egen støtte under reisen, for eksempel gass til kjøretøyet og mat til mannskapet.

Hvis turen din kan sees på som en "reaksjon" og varebilbesetningen er "enzymet" som "katalyserer" reisen din, kan matbutikker på ruten tenkes som koenzymer - inn biokjemi, stoffer som ikke er enzymer, men som er nødvendige for at enzymer best skal kunne utføre sitt arbeid.

I likhet med substrater binder koenzymer til det aktive stedet av enzymer, hvor substratet binder, men de regnes ikke som substrater selv.

Koenzymer fungerer ofte som elektronbærere, eller midlertidige forankringssteder for atomer eller funksjonelle grupper som overføres mellom molekyler i den totale reaksjonen. Kofaktorer er uorganiske molekyler som sink som hjelper enzymer i levende organismer, men i motsetning til koenzymer binder de seg ikke til det aktive stedet for et enzym.

Eksempler på vanlige koenzymer inkludere:

• koenzym A, eller CoA, som binder seg til acetat for å danne acetyl CoA, viktig i cellulær respirasjon, som genererer energi for celler fra sukker glukose;
• nikotinamid adenin dinucelotide (NAD) og flavin adenin dinucelotide (FAD), som er høyenergiske elektronbærere som også bidrar til cellulær respirasjon;
• pyridoksal fosfat, eller vitamin B6, som flytter aminogrupper mellom molekyler.