Viktigheten av hydrogenbinding

Hydrogenbinding er viktig i mange kjemiske prosesser. Hydrogenbinding er ansvarlig for vannets unike løsemiddelegenskaper. Hydrogenbindinger holder komplementære DNA-strenger sammen, og de er ansvarlige for å bestemme den tredimensjonale strukturen til brettede proteiner inkludert enzymer og antistoffer.

En enkel måte å forklare hydrogenbindinger på er med vann. Vannmolekylet består av to hydrogener kovalent bundet til et oksygen. Siden oksygen er mer elektronegativ enn hydrogen, trekker oksygen de delte elektronene nærmere seg selv. Dette gir oksygenatomet en litt mer negativ ladning enn noen av hydrogenatomene. Denne ubalansen kalles en dipol, noe som får vannmolekylet til å ha en positiv og negativ side, nesten som en liten magnet. Vannmolekyler retter seg slik at hydrogenet på et molekyl vender mot oksygenet på et annet molekyl. Dette gir vann en større viskositet og tillater også vann å oppløse andre molekyler som enten har en litt positiv eller negativ ladning.

Proteinstrukturen bestemmes delvis av hydrogenbinding. Hydrogenbindinger kan forekomme mellom et hydrogen på et amin og et elektronegativt element, slik som oksygen på en annen rest. Når et protein bretter seg på plass, "glider" en serie hydrogenbinding molekylet sammen, og holder det i en spesifikk tredimensjonal form som gir proteinet sin spesielle funksjon.

Hydrogenbindinger holder komplementære DNA-strenger sammen. Nukleotider pares nøyaktig basert på posisjonen til tilgjengelige hydrogenbindingsgivere (tilgjengelige, litt positive hydrogener) og hydrogenbindingsacceptorer (elektronegative oksygener). Nukleotidtyminet har en donor og ett akseptorsite som passer perfekt med nukleotid-adenins komplementære akseptor- og donorside. Cytosin pares perfekt med guanin gjennom tre hydrogenbindinger.

Antistoffer er brettede proteinstrukturer som målretter og passer et spesifikt antigen. Når antistoffet er produsert og oppnår sin tredimensjonale form (hjulpet av hydrogenbinding), vil antistoffet tilpasse seg som en nøkkel i en lås til det spesifikke antigenet. Antistoffet vil låse seg fast på antigenet gjennom en serie interaksjoner inkludert hydrogenbindinger. Menneskekroppen har kapasitet til å produsere over ti milliarder forskjellige typer antistoffer i en immunitetsreaksjon.

Mens individuelle hydrogenbindinger ikke er veldig sterke, er en serie hydrogenbindinger veldig sikre. Når et molekyl hydrogen binder seg gjennom to eller flere steder med et annet molekyl, dannes en ringstruktur kjent som et chelat. Chelaterende forbindelser er nyttige for fjerning eller mobilisering av molekyler og atomer slik som metaller.