Aminozuren: functie, structuur, typen

Aminozuren zijn een van de vier belangrijkste macromoleculen van het leven, de anderen zijn koolhydraten, lipiden en nucleïnezuren. Ze dienen voornamelijk als de monomere eenheden van eiwitten. De 20 natuurlijk voorkomende aminozuren zijn te vinden in alle levende wezens, van bacteriën tot mensen.

Omdat aminozuren eiwitten maken en eiwitten het grootste deel van je lichaamsmassa uitmaken, zijn deze zuren letterlijk het materiaal waaruit mensen (en andere dieren) zijn gemaakt.

Tekorten in een of meer aminozuren kunnen leiden tot onvolledige of slecht geconstrueerde weefsels en er wordt ook aangenomen dat ze een rol spelen bij het ontstaan ​​van sommige kankers.

Het menselijk lichaam is in staat om 10 van deze zuren te synthetiseren, maar de andere 10 moeten worden verkregen uit voedingsbronnen en worden daarom genoemd Essentiële aminozuren. Deze worden soms aangeboden als essentiële aminozuursupplementen.

Aminozuren die het lichaam zelf kan aanmaken heten niet-essentiële aminozuren,

Elk aminozuur heeft zowel een hoofdletterafkorting als een drieletterige afkorting (bijv. tyrosine gaat door zowel "tyr" als "Y"). Soms worden aminozuren gewijzigd nadat ze al zijn opgenomen in eiwitten (een voorbeeld is hydroxylering van proline).

Aminozuren zijn populair geworden in voedingssupplementen bij mensen die geïnteresseerd zijn in de algehele gezondheid en degenen die spiermassa willen opbouwen door een combinatie van krachttraining en voeding interventies.

• Het eerste aminozuur dat werd geïdentificeerd was asparagine, geïsoleerd uit aspergesap in 1806.

De universele structuur van alle aminozuren is een centraal koolstofatoom met a carboxyl groep, en aminogroep, een waterstofatoom en een "R" zijketen dat varieert van aminozuur tot aminozuur dat eraan is gebonden.

De carboxylgroep bestaat uit een koolstofatoom dubbel gebonden aan een zuurstofatoom en ook gebonden aan een hydroxyl (-OH) groep. Het kan worden weergegeven als -CO(OH) en het is dit dat deze verbindingen de aanduiding "zuur" oplevert, omdat het waterstofatoom in de hydroxylcomponent gemakkelijk wordt gedoneerd, waardoor een -CO(O) achterblijft-) groep.

De 20 aminozuren die in de natuur voorkomen heten alfa-aminozuren omdat de aminogroep (-NH2) is bevestigd aan de alfa-koolstof van het carbonzuur, de koolstof naast de -CO(OH)-groep. Deze koolstof is ook de hierboven beschreven "centrale" koolstof.

Aminozuren variëren in massa van 75 gram per mol (glycine) tot 204 gram per mol (tryptofaan), en zijn gemiddeld kleiner dan de suikerglucose (180 gram per mol).

Als elk aminozuur met dezelfde frequentie in de natuur zou worden waargenomen, zou elk ongeveer 5 procent van de aminozuren in eiwitstructuren (100 procent gedeeld door 20 aminozuren = 5 procent per aminozuur).

In werkelijkheid variëren deze frequenties van iets meer dan 1,2 procent (tryptofaan en cysteïne) tot iets minder dan 10 procent (leucine).

De "R" zijketens, of gewoon R-ketens, vallen in verschillende subcategorieën die zowel het biochemische gedrag van het aminozuur als geheel beschrijven en bepalen. Een gemeenschappelijk schema categoriseert aminozuren als: hydrofoob, hydrofiel (of polair), opgeladen of amfipathisch.

hydrofoob komt uit het Grieks voor 'watervrezend', en deze acht aminozuren zijn zo gelabeld omdat hun zijketens niet-polair, wat betekent dat ze geen netto elektrostatische lading of een asymmetrisch verdeelde lading dragen. Als gevolg van deze eigenschap, hydrofoob aminozuren worden meestal gevonden aan de binnenkant van eiwitten, "veilig" voor water.

Ook deze zuren hydrofiel leeftijdsgenoten hebben de neiging zich te verzamelen op de buitenoppervlakken van eiwitten. Opgeladen en amfipathisch moleculen vertonen ondertussen hun eigen charmes en eigenaardigheden.

Hieronder volgt een lijst van individuele aminozuren samen met enkele van hun onderscheidende kenmerken. Ze worden weergegeven in volgorde van hun afkortingen van één letter voor het gemak van verwijzing, maar als u ervoor kiest om te proberen de namen van de aminozuren, moet u een groeperingsschema of andere truc gebruiken die deze taak zo gemakkelijk mogelijk maakt.

Deze acht aminozuren zijn over het algemeen gegroepeerd en worden soms "niet-polair" genoemd in plaats van hydrofoob, hoewel ze in wezen hetzelfde betekenen. Ze nemen aan de binnenkant van eiwitten deel aan van der Waals interacties, die lijken op covalent of Ionische bindingen maar veel zwakker en vluchtiger.

• Alanine (ala of A): Het op één na lichtste en het op één na meest voorkomende aminozuur.
• Glycine (gly of G): Heeft eigenlijk geen volledige zijketen (de zijketen voor glycine is een enkele waterstof) en wordt daarom bij andere geplaatst standaard niet-polaire verbindingen, maar wordt vaak gevonden in de buurt van het oppervlak van eiwitten en kan hiervoor waarschijnlijk als "hydrofiel" worden bestempeld reden.
• Fenylalanine (phe of F): Net als tyrosine en tryptofaan is dit een aromatisch aminozuur, die niets te maken heeft met de geur (aminozuren zijn geurloos) en in plaats daarvan wijst op de aanwezigheid van een fenylgroep (een ring met zes koolstofatomen die drie dubbele bindingen bevat).
• Isoleucine (ile of I): Een isomeer van leucine met een enkele methyl (-CH3) groep bevestigd aan een andere koolstof op de R-keten. (Isomeren hebben hetzelfde aantal en hetzelfde type atomen, maar verschillende ruimtelijke rangschikkingen.)
• Leucine (leu of L): Net als bij zijn isomeer is leucine a vertakte keten aminozuur (BCAA), een verwijzing naar de constructie van de R-keten. Omdat de meeste dieren geen BCAA's kunnen synthetiseren, zijn dit twee van de essentiële aminozuren.
• Methionine (met of M): Een van de twee zwavelhoudende aminozuren, de andere is cysteïne. Soms geclassificeerd als amfipathisch of zelfs polair, afhankelijk van de omgeving.
• Proline (pro of P): De aminogroep van proline bestaat in een ring met vijf atomen in plaats van als een terminale -NH2-groep.
• Valine (val of V): Nog een BCAA; equivalent aan een leucinemolecuul met een uitgesneden methylgroep in de ruggengraat.

Tryptofaan wordt soms bij deze groep gevoegd, maar het is eigenlijk amfipathisch.

Deze aminozuren worden vaak 'polair, maar ongeladen' genoemd. Ze peperen de buitenoppervlakken van eiwitten en deinzen niet terug in de aanwezigheid van water.

• Cysteïne (cys of C): Bevat een zwavelatoom; is goed voor slechts 1,2 procent van de aminozuren in de natuur.
• Histidine (zijn of H): Histidine bevat niet één maar twee -NH2-groepen, waardoor het een zeer veelzijdig aminozuur is dankzij het vermogen om protonen (d.w.z. waterstofatomen) op meerdere locaties op te nemen of te verwijderen. In sommige bronnen wordt histidine voornamelijk als amfipathisch vermeld.
• Asparagine (asn of N): Chemisch gezien is dit asparaginezuur met een aminogroep die de zure waterstof van de carboxylgroep vervangt.
• Glutamine (gln of Q): Identiek aan glutaminezuur met een aminogroep die de zure waterstof van de carboxylgroep vervangt.
• Serine (ser of S): De hydrofiele eigenschappen van serine zijn te danken aan het feit dat het een hydroxylgroep bevat.
• Threonine (thr of T): Vergelijkbaar in structuur met een suiker genaamd threose, en daarnaar genoemd.

Deze verbindingen gedragen zich net als hydrofiele (polaire) aminozuren doordat ze gemakkelijk een interactie aangaan met water, maar ze hebben een netto lading van +1 of -1. Dit maakt ze zuren (protondonoren) of basen (protonacceptoren) aan de pHof zuurgraad van het menselijk lichaam.

• Asparaginezuur (asp of D): Gedeprotoneerd bij fysiologische (lichaams) pH, waardoor het molecuul een negatieve lading krijgt. Ook wel aspartaat genoemd.
• Glutaminezuur (glu of E): Gedeprotoneerd bij fysiologische pH. Ook wel glutamaat genoemd.
• Lysine (lys of K): Een base en geprotoneerd bij fysiologische pH.
• Arginine (arg of R): Ook een base en geprotoneerd bij fysiologische pH.

"Amfipathisch" vertaalt ruwweg naar "beide voelen" in het Grieks, en deze aminozuren kunnen zowel niet-polair (hydrofoob) als polair (hydrofiel) functioneren, bijna als een softbalspeler die geen superster-werper of slagman is, maar in beide rollen goed kan functioneren in een sport waarin de capaciteiten van de meeste spelers hoog zijn gespecialiseerd.

Ze dragen geen netto lading, maar de verdeling van elektrische lading langs de R-ketens hiervan aminozuren duidelijk asymmetrisch is.

• Tyrosine (tyr of T): De hydroxylgroep kan zowel een waterstofbrug doneren als accepteren, dus tyrosine "werkt" soms hydrofiel.
• Tryptofaan (probeer of W): Het grootste aminozuur; een voorloper van de neurotransmitter serotonine (5-hydroxytryptamine).