アミノ酸：機能、構造、種類

アミノ酸 4つの主要なものの1つです 生命の高分子、他の人は 炭水化物, 脂質 そして 核酸. それらは主にのモノマー単位として機能します タンパク質. 天然に存在する20種類のアミノ酸は、バクテリアから人間まで、すべての生物に含まれています。

アミノ酸はタンパク質を作り、タンパク質はあなたの体重の大部分を占めるので、これらの酸は文字通り人々（そして他の動物）が作られるものです。

1つまたは複数のアミノ酸の欠損は、組織の不完全性または不十分な構築につながる可能性があり、一部の癌の発生にも関与していると考えられています。

人体はこれらの酸のうち10個を合成することができますが、他の10個は食事から入手する必要があるため、 必須アミノ酸. これらは必須アミノ酸サプリメントとして提供されることもあります。

体が製造できるアミノ酸は 非必須アミノ酸、 体が実際にそれらを必要とするので、いくぶん誤解を招く用語。

各アミノ酸には、大文字の1文字の略語と3文字の略語の両方があります（例： チロシン 「tyr」と「Y」の両方で行きます）。 アミノ酸は、すでに組み込まれた後に修飾されることがあります タンパク質 （例はプロリンのヒドロキシル化です）。

アミノ酸は、全体的な健康と ウエイトトレーニングと栄養の組み合わせによって筋肉量を増やすことを望んでいる人 介入。

• 最初に同定されたアミノ酸は、1806年にアスパラガスジュースから分離されたアスパラギンでした。

すべてのアミノ酸の普遍的な構造は、 カルボキシル グループ、 アミノ基、 水素原子 と 「R」側鎖 それはアミノ酸からそれに結合したアミノ酸まで変化します。

ザ・ カルボキシル基 酸素原子に二重結合し、ヒドロキシル（-OH）基にも結合した炭素原子で構成されます。 これは-CO（OH）として表すことができ、ヒドロキシル成分の水素原子が容易に供与されて-CO（O）が残るため、これらの化合物に「酸」という呼称が付けられます。-）グループ。

自然界に存在する20個のアミノ酸は アルファアミノ酸 なぜなら、アミノ（-NH2）基は、-CO（OH）基の隣の炭素であるカルボン酸のアルファ炭素に結合しているからです。 この炭素は、上記の「中心」炭素でもあります。

アミノ酸の質量は、75グラム/モル（グリシン）から204グラム/モル（トリプトファン）までさまざまで、平均して糖グルコース（180グラム/モル）よりも小さくなっています。

すべてのアミノ酸が本質的に同じ頻度で観察された場合、それぞれが約5を占めることになります タンパク質構造中のアミノ酸のパーセント（100パーセントを20アミノ酸で割った値= 5パーセント/ アミノ酸）。

実際には、これらの発生頻度は、1.2％強（トリプトファンとシステイン）から10％弱（ロイシン）までさまざまです。

ザ・ 「R」側鎖、または単にR鎖は、アミノ酸全体の生化学的挙動を記述および決定するさまざまなサブカテゴリに分類されます。 1つの一般的なスキームは、アミノ酸を次のように分類します 疎水性, 親水性 （または 極地), 充電済み または 両親媒性.

疎水性 ギリシャ語で「水を恐れる」という意味で使われていますが、これらの8つのアミノ酸は、側鎖が 無極性、 つまり、正味の静電荷も非対称に分布した電荷も持ちません。 このプロパティの結果として、 疎水性 アミノ酸は通常、タンパク質の内部にあり、水から「安全」です。

同様に、これらの酸は 親水性 仲間はタンパク質の外面に集まる傾向があります。 有料 そして 両親媒性 一方、分子は独自の魅力と特性を示します。

以下は、個々のアミノ酸のリストとそれらの特徴的な機能のいくつかです。 参照しやすいように、1文字の略語の順に表示されますが、暗記することを選択した場合は、 アミノ酸の名前には、このタスクをできるだけ簡単にするグループ化スキームやその他のトリックを使用する必要があります。

これらの8つのアミノ酸は一般にグループ化されており、本質的に同じ意味ですが、疎水性ではなく「非極性」と呼ばれることもあります。 彼らはタンパク質の内部に参加しています ファンデルワールス相互作用、共有結合または イオン結合 しかし、はるかに弱く、より一時的です。

• アラニン（alaまたはA）： 2番目に軽いアミノ酸と2番目に豊富なアミノ酸。
• グリシン（glyまたはG）： 実際には完全な側鎖を持っていないため（グリシンの側鎖は単一の水素です）、他の側鎖と一緒に配置されます デフォルトでは非極性化合物ですが、タンパク質の表面近くに見られることが多く、このために「親水性」とラベル付けされている可能性があります。 理由。
• フェニルアラニン（pheまたはF）： チロシンやトリプトファンのように、これは 芳香族アミノ酸、これはその臭いとは関係がなく（アミノ酸は無臭）、代わりにフェニル基（3つの二重結合を含む6炭素環）の存在を示します。
• イソロイシン（ileまたはI）： アン 異性体 R鎖の異なる炭素に結合した単一のメチル（-CH3）基を持つロイシンの。 （異性体の原子の数と種類は同じですが、空間配置が異なります。）
• ロイシン（leuまたはL）： その異性体と同様に、ロイシンは 分枝鎖アミノ酸 （BCAA）、Rチェーンの構築への参照。 ほとんどの動物はBCAAを合成できないため、これらは必須アミノ酸の2つです。
• メチオニン（metまたはM）： 2つの硫黄含有アミノ酸の1つ、もう1つはシステインです。 周囲の状況に応じて、両親媒性または極性に分類されることもあります。
• プロリン（プロまたはP）： プロリンのアミノ基は、末端の-NH2基としてではなく、5原子の環に存在します。
• バリン（valまたはV）： 別のBCAA; 骨格のメチル基が切除されたロイシン分子に相当します。

トリプトファンはこのグループに含まれることもありますが、実際には両親媒性です。

これらのアミノ酸はしばしば「極性ですが、帯電していない」と呼ばれます。 それらはタンパク質の外面をこすり、水の存在下で反動しません。

• システイン（cysまたはC）： 硫黄原子が含まれています。 自然界のアミノ酸のわずか1.2パーセントを占めています。
• ヒスチジン（彼またはH）： ヒスチジンは1つではなく2つの-NH2基を含み、複数の場所でプロトン（つまり水素原子）をオンまたはオフロードする能力があるため、非常に用途の広いアミノ酸になっています。 いくつかの情報源では、ヒスチジンは主に両親媒性としてリストされています。
• アスパラギン（asnまたはN）： 化学的には、これはカルボキシル基の酸性水素をアミノ基で置き換えたアスパラギン酸です。
• グルタミン（glnまたはQ）： カルボキシル基の酸性水素をアミノ基で置き換えたグルタム酸と同じです。
• セリン（serまたはS）： セリンの親水性は、ヒドロキシル基を含んでいるためです。
• スレオニン（thrまたはT）： 構造はスレオースと呼ばれる砂糖に似ており、それにちなんで名付けられました。

これらの化合物は、水と容易に相互作用するという点で親水性（極性）アミノ酸とよく似ていますが、正味の電荷は+1または-1です。 これにより、酸（プロトン供与体）または塩基（プロトン受容体）になります。 pH、または人体の酸性度。

• アスパラギン酸（aspまたはD）： 生理学的（体）pHで脱プロトン化され、分子に負電荷を与えます。 アスパラギン酸とも呼ばれます。
• グルタミン酸（gluまたはE）： 生理学的pHで脱プロトン化。 グルタミン酸とも呼ばれます。
• リジン（lysまたはK）： 塩基であり、生理学的pHでプロトン化されています。
• アルギニン（argまたはR）： また、塩基であり、生理学的pHでプロトン化されています。

「両性」はギリシャ語で大まかに「両方を感じる」と解釈され、これらのアミノ酸は、ほとんどのように、非極性（疎水性）と極性（親水性）の両方として機能することができます スーパースターの投手や打者ではないが、ほとんどの選手の能力が高いスポーツで両方の役割を果たせるソフトボール選手 専門。

それらは正味の電荷を運びませんが、これらのRチェーンに沿った電荷の分布 アミノ酸 著しく非対称です。

• チロシン（tyrまたはT）： そのヒドロキシル基は水素結合を供与および受容することができるため、チロシンは親水性として「作用」することがあります。
• トリプトファン（tryまたはW）： 最大のアミノ酸; 神経伝達物質の前駆体 セロトニン （5-ヒドロキシトリプタミン）。