結合組織は、生物、特に脊椎動物の構造的支持を形成します。 この定義を満たす組織は、体全体でさまざまな機能を果たし、これらの結合組織の多くの構成要素はコラーゲン繊維です。 コラーゲンはたんぱく質です–実際、それは自然界で最も豊富なたんぱく質です。 したがって、2018年の時点で約40のサブタイプが特定されたことは驚くべきことではありません。
すべての種類のコラーゲンが繊維に形成されているわけではなく、フィブリル（それ自体が個々のトリプレットのグループでできている）で構成されています コラーゲン分子）が、I、II、III、IV、Vとラベル付けされた5つの主要なタイプのコラーゲンのうちの3つがこれによく見られます 配置。 コラーゲンは、伸びや引っ張り力に抵抗するという有利な特性を持っています。 体内でのコラーゲンの完全な蔓延のために、その合成または生物学的製造に影響を与える障害は多数あり、深刻な場合があります。
結合組織の種類
適切な結合組織。これは、大まかに「ほとんどの人が骨ではないもの」と解釈されます。 結合組織として認識します」には、疎性結合組織、密な結合組織、脂肪が含まれます 組織。 他の種類の結合組織には、血液および造血組織、リンパ組織、軟骨および骨が含まれます。
コラーゲンは疎性結合組織の一種です。 このタイプの組織には、繊維、基底物質、基底膜、およびさまざまな自由に存在する（たとえば、血液中を循環する）結合組織細胞が含まれます。 コラーゲン線維に加えて、疎性結合組織の線維タイプには、細網線維と弾性線維が含まれます。 コラーゲンは粉砕された物質には見られませんが、結合組織自体とそれが支えている組織との間の界面である特定の基底膜の成分です。
コラーゲン合成
前述のように、コラーゲンはタンパク質の一種であり、タンパク質はアミノ酸で構成されています。 短い長さのアミノ酸はペプチドと呼ばれますが、ポリペプチドは長いですが、本格的な機能性タンパク質にはなりません。
すべてのタンパク質と同様に、コラーゲンは細胞内のリボソームの表面で作られます。 これらは、リボ核酸（RNA）からの指示を使用して、プロコラーゲンと呼ばれる長いポリペプチドを作成します。 この物質は、細胞の小胞体でさまざまな方法で修飾されています。 特定のアミノ酸には、糖分子、ヒドロキシル基、硫化物-硫化物結合が付加されています。 コラーゲン繊維に向かう各コラーゲン分子は、他の2つの分子と一緒に三重らせんに巻かれ、構造的安定性を与えます。 コラーゲンが完全に成熟する前に、その端が切り取られてトロポコラーゲンと呼ばれるタンパク質が形成されます。これは単にコラーゲンの別名です。
コラーゲン分類
3ダース以上の異なる種類のコラーゲンが同定されていますが、これらのごく一部のみが生理学的に重要です。 ローマ数字I、II、III、IV、Vを使用する最初の5つのタイプは、体内で圧倒的に最も一般的です。 実際、すべてのコラーゲンの90パーセントはタイプIで構成されています。
I型コラーゲン（コラーゲンIと呼ばれることもあります。 このスキームはもちろんすべてのタイプに適用されます）コラーゲン繊維を構成し、皮膚、腱、内臓、および骨の有機（つまり非ミネラル）部分に見られます。 タイプIIは軟骨の主成分です。 タイプIIIは細網繊維の主成分ですが、タイプIで作られた繊維のように「コラーゲン繊維」とは見なされないため、やや混乱します。 タイプIとタイプIIIはしばしば組織で一緒に見られます。 タイプIVは基底膜に見られ、タイプVは髪の毛や細胞の表面に見られます。
I型コラーゲン
I型コラーゲンは非常に普及しているため、周囲の組織から簡単に分離でき、正式に記述された最初のタイプのコラーゲンでした。 I型タンパク質分子は3つの小さな分子成分で構成されており、そのうちの2つはα1（I）鎖と呼ばれ、もう1つはα2（I）鎖と呼ばれます。 これらは長い三重らせんの形で配置されています。 これらの三重らせんは、順番に互いに並んで積み重ねられてフィブリルを形成し、それが次に本格的なコラーゲン繊維に束ねられます。 したがって、コラーゲンの最小から最大への階層は、α鎖、コラーゲン分子、フィブリル、繊維です。
これらの繊維は、折れることなくかなり伸びることができます。 これにより、筋肉と骨をつなぐ腱で非常に価値があります。 大きな力を提供しながら、壊れることなく大きな力に耐えることができます 柔軟性。
骨形成不全症と呼ばれる病気では、I型コラーゲンが十分な量で作られていないか、合成されたコラーゲンの組成に欠陥があります。 これにより、結合組織に骨の衰弱と不規則性が生じ、さまざまな程度の身体的衰弱につながります（場合によっては致命的となる可能性があります）。
タイプIIコラーゲン
II型コラーゲンも繊維を形成しますが、これらはI型コラーゲン繊維ほど組織化されていません。 これらは主に軟骨に見られます。 タイプIIのフィブリルは、きちんと平行ではなく、多かれ少なかれごちゃ混ぜになっていることがよくあります。 これは、軟骨がタイプIIコラーゲンの主要なホームである一方で、ほとんどがプロテオグリカンからなるマトリックスでできているという事実によってもたらされます。 これらは、円柱状のタンパク質コアに巻き付けられたグリコサミノグリカンと呼ばれる分子で構成されています。 全体の配置により、軟骨は圧縮可能で「弾力性のある」品質になり、膝や肘などの関節への衝撃応力を緩和するという軟骨の主な仕事に適しています。
軟骨異形成症として知られる骨格に影響を与える軟骨形成障害は、II型コラーゲン分子をコードするDNAの遺伝子の突然変異によって引き起こされると考えられています。
タイプIIIコラーゲン
タイプIIIコラーゲンの主な役割は細網線維の形成です。 これらの繊維は非常に細く、直径はわずか約50万分の1メートルから200万分の1メートルです。 タイプIIIコラーゲンから作られたコラーゲン原線維は、配向が平行であるよりも分岐しています。
細網線維は、骨髄（骨髄）およびリンパ組織に豊富に見られ、新しい血液細胞の生成に関与する特殊な細胞の足場として機能します。 それらは、それらの場所に応じて、線維芽細胞または細網細胞のいずれかによって作られます。 それらは、特定の化学染料で染色された後にどのように見えるかに基づいて、I型コラーゲンと区別することができます。
エーラス・ダンロス症候群と呼ばれるこの病気の10ほどのサブタイプの1つは、血管の致命的な破裂につながる可能性があり、III型コラーゲンをコードする遺伝子の突然変異によって引き起こされます。
タイプIVコラーゲン
前述のように、IV型コラーゲンは基底膜の主成分です。 これは、広範な分岐ネットワークに編成されています。 このタイプのコラーゲンには、いわゆる軸方向の周期性がありません。つまり、その長さに沿って、特徴的な繰り返しパターンがなく、繊維をまったく形成しません。 したがって、このタイプのコラーゲンは、主要なコラーゲンタイプの中で最も無計画であると見なされる可能性があります。 IV型コラーゲンは、基底膜の3つの層の最も内側の大部分を占めており、これはラミナデンサ（「厚い層」）と呼ばれます。 ラミナデンサの両側には、ラミナルシダとラミナフィブロレティキュラリスがあります。 後者の層には、細網線維の形のIII型コラーゲンと、あまり遭遇しないタイプのVI型コラーゲンが含まれています。