酵素は生体系の重要なタンパク質分子であり、一度合成されると、通常は他のいくつかに変換されません 消化および呼吸プロセスの燃料として取り込まれる物質（糖、脂肪、分子など）と同様に、分子の種類 酸素）。 これは酵素が 触媒、つまり、公開討論の司会者のように、自分自身を変えることなく化学反応に参加できるということです。 理想的には、独自の議論を追加せずに議論の条件を口述することにより、参加者と聴衆を結論に向けて動かします 情報。
2,000を超える酵素が同定されており、それぞれが1つの特定の化学反応に関与しています。 したがって、酵素は基質特異的です。 彼らは、彼らが参加する反応の種類に基づいて、半ダースのクラスにグループ化されます。
酵素の基本
酵素は、以下の条件下で体内で膨大な数の反応が起こることを可能にします 恒常性、または全体的な生化学的バランス。 たとえば、多くの酵素は、体が通常維持するpHに近いpH（酸性）レベルで最もよく機能します。これは7の範囲です（つまり、アルカリ性でも酸性でもありません）。 他の酵素は、それらの環境の要求のために、低pH（高酸性度）で最もよく機能します。 たとえば、一部の消化酵素が作用する胃の内部は非常に酸性です。
酵素は、血液凝固からDNA合成、消化に至るまでのプロセスに参加しています。 一部は細胞内にのみ見られ、解糖などの小分子が関与するプロセスに関与します。 他のものは腸に直接分泌され、飲み込んだ食物などのバルク物質に作用します。
酵素はかなり高分子量のタンパク質であるため、それぞれが明確な3次元形状を持っています。 これは、それらが作用する特定の分子を決定します。 ほとんどの酵素の形状は、pHに依存することに加えて、温度に依存します。つまり、かなり狭い温度範囲で最もよく機能します。
酵素のしくみ
ほとんどの酵素は、 活性化エネルギー 化学反応の。 時々、それらの形状は、おそらく、より迅速にタスクを実行することを目的としたスポーツチームのコーチまたはワークグループマネージャーのスタイルで、反応物を物理的に近づけます。 酵素が反応物に結合すると、その形状が変化して反応物を不安定にし、反応に伴う化学変化の影響を受けやすくなると考えられています。
エネルギーを入力せずに進行できる反応は、発熱反応と呼ばれます。 これらの反応では、生成物、または反応中に形成された化学物質は、反応の成分として機能する化学物質よりも低いエネルギーレベルを持っています。 このようにして、水のような分子は、自身の（エネルギー）レベルを「求め」ます。 原子は、水が下り坂を流れて利用可能な最低の物理的点に達するのと同じように、総エネルギーが低い配置になっていることを「好み」ます。 これらすべてをまとめると、発熱反応は常に自然に進行することは明らかです。
しかし、入力がなくても反応が起こるという事実は、それが起こる速度については何も言いません。 体内に取り込まれた物質が自然に2つの派生物質に変化する場合 細胞エネルギーの直接的な供給源であり、反応が自然に数時間または数日かかる場合、これはほとんど効果がありません コンプリート。 また、生成物の総エネルギーが反応物の総エネルギーよりも高い場合でも、エネルギー経路はグラフ上の滑らかな下り坂ではありません。 代わりに、製品は「こぶを乗り越え」て反応が進行するように、開始時よりも高いレベルのエネルギーを達成する必要があります。 製品の形で報われる反応物へのエネルギーのこの初期投資は前述のとおりです 活性化エネルギー、またはEa.
酵素の種類
人体には、酵素の6つの主要なグループまたはクラスが含まれています。
オキシドレダクターゼ 酸化および還元反応の速度を高めます。 レドックス反応とも呼ばれるこれらの反応では、反応物の1つが、別の反応物が獲得する電子対を放棄します。 電子対供与体は酸化されて還元剤として作用すると言われ、電子対受容体が還元されると酸化剤と呼ばれます。 これをより簡単に言うと、これらの種類の反応では、酸素原子、水素原子、またはその両方が移動します。 例としては、チトクロームオキシダーゼや乳酸デヒドロゲナーゼがあります。
トランスフェラーゼ メチル（CH）などの原子グループの移動に沿った速度3）、アセチル（CH3CO）またはアミノ（NH2）ある分子から別の分子へのグループ。 酢酸キナーゼとアラニンデアミナーゼはトランスフェラーゼの例です。
加水分解酵素 加水分解反応を加速します。 加水分解反応は水を使用します（H2O）分子内の結合を分割して、2つの娘生成物を作成します。通常、水から生成物の1つに-OH（ヒドロキシル基）を、もう1つに単一の-H（水素原子）を結合します。 その間に、-Hおよび-OH成分によって置き換えられた原子から新しい分子が形成されます。 消化酵素のリパーゼとスクラーゼは加水分解酵素です。
リアーゼ 二重結合への1つの分子グループの追加、または近くの原子からの2つのグループの削除の速度を高めて二重結合を作成します。 これらは、除去された成分が水または水の一部によって置き換えられないことを除いて、加水分解酵素のように機能します。 このクラスの酵素には、シュウ酸デカルボキシラーゼとイソクエン酸リアーゼが含まれます。
イソメラーゼ 異性化反応をスピードアップします。 これらは、反応物の元の原子がすべて保持されているが、再配列されて反応物の異性体を形成する反応です。 （異性体は、化学式は同じですが、配置が異なる分子です。）例としては、グルコースリン酸イソメラーゼやアラニンラセマーゼなどがあります。
リガーゼ （シンテターゼとも呼ばれます）2つの分子の結合速度を高めます。 彼らは通常、アデノシン三リン酸（ATP）の分解に由来するエネルギーを利用することによってこれを達成します。 リガーゼの例には、アセチル-CoAシンテターゼおよびDNAリガーゼが含まれる。
酵素阻害
温度とpHの変化に加えて、他の要因により、酵素の活性が低下したり、シャットダウンしたりする可能性があります。 アロステリック相互作用と呼ばれるプロセスでは、分子が反応物と結合する場所から離れた部分に結合すると、酵素の形状が一時的に変化します。 これは機能の喪失につながります。 これは、製品自体がアロステリック阻害剤として機能する場合に役立つことがあります。 通常、追加の生成物がなくなるまで反応が進行した兆候です。 必須。
競合阻害では、調節化合物と呼ばれる物質が結合部位を求めて反応物と競合します。 これは、複数の作業キーを同時に同じロックに入れようとすることに似ています。 これらの調節化合物の十分な量が存在する酵素の十分な量に結合すると、反応経路が遅くなるか、シャットダウンします。 微生物学者は結合と競合する化合物を設計できるため、これは薬理学に役立つ可能性があります バクテリアが病気を引き起こしたり、人体で生き残ることをはるかに困難にするバクテリア酵素の部位、 限目。
非競合的阻害では、アロステリック相互作用で起こるのと同様に、阻害分子が活性部位とは異なる場所で酵素に結合します。 不可逆的阻害は、阻害剤が酵素に恒久的に結合するか、酵素を著しく分解してその機能が回復できない場合に発生します。 神経ガスとペニシリンはどちらもこのタイプの抑制を利用していますが、意図は大きく異なります。