Il enzima catalasi è uno degli enzimi più efficienti conosciuti, poiché ogni enzima può eseguire quasi 800.000 eventi catalitici al secondo. La funzione chiave della catalasi è proteggere le cellule dal perossido di idrogeno (H2oh2) molecole convertendole in ossigeno (O2) e acqua (H2O). H2oh2 può danneggiare il DNA.
La catalasi è formata da quattro singole parti, o monomeri, che si avvolgono in un enzima a forma di manubrio. Ogni monomero ha un centro catalitico che contiene una molecola di eme, che lega l'ossigeno. Ogni monomero lega inoltre una molecola di NADPH, che protegge l'enzima stesso dagli effetti dannosi dell'H2oh2.
La catalasi funziona meglio a un pH di 7 ed è molto abbondante nei perossisomi, che sono i sacchetti all'interno di una cellula che scompongono le molecole tossiche.
Struttura della catalasi: tutti e quattro uno e uno per tutti
La catalasi è un enzima in quattro parti, o un tetramero. Quattro monomeri si avvolgono l'uno attorno all'altro per formare un enzima a forma di manubrio. Ogni monomero ha quattro domini, o parti, come parti del corpo che fanno cose diverse.
Il secondo dominio è quello che contiene il gruppo eme. Il terzo dominio è noto come dominio di avvolgimento, ovvero il punto in cui i quattro monomeri si avvolgono l'uno attorno all'altro per formare un tetramero.
Molti ponti di sale, o interazioni ioniche tra le catene laterali di amminoacidi carichi positivamente e negativamente, tengono insieme i quattro monomeri. I monomeri si intrecciano l'uno intorno all'altro, rendendo l'enzima tetramero molto stabile.
Trasporta strumenti
Ciascun monomero del tetramero della catalasi contiene un gruppo eme. I gruppi eme sono molecole a forma di disco che hanno al centro un atomo di ferro, che lega l'ossigeno. L'eme è sepolto nel mezzo del dominio catalitico di ciascun monomero. Ogni monomero della catalasi lega anche una molecola di NADPH, ma sulla sua superficie.
Il NADPH è lì per proteggere l'enzima dal H2oh2 (perossido di idrogeno) che deve catalizzare. un H2oh2 la molecola può diventare una molecola di superossido, ovvero due atomi di ossigeno legati l'uno all'altro, di cui uno ha un extra elettrone che è altamente reattivo, il che significa che può interagire con gli elettroni nei legami chimici su altre molecole e romperli obbligazioni.
È così veloce
Radicali dell'ossigeno, come H2oh2, sono prodotti dai normali processi cellulari. Poiché sono pericolosi per la cellula, devono essere convertiti in molecole benigne.
La catalasi è uno degli enzimi più veloci conosciuti. Ogni monomero nel tetramero della catalasi può eseguire quasi 200.000 eventi catalitici al secondo. Poiché un tetramero ha quattro monomeri, ogni enzima catalasi può eseguire quasi 800.000 eventi catalitici al secondo.
La catalasi ha bisogno di questo livello di efficienza perché H2oh2 è pericoloso per la cellula. Gli enzimi della catalasi si accumulano in sacchetti chiamati perossisomi all'interno di una cellula. perossisomi sono vescicole che degradano molecole tossiche per la cellula, inclusi i radicali dell'ossigeno come H2oh2.
pH neutro
I ricercatori hanno studiato l'attività della catalasi a un pH di 7,4 ea 25 gradi Celsius (77 gradi Fahrenheit). L'ottimale pH per la reazione della catalasi è circa 7, quindi un modo in cui i ricercatori bloccano l'attività della catalasi in una provetta è quello di modificare il pH aggiungendo un acido forte o una base forte.
All'interno della cellula, la catalasi si accumula nei perossisomi, che hanno pH variabili quando misurati in cellule diverse. La rivista "IUBMB Life" ha riferito che i perossisomi hanno un pH che varia da 5,8-6,0, 6,9-7,1 e 8,2.
Pertanto, diversi perossisomi possono contenere quantità diverse di catalasi o possono attivare o disattivare la catalasi a seconda di come regolano il loro livello di pH interno.