A tudósok továbbra is arra törekednek, hogy megértsék a bonyolult fehérjemolekulák bonyolult részleteit, amelyek lehetővé teszik az alapvető biológiai folyamatokat. Ezek az enzimekként ismert molekulák számos biológiai reakció katalizátorként működnek. Enzimek nélkül a legtöbb ilyen reakció nem következne be elég gyorsan az élet fenntartásához. Az enzimeket úgy tervezték, hogy egy adott környezetben működjenek. A túlzott hő, különféle egyéb körülményekkel együtt, súlyosan károsíthatja az enzimaktivitást.
Az élet reakciói
A biológiai reakciók biztosítják azt az energiát és speciális molekulákat, amelyek fenntartják az organizmus életét. Minden reakció azonban nem fordulhat elő, amíg egy bizonyos mennyiségű energia nem stimulálja a reagens molekulákat. Ezt az energiát a reakció aktivációs energiájának nevezik. A biológiai környezetben rendelkezésre álló energia gyakran nem elegendő a megfelelő számú reakció stimulálásához, de az enzimek kompenzálják ezt az elégtelenséget. Azáltal, hogy megváltoztatja a reaktáns molekulák kölcsönhatását, az enzimek csökkentik az aktivációs energiát, és lehetővé teszik a reakciók sokkal gyorsabb bekövetkezését.
Hő megváltoztatta
Az enzimek speciális fehérjemolekulák, ami azt jelenti, hogy megegyeznek egy fehérje alapszerkezetével: meghatározott aminosav-típusok kapcsolódnak össze egy adott szekvenciában. Az enzimek általában komplex háromdimenziós szerkezettel rendelkeznek, amelyek meghatározzák részletes funkcionális jellemzőiket. Ha ez a szerkezet megváltozik, az enzim kevésbé hatékony az aktivációs energiát csökkentő szerepében. A szerkezeti változások egyik gyakori forrása a hő. A meleg hőmérséklet fokozza az enzimatikus aktivitást azáltal, hogy növeli a véletlenszerű molekulához kapcsolódó kinetikus energiát mozgás, de amikor a hőmérséklet túlzóvá válik, az enzimek strukturális romlást tapasztalnak, ami gátolja az enzimatikus folyamatokat tevékenység.
Molekulák mozgásban
Az enzim gondosan megtervezett szerkezetének megszakadását denaturációnak nevezik. Ez a folyamat gyakran kívánatos: egyes ételfehérjék például könnyebben emészthetők, miután főzéssel denaturálták őket. A denaturáció gyakori oka a magas hőmérséklet. A hőmérséklet növekedésével a véletlenszerű molekuláris mozgás energikusabbá válik. Végül a molekuláris mozgás olyan energiává válik, hogy a molekulák megszakítják az enzim természetes szerkezetét meghatározó számos aminosav közötti köteléket. Az enzim nem pusztul el, de alapvető szerkezeti jellemzői megváltoztak. Az olyan komplex fehérjékben, mint az enzimek, a denaturáció szinte mindig irreverzibilis.
Szubsztrátum nélküli enzim
Az enzim megfelelő működéséhez elengedhetetlen egy intakt reaktáns molekula vagy szubsztrát, amely az enzimatikus reakció kezdetén kapcsolódik egy enzimhez. A szubsztrát denaturációja olyan szerkezeti változásokat okoz, amelyek megnehezítik vagy ellehetetlenítik az enzim rendkívül specifikus szerkezetébe való beilleszkedését. Az enzimek nagyon specifikusak, vagyis bonyolult felépítésük biztosítja, hogy csak egy típusú molekulához vagy szorosan kapcsolódó molekulákhoz kapcsolódhassanak.