Aminokiseline: funkcija, struktura, vrste

Aminokiseline su jedan od četiri glavna makromolekule života, ostali su ugljikohidrati, lipidi i nukleinske kiseline. Služe prvenstveno kao monomerne jedinice bjelančevine. 20 aminokiselina koje se prirodno javljaju nalaze se u svim živim bićima, od bakterija do ljudi.

Budući da aminokiseline čine proteine ​​i proteini čine većinu vaše tjelesne mase, te su kiseline doslovno tvari od kojih su ljudi (i druge životinje) stvoreni.

Manjak jedne ili više aminokiselina može dovesti do nepotpunih ili loše izgrađenih tkiva, a vjeruje se da također igra ulogu u nastanku nekih karcinoma.

Ljudsko je tijelo sposobno sintetizirati 10 ovih kiselina, ali ostalih 10 mora se dobiti iz prehrambenih izvora i stoga se nazivaju esencijalne aminokiseline. Oni se ponekad nude kao dodaci esencijalnim aminokiselinama.

Aminokiseline koje tijelo može proizvesti nazivaju se neesencijalne aminokiseline, pomalo obmanjujući pojam budući da ih tijelo zapravo traži.

Svaka aminokiselina ima i jednokratno veliko slovo i kraticu od tri slova (npr.

Aminokiseline su postale popularne u dodacima prehrani među ljudima koje zanima cjelokupno zdravlje i oni koji se nadaju izgraditi mišićnu masu kombinacijom treninga s utezima i prehrambenih intervencije.

• Prva identificirana aminokiselina bio je asparagin, izoliran iz soka od šparoga 1806. godine.

Univerzalna struktura svih aminokiselina središnji je atom ugljika koji ima karboksil grupa, an amino skupina, a atom vodika i an "R" bočni lanac koja varira od aminokiseline do aminokiseline koja je vezana za nju.

The karboksilna skupina sastoji se od atoma ugljika dvostruko vezanog za atom kisika i također vezanog za hidroksilnu (-OH) skupinu. Može se predstaviti kao -CO (OH) i upravo zbog toga ovi spojevi dobivaju oznaku "kiselina", jer se atom vodika u hidroksilnoj komponenti lako donira, ostavljajući iza sebe -CO (O-) grupa.

Pozvano je 20 aminokiselina koje se nalaze u prirodi alfa-aminokiseline jer je amino (-NH2) skupina vezana za alfa ugljik karboksilne kiseline, a to je ugljik uz grupu -CO (OH). Ovaj ugljik je ujedno i gore opisani "središnji" ugljik.

Aminokiseline variraju u masi od 75 grama po molu (glicin) do 204 grama po molu (triptofan), a u prosjeku su manje od šećera glukoze (180 grama po molu).

Kad bi se svaka aminokiselina u prirodi promatrala s jednakom učestalošću, svaka bi imala oko 5 posto aminokiselina u protein strukturi (100 posto podijeljeno s 20 aminokiselina = 5 posto po amino kiselina).

U stvarnosti, ove učestalosti pojavljivanja variraju od nešto više od 1,2 posto (triptofan i cistein) do nešto manje od 10 posto (leucin).

The "R" bočni lanci, ili jednostavno R-lanci, spadaju u razne potkategorije koje i opisuju i određuju biokemijsko ponašanje aminokiseline u cjelini. Jedna uobičajena shema aminokiseline kategorizira kao hidrofobni, hidrofilni (ili polarni), naplaćeno ili amfipatički.

Hidrofobni dolazi iz grčkog za "strah od vode", a ovih osam aminokiselina tako je označeno jer su njihovi bočni lanci nepolarni, što znači da ne nose ni neto elektrostatički naboj ni asimetrično raspoređeni naboj. Kao rezultat ovog svojstva, hidrofobni aminokiseline se obično nalaze u unutrašnjosti proteina, "sigurne" od vode.

Slično tome, ove kiseline ' hidrofilni vršnjaci se teže okupljati na vanjskim površinama proteina. Napunjeno i amfipatički molekule u međuvremenu pokazuju svoje draži i osobitosti.

Slijedi popis pojedinačnih aminokiselina zajedno s nekim njihovim prepoznatljivim značajkama. Prikazani su redom po jednokratnim kraticama radi lakšeg snalaženja, ali ako odlučite pokušati zapamtiti Imena aminokiselina, trebali biste koristiti bilo koju shemu grupiranja ili neki drugi trik koji ovaj zadatak čini što lakšim.

Ovih se osam aminokiselina obično grupiraju i ponekad se nazivaju "nepolarnim" umjesto hidrofobnim, iako u osnovi znače isto. Oni sudjeluju u unutrašnjosti proteina u van der Waalsove interakcije, koji su poput kovalentnih ili ionske veze ali mnogo slabiji i prolazniji.

• Alanin (ala ili A): Druga najlakša kao i druga najzastupljenija aminokiselina.
• Glicin (gli ili G): Zapravo nema puni bočni lanac (bočni lanac za glicin je jedan vodik) i stoga se postavlja s drugim nepolarni spojevi prema zadanim postavkama, ali se često nalaze u blizini površine proteina i vjerojatno bi zbog toga mogli biti označeni kao "hidrofilni" razlog.
• Fenilalanin (fe ili F): Poput tirozina i triptofana, ovo je aromatska aminokiselina, koji nema nikakve veze sa njegovim mirisom (aminokiseline su bez mirisa) i umjesto toga ukazuje na prisutnost fenilne skupine (prsten sa šest ugljika koji sadrži tri dvostruke veze).
• Izoleucin (ile ili I): An izomer leucina s jednom metilnom (-CH3) skupinom vezanom za različiti ugljik na R-lancu. (Izomeri imaju jednak broj i vrstu atoma, ali različit prostorni raspored.)
• Leucin (leu ili L): Kao i kod svog izomera, leucin je aminokiselina razgranatog lanca (BCAA), referenca na konstrukciju R-lanca. Budući da većina životinja ne može sintetizirati BCAA, to su dvije esencijalne aminokiseline.
• Metionin (met ili M): Jedna od dviju aminokiselina koje sadrže sumpor, a druga je cistein. Ponekad se klasificira kao amfipatična ili čak polarna, ovisno o okolini.
• Prolin (pro ili P): Amino skupina prolina postoji u petomatnom prstenu umjesto kao terminalna -NH2 skupina.
• Valin (val ili V): Još jedan BCAA; ekvivalentno molekuli leucina s izrezanom metilnom skupinom okosnice.

Triptofan je ponekad uključen u ovu skupinu, ali zapravo je amfipatičan.

Te se aminokiseline često nazivaju "polarne, ali nenapunjene". Oni papreju vanjske površine proteina i ne ustuknu u prisutnosti vode.

• Cistein (cys ili C): Sadrži atom sumpora; u prirodi čini samo 1,2 posto aminokiselina.
• Histidin (njegov ili H): Histidin ne sadrži jednu, već dvije skupine -NH2, što ga čini vrlo svestranom aminokiselinom zahvaljujući svojoj sposobnosti da na više mjesta uzima protone (odnosno atome vodika) ili ih rasterećuje. U nekim se izvorima histidin prvenstveno navodi kao amfipatički.
• Asparagin (asn ili N): Kemijski je ovo asparaginska kiselina s amino skupinom koja zamjenjuje kiseli vodik karboksilne skupine.
• Glutamin (gln ili Q): Identično glutaminskoj kiselini s amino skupinom koja zamjenjuje kiseli vodik karboksilne skupine.
• Serin (ser ili S): Hidrofilna svojstva serina duguju se činjenici da sadrži hidroksilnu skupinu.
• Treonin (thr ili T): Po strukturi sličan šećeru zvanom treoza i nazvanom po njemu.

Ti se spojevi ponašaju slično hidrofilnim (polarnim) aminokiselinama jer lako stupaju u interakciju s vodom, ali nose neto naboj od +1 ili -1. To ih čini kiselinama (donatori protona) ili bazama (proton akceptori) na pHili kiselost ljudskog tijela.

• Asparaginska kiselina (asp ili D): Deprotoniran pri fiziološkom (tjelesnom) pH, donoseći negativni naboj na molekulu. Naziva se i aspartatom.
• Glutaminska kiselina (glu ili E): Deprotonacija pri fiziološkom pH. Naziva se i glutamatom.
• Lizin (lys ili K): Baza i protonirana na fiziološkom pH.
• Arginin (arg ili R): Također baza i protonirana na fiziološkom pH.

"Amfipatika" u grčkom prijevodu otprilike znači "osjećati oboje", a ove aminokiseline mogu funkcionirati i kao nepolarne (hidrofobne) i kao polarne (hidrofilne), gotovo kao softball igrač koji nije superstar bacač ili udarač, ali može funkcionirati u obje uloge u sportu u kojem su kapaciteti većine igrača vrlo visoki specijalizirani.

Oni ne nose neto naboj, već raspodjelu električnog naboja duž R-lanaca istih aminokiseline izrazito je asimetrična.

• Tirozin (tyr ili T): Njegova hidroksilna skupina može donirati i prihvatiti vodikovu vezu, pa tirozin ponekad "djeluje" hidrofilno.
• Triptofan (probati ili W): Najveća aminokiselina; preteča neurotransmitera serotonin (5-hidroksitriptamin).