Comment l'urée dénature-t-elle les protéines ?

L'urée est un composé très actif dans une variété de processus biologiques dans le corps humain ainsi que dans ceux d'autres mammifères et organismes. Il gère l'élimination de l'excès d'azote dans le corps humain et agit comme un agent de dénaturation des protéines. L'urée appartient à une classe de composés connus sous le nom de dénaturants chaotropes, qui démêlent la structure tertiaire des protéines en déstabilisant les liaisons internes non covalentes entre les atomes.

Les protéines peuvent être dénaturées par l'urée à travers plusieurs processus. Une méthode implique une interaction directe par laquelle l'urée se lie à des zones de charge polarisées, telles que des groupes peptidiques. Cette influence mutuelle affaiblit les liaisons et interactions intermoléculaires, affaiblissant la structure globale secondaire et tertiaire. Une fois que le déploiement progressif de la protéine se produit, l'eau et l'urée peuvent accéder plus facilement au noyau interne hydrophobe de la protéine en question, accélérant ainsi le processus de dénaturation.

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L'urée peut également dénaturer indirectement les protéines, en affectant les attributs du solvant dans lequel les protéines sont immergées. En modifiant la structure et l'hydrodynamique du solvant lui-même, de la même manière que l'on met un soluté non polaire dans le mélange, l'urée favorise la déstabilisation des liaisons internes. Il semblerait alors que l'interaction directe de l'urée avec la protéine, par liaison hydrogène, soit le début probable de l'effilochage de la protéine. Les interactions indirectes de solvant et de soluté facilitent le processus, formant un chemin pour que cette interaction directe se produise. L'urée peut également dénaturer indirectement les protéines, en affectant les attributs du solvant dans lequel les protéines sont immergées. En modifiant la structure et l'hydrodynamique du solvant lui-même, de la même manière que l'on met un soluté non polaire dans le mélange, l'urée favorise la déstabilisation des liaisons internes. Il semblerait alors que l'interaction directe de l'urée avec la protéine, par liaison hydrogène, soit le début probable de l'effilochage de la protéine. Les interactions indirectes de solvant et de soluté facilitent le processus, formant un chemin pour que cette interaction directe se produise.

La manière exacte dont l'urée dégrade les protéines fait encore l'objet d'un certain mystère. Des recherches sur le sujet ont montré que la réponse probable est, selon toute vraisemblance, une combinaison des facteurs mentionnés ci-dessus. Les méthodes expérimentales sont une source peu probable de recueillir des informations sur la façon dont les protéines sont dénaturées par l'urée. Les recherches futures et l'amélioration de la microscopie au niveau atomique permettront sans aucun doute de faire la lumière sur la question et de révéler le mécanisme exact par lequel se produit la dénaturation des protéines par l'urée.

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