Qui a découvert la structure du ribosome ?

Les ribosomes sont connus comme les fabricants de protéines de toutes les cellules. Les protéines contrôlent et construisent la vie.

Par conséquent, ribosomes sont indispensables à la vie. Malgré leur découverte dans les années 1950, il a fallu plusieurs décennies avant que les scientifiques n'élucident véritablement la structure des ribosomes.

TL; DR (trop long; n'a pas lu)

Les ribosomes, connus comme les usines à protéines de toutes les cellules, ont été découverts pour la première fois par George E. Palais. Cependant, la structure des ribosomes a été déterminée des décennies plus tard par Ada E. Yonath, Thomas A. Steitz et Venkatraman Ramakrishnan.

Les ribosomes tirent leur nom du « ribo » de l'acide ribonucléique (ARN) et du « soma », qui signifie en latin « corps ».

Les scientifiques définissent les ribosomes comme une structure trouvée dans les cellules, l'un des nombreux sous-ensembles cellulaires plus petits appelés organites. Les ribosomes ont deux sous-unités, une grande et une petite. Le nucléole fabrique ces sous-unités, qui se verrouillent ensemble.

Certains ribosomes flottent parmi les cytoplasme de la cellule, tandis que d'autres s'attachent à la réticulum endoplasmique (RE). Le réticulum endoplasmique parsemé de ribosomes est appelé réticulum endoplasmique rugueux (RER); les réticulum endoplasmique lisse (SER) n'a pas de ribosomes attachés.

Selon les organismes, une cellule peut contenir plusieurs milliers voire millions de ribosomes. Les ribosomes existent dans les cellules procaryotes et eucaryotes. Ils peuvent également être trouvés dans les bactéries, les mitochondries et les chloroplastes. Les ribosomes sont plus répandus dans les cellules qui nécessitent une synthèse protéique constante, comme les cellules cérébrales ou pancréatiques.

Certains ribosomes peuvent être assez massifs. Chez les eucaryotes, ils peuvent avoir 80 protéines et être constitués de plusieurs millions d'atomes. Leur portion d'ARN prend plus de masse que leur portion de protéine.

Les ribosomes prennent codons, qui sont des séries de trois nucléotides, d'ARN messager (ARNm). Un codon sert de modèle à partir de l'ADN de la cellule pour fabriquer une certaine protéine. Les ribosomes traduisent ensuite les codons et les associent à un acide aminé de transférer l'ARN (ARNt). Ceci est connu comme Traduction.

Le ribosome possède trois sites de liaison à l'ARNt: un aminoacyle site de liaison (site A) pour attacher les acides aminés, un peptidyle site (site P) et un sortir site (site E).

Après ce processus, l'acide aminé traduit s'appuie sur une chaîne protéique appelée polypeptide, jusqu'à ce que les ribosomes terminent leur travail de fabrication d'une protéine. Une fois que le polypeptide est libéré dans le cytoplasme, il devient une protéine fonctionnelle. Ce processus est la raison pour laquelle les ribosomes sont souvent définis comme des usines de protéines. Les trois étapes de la production de protéines sont appelées initiation, élongation et traduction.

Ces ribosomes semblables à des machines fonctionnent rapidement, atteignant 200 acides aminés par minute dans certains cas; les procaryotes peuvent ajouter 20 acides aminés par seconde. Les protéines complexes prennent quelques heures à s'assembler. Les ribosomes fabriquent la plupart des quelque 10 milliards de protéines présentes dans les cellules des mammifères.

Les protéines complètes peuvent à leur tour subir d'autres changements ou repliements; c'est appelé modification post-traductionnelle. Chez les eucaryotes, le Appareil de Golgi complète la protéine avant qu'elle ne soit libérée. Une fois que les ribosomes ont terminé leur travail, leurs sous-unités sont soit recyclées, soit démantelées.

Georges E. Palade a découvert les ribosomes pour la première fois en 1955. La description des ribosomes de Palade les a décrits comme des particules cytoplasmiques associées à la membrane du réticulum endoplasmique. Palade et d'autres chercheurs ont découvert la fonction des ribosomes, qui était la synthèse des protéines.

Francis Crick allait former le dogme central de la biologie, qui résumait le processus de construction de la vie comme suit: « L'ADN fait l'ARN fait la protéine.

Alors que la forme générale a été déterminée à l'aide d'images de microscopie électronique, il faudrait encore plusieurs décennies pour déterminer la structure réelle des ribosomes. Cela était dû en grande partie à la taille comparativement immense des ribosomes, qui inhibait l'analyse de leur structure sous forme cristalline.

Tandis que Palade découvrait le ribosome, d'autres scientifiques déterminaient sa structure. Trois scientifiques distincts ont découvert la structure des ribosomes: Ada E. Yonath, Venkatraman Ramakrishnan et Thomas A. Steitz. Ces trois scientifiques ont été récompensés par le prix Nobel de chimie en 2009.

La découverte de la structure tridimensionnelle du ribosome a eu lieu en 2000. Yonath, né en 1939, a ouvert la porte à cette révélation. Son premier travail sur ce projet a commencé dans les années 1980. Elle a utilisé des microbes de sources chaudes pour isoler leurs ribosomes, en raison de leur nature robuste dans un environnement hostile. Elle a pu cristalliser des ribosomes afin qu'ils puissent être analysés par cristallographie aux rayons X.

Cela a généré un motif de points sur un détecteur afin que les positions des atomes ribosomiques puissent être détectées. Yonath a finalement produit des cristaux de haute qualité en utilisant la cryo-cristallographie, ce qui signifie que les cristaux ribosomiques ont été congelés pour les empêcher de se décomposer.

Les scientifiques ont ensuite tenté d'élucider « l'angle de phase » des motifs de points. À mesure que la technologie s'améliorait, les améliorations apportées à la procédure ont conduit à des détails au niveau d'un seul atome. Steitz, né en 1940, a pu découvrir quelles étapes de réaction impliquaient quels atomes, aux connexions de acides aminés. Il a trouvé les informations de phase pour la plus grande unité du ribosome en 1998.

Ramakrishan, né en 1952, a à son tour travaillé à résoudre la phase de diffraction des rayons X pour une bonne carte moléculaire. Il a trouvé les informations de phase pour la plus petite sous-unité du ribosome.

Aujourd'hui, de nouveaux progrès dans la cristallographie complète des ribosomes ont conduit à une meilleure résolution des structures complexes des ribosomes. En 2010, les scientifiques ont réussi à cristalliser les ribosomes eucaryotes 80S de Saccharomyces cerevisiae et ont pu cartographier sa structure aux rayons X ("80S" est un type de catégorisation appelé valeur de Svedberg; plus à ce sujet sous peu). Cela a conduit à son tour à plus d'informations sur la synthèse et la régulation des protéines.

Les ribosomes d'organismes plus petits se sont jusqu'à présent avérés les plus faciles à utiliser pour déterminer la structure des ribosomes. C'est parce que les ribosomes eux-mêmes sont plus petits et moins complexes. Des recherches supplémentaires sont nécessaires pour aider à déterminer les structures des ribosomes des organismes supérieurs, tels que ceux des humains. Les scientifiques espèrent également en savoir plus sur la structure ribosomique des agents pathogènes, pour aider à lutter contre la maladie.

Le terme ribozyme fait référence à la plus grande des deux sous-unités d'un ribosome. Un ribozyme fonctionne comme une enzyme, d'où son nom. Il sert de catalyseur dans l'assemblage des protéines.

Les valeurs de Svedberg (S) décrivent la vitesse de sédimentation dans une centrifugeuse. Les scientifiques décrivent souvent les unités ribosomiques en utilisant les valeurs de Svedberg. Par exemple, les procaryotes possèdent des ribosomes 70S qui sont composés d'une unité avec 50S et une de 30S.

Ceux-ci ne s'additionnent pas car la vitesse de sédimentation a plus à voir avec la taille et la forme que le poids moléculaire. Des cellules eucaryotes, d'autre part, contiennent des ribosomes 80S.

Les ribosomes sont essentiels à toute vie, car ils fabriquent les protéines qui assurent la vie et ses éléments constitutifs. Certaines protéines essentielles à la vie humaine comprennent l'hémoglobine dans les globules rouges, l'insuline et anticorps, parmi beaucoup d'autres.

Une fois que les chercheurs ont dévoilé la structure des ribosomes, cela a ouvert de nouvelles possibilités d'exploration. L'une de ces pistes d'exploration concerne les nouveaux médicaments antibiotiques. Par exemple, de nouveaux médicaments pourraient arrêter la maladie en ciblant certains composants structurels des ribosomes des bactéries.

Grâce à la structure des ribosomes découverte par Yonath, Steitz et Ramakrishnan, les chercheurs connaissent désormais les emplacements précis entre les acides aminés et les emplacements où les protéines quittent les ribosomes. Se concentrer sur l'emplacement où les antibiotiques se fixent aux ribosomes ouvre une précision beaucoup plus élevée dans l'action des médicaments.

Ceci est crucial à une époque où les antibiotiques autrefois robustes ont rencontré des souches de bactéries résistantes aux antibiotiques. La découverte de la structure du ribosome est donc d'une grande importance pour la médecine.