Quelles sont les deux façons dont les enzymes deviennent moins efficaces ?

Les enzymes sont des machines à protéines qui doivent prendre des formes 3D pour fonctionner correctement. Les enzymes deviennent inactives lorsqu'elles perdent leur structure 3D. Cela se produit notamment parce que la température devient trop élevée et que l'enzyme se dénature ou se déplie. Une autre façon dont les enzymes deviennent inactives est lorsque leur activité est bloquée par un inhibiteur chimique. Il existe différents types d'inhibiteurs. Les inhibiteurs compétitifs se lient au site actif des enzymes et le bloquent. Les inhibiteurs non compétitifs se lient à un site autre que le site actif, mais rendent le site actif non fonctionnel.

Les atomes des enzymes vibrent normalement, mais pas tellement que la molécule se déploie. L'augmentation de la température de l'enzyme augmente la quantité de vibration. Trop de secousses et l'enzyme commence à perdre sa forme appropriée. Les enzymes ont une plage de température optimale dans laquelle elles sont les plus actives. L'activité enzymatique augmente lorsque la température atteint cette plage optimale, mais diminue fortement une fois cette plage dépassée. La plupart des enzymes animales perdent leur activité au-dessus de 40 degrés Celsius. Il existe des bactéries appelées extrêmophiles qui peuvent survivre dans les sources chaudes. Leurs enzymes peuvent résister à des températures qui font bouillir l'eau.

Les enzymes ont une région appelée site actif, qui est responsable de la réaction chimique qui est le but principal de l'enzyme. Tout comme le reste de l'enzyme, le site actif doit avoir une forme 3-D appropriée pour fonctionner. Le site actif est comme la bouche de l'enzyme. Les groupes latéraux de certains acides aminés se collent dans l'espace du site actif, un peu comme les dents dans la bouche. Ces groupes secondaires sont responsables du déclenchement de la réaction chimique. Tout comme les dents doivent être alignées pour mâcher de la nourriture, les groupes latéraux ne peuvent pas terminer les réactions si le site actif n'est pas dans sa forme 3D.

Une autre façon dont les enzymes deviennent moins efficaces est que leur activité est bloquée par un inhibiteur chimique. Les inhibiteurs compétitifs sont des molécules qui se lient au site actif de l'enzyme. L'actif est l'endroit où le substrat, la molécule que l'enzyme est censée modifier, se lie, de sorte que l'inhibiteur compétitif entre en compétition avec le substrat pour le site actif. De nombreux inhibiteurs compétitifs sont connus sous le nom d'inhibiteurs réversibles, car bien qu'ils se lient au site actif, ils peuvent tomber. Cela réactive l'enzyme.

Un autre type d'inhibiteur enzymatique est appelé inhibiteurs non compétitifs. Ces produits chimiques de type ne se lient pas au site actif, mais à un autre site de l'enzyme. Cependant, la liaison de l'inhibiteur à l'autre site provoque une modification de la forme de la protéine qui ferme ou bloque le site actif. Les inhibiteurs non compétitifs sont également appelés inhibiteurs allostériques, car les sites allostériques sont des sites régulateurs qui ne sont pas le site actif. Certaines enzymes sont de multiples enzymes qui se réunissent dans ce qu'on appelle un complexe enzymatique. Un inhibiteur allostérique peut désactiver toutes les enzymes d'un complexe en se liant à un site allostérique.