Toutes les enzymes ont une certaine plage de pH dans laquelle elles fonctionnent le mieux. Une enzyme est une protéine composée de molécules appelées acides aminés, et ces acides aminés ont des régions sensibles au pH. L'échelle de pH définit à quel point une solution est acide ou basique, un pH faible étant acide et un pH élevé étant basique. L'estomac humain a un pH de 2 et les enzymes qui agissent dans l'estomac sont adaptées pour fonctionner à ce niveau de pH.
L'estomac a un pH bas
Lorsque nous ingérons des aliments et des boissons, les bactéries les accompagnent. Notre corps est capable de se protéger des infections en tuant les bactéries dans l'estomac. À un pH de 2, les sucs gastriques de l'estomac sont suffisamment acides pour tuer les bactéries que nous ingérons. Les cellules qui tapissent l'estomac - appelées cellules pariétales - sécrètent de l'acide chlorhydrique ou HCl, et cet acide donne aux sucs gastriques leur faible pH. Le HCl ne digère pas les aliments, mais il tue les bactéries, aide à décomposer le tissu conjonctif de la viande et active la pepsine, l'enzyme digestive de l'estomac.
La pepsine digère les protéines
Les cellules principales, qui tapissent également l'estomac, produisent une pro-enzyme appelée pepsinogène. Lorsque le pepsinogène entre en contact avec l'environnement acide de l'estomac, il catalyse une réaction pour s'activer et devient l'enzyme active appelée pepsine. La pepsine est une protéase ou une enzyme qui brise les liaisons chimiques des protéines. La pepsine utilise le groupe acide carboxylique sur l'un de ses acides aminés pour rompre la liaison chimique entre l'azote et l'oxygène dans les protéines présentes dans les aliments.
Fonctions de la pepsine à pH 2
La raison pour laquelle la pepsine fonctionne mieux à pH 2 est que le groupe acide carboxylique sur l'acide aminé dans le site actif de l'enzyme doit être dans son état protoné, c'est-à-dire lié à un atome d'hydrogène. À faible pH, le groupe acide carboxylique est protoné, ce qui lui permet de catalyser la réaction chimique de rupture des liaisons chimiques. À des valeurs de pH supérieures à 2, l'acide carboxylique devient déprotoné et donc incapable de participer aux réactions chimiques. La pepsine est la plus active à pH 2, son activité diminuant à pH plus élevé et tombant complètement à pH 6,5 ou plus. En général, l'activité enzymatique est sensible au pH car le groupe catalytique d'une enzyme - dans le cas de la pepsine, l'acide carboxylique groupe -- sera soit protoné, soit déprotoné, et cet état détermine s'il peut ou non participer à un produit chimique réaction.
Pepsine inactive à un pH plus élevé
Après la digestion dans l'estomac, les aliments sortent par le sphincter pylorique dans le duodénum de l'intestin grêle, où le pH est beaucoup plus élevé. La pepsine devient inactive dans cet environnement car la concentration en atomes d'hydrogène est plus faible. L'hydrogène sur l'acide carboxylique de la pepsine dans le site actif de l'enzyme est ensuite éliminé et l'enzyme devient inactive. La réaction chimique catalysée par la pepsine dépend de la présence d'un acide carboxylique protoné, de sorte que l'activité de l'enzyme dépend fortement du pH de la solution dans laquelle elle se trouve. Un pH bas conduit à une activité élevée et un pH élevé donne peu ou pas d'activité.