Aminoácidos: función, estructura, tipos

Aminoácidos son uno de los cuatro principales macromoléculas de la vida, siendo los otros carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos. Sirven principalmente como unidades monoméricas de proteinas. Los 20 aminoácidos naturales se encuentran en todos los seres vivos, desde las bacterias hasta los humanos.

Dado que los aminoácidos hacen que las proteínas y las proteínas representen la mayor parte de la masa corporal, estos ácidos son literalmente la materia de la que están hechas las personas (y otros animales).

Los déficits en uno o más aminoácidos pueden conducir a tejidos incompletos o mal construidos y también se cree que juegan un papel en la génesis de algunos cánceres.

El cuerpo humano es capaz de sintetizar 10 de estos ácidos, pero los otros 10 deben obtenerse de fuentes dietéticas y, por lo tanto, se denominan aminoácidos esenciales. A veces se ofrecen como suplementos de aminoácidos esenciales.

Los aminoácidos que el cuerpo puede fabricar se denominan aminoácidos no esenciales, un término algo engañoso ya que el cuerpo de hecho los requiere.

Cada aminoácido tiene una abreviatura de una letra mayúscula y una abreviatura de tres letras (p. Ej., tirosina va tanto por "tyr" como por "Y"). A veces, los aminoácidos se modifican después de que ya se han incorporado a proteinas (un ejemplo es la hidroxilación de prolina).

Los aminoácidos se han vuelto populares en los suplementos dietéticos entre las personas interesadas en la salud general y Aquellos que esperan desarrollar masa muscular a través de una combinación de entrenamiento con pesas y nutrición. intervenciones.

• El primer aminoácido que se identificó fue la asparagina, aislada del jugo de espárragos en 1806.

La estructura universal de todos los aminoácidos es un átomo de carbono central que tiene un carboxilo grupo, un grupo amino, a átomo de hidrógeno y un Cadena lateral "R" que varía de un aminoácido a otro unido a él.

La grupo carboxilo consiste en un átomo de carbono con doble enlace a un átomo de oxígeno y también enlazado a un grupo hidroxilo (-OH). Se puede representar como -CO (OH) y es esto lo que le da a estos compuestos la designación "ácido", ya que el átomo de hidrógeno en el componente hidroxilo se dona fácilmente, dejando un -CO (O-) grupo.

Los 20 aminoácidos que se encuentran en la naturaleza se llaman alfa-aminoácidos porque el grupo amino (-NH2) está unido al carbono alfa del ácido carboxílico, que es el carbono próximo al grupo -CO (OH). Este carbono es también el carbono "central" descrito anteriormente.

Los aminoácidos varían en masa desde 75 gramos por mol (glicina) hasta 204 gramos por mol (triptófano), y en promedio son más pequeños que el azúcar glucosa (180 gramos por mol).

Si cada aminoácido se observara con la misma frecuencia en la naturaleza, cada uno representaría aproximadamente 5 porcentaje de los aminoácidos en las estructuras de las proteínas (100 por ciento dividido por 20 aminoácidos = 5 por ciento por aminoácidos).

En realidad, estas frecuencias de aparición varían desde un poco más del 1,2 por ciento (triptófano y cisteína) hasta poco menos del 10 por ciento (leucina).

La Cadenas laterales "R", o simplemente cadenas R, se clasifican en varias subcategorías que describen y determinan el comportamiento bioquímico del aminoácido en su conjunto. Un esquema común clasifica los aminoácidos como hidrofóbico, hidrofílico (o polar), cargado o anfipático.

Hidrofóbico viene del griego para "temeroso del agua", y estos ocho aminoácidos están etiquetados así porque sus cadenas laterales son no polar lo que significa que no llevan una carga electrostática neta ni una carga distribuida asimétricamente. Como resultado de esta propiedad, hidrofóbico Los aminoácidos se encuentran típicamente en el interior de las proteínas, "a salvo" del agua.

Del mismo modo, estos ácidos ' hidrofílico los pares tienden a ensamblarse en las superficies exteriores de las proteínas. Cargado y anfipático las moléculas, mientras tanto, exhiben sus propios encantos y peculiaridades.

A continuación se muestra una lista de aminoácidos individuales junto con algunas de sus características distintivas. Se presentan en orden de sus abreviaturas de una letra para facilitar la referencia, pero si elige intentar memorizar las nombres de los aminoácidos, debe utilizar cualquier esquema de agrupación u otro truco que haga que esta tarea sea lo más fácil posible.

Estos ocho aminoácidos generalmente se agrupan y a veces se denominan "no polares" en lugar de hidrófobos, aunque esencialmente significan lo mismo. Participan en el interior de las proteínas en interacciones de van der Waals, que son como covalentes o enlaces iónicos pero mucho más débil y transitorio.

• Alanina (ala o A): El segundo aminoácido más ligero y el segundo más abundante.
• Glicina (gly o G): En realidad, no tiene una cadena lateral completa (la cadena lateral de la glicina es un solo hidrógeno) y, por lo tanto, se coloca con otros compuestos no polares de forma predeterminada, pero a menudo se encuentran cerca de la superficie de las proteínas y pueden etiquetarse plausiblemente como "hidrófilos" para esto razón.
• Fenilalanina (phe o F): Al igual que la tirosina y el triptófano, este es un aminoácido aromático, que no tiene nada que ver con su olor (los aminoácidos son inodoros) y en cambio indica la presencia de un grupo fenilo (un anillo de seis carbonos que contiene tres dobles enlaces).
• Isoleucina (ile o I): Un isómero de leucina con un solo grupo metilo (-CH3) unido a un carbono diferente en la cadena R. (Los isómeros tienen el mismo número y tipo de átomos, pero diferentes disposiciones espaciales).
• Leucina (leu o L): Al igual que con su isómero, la leucina es un aminoácido de cadena ramificada (BCAA), una referencia a la construcción de la cadena R. Debido a que la mayoría de los animales no pueden sintetizar BCAA, estos son dos de los aminoácidos esenciales.
• Metionina (met o M): Uno de los dos aminoácidos que contienen azufre, el otro es la cisteína. A veces se clasifica como anfipático o incluso polar dependiendo de su entorno.
• Prolina (pro o P): El grupo amino de la prolina existe en un anillo de cinco átomos en lugar de un grupo terminal -NH2.
• Valina (val o V): Otro BCAA; equivalente a una molécula de leucina con un grupo metilo de la columna vertebral escindido.

El triptófano a veces se incluye en este grupo, pero en realidad es anfipático.

Estos aminoácidos a menudo se denominan "polares, pero sin carga". Salpican las superficies exteriores de las proteínas y no retroceden en presencia de agua.

• Cisteína (cys o C): Contiene un átomo de azufre; representa solo el 1,2 por ciento de los aminoácidos en la naturaleza.
• Histidina (his o H): La histidina contiene no uno, sino dos grupos -NH2, lo que lo convierte en un aminoácido muy versátil gracias a su capacidad para cargar o descargar protones (es decir, átomos de hidrógeno) en múltiples ubicaciones. En algunas fuentes, la histidina figura principalmente como anfipática.
• Asparagina (asn o N): Químicamente, este es ácido aspártico con un grupo amino que reemplaza al hidrógeno ácido del grupo carboxilo.
• Glutamina (gln o Q): Idéntico al ácido glutámico con un grupo amino que reemplaza al hidrógeno ácido del grupo carboxilo.
• Serina (ser o S): Las propiedades hidrófilas de la serina se deben al hecho de que contiene un grupo hidroxilo.
• Treonina (thr o T): Es similar en estructura a un azúcar llamado threose, y lleva su nombre.

Estos compuestos se comportan de forma muy parecida a los aminoácidos hidrófilos (polares) en el sentido de que interactúan fácilmente con el agua, pero tienen una carga neta de +1 o -1. Esto los convierte en ácidos (donantes de protones) o bases (aceptores de protones) en la pH, o acidez, del cuerpo humano.

• Ácido aspártico (asp o D): Desprotonado a pH fisiológico (corporal), lo que confiere una carga negativa a la molécula. También se llama aspartato.
• Ácido glutámico (glu o E): Desprotonado a pH fisiológico. También se llama glutamato.
• Lisina (lys o K): Una base y protonada a pH fisiológico.
• Arginina (arg o R): También una base y protonada a pH fisiológico.

"Anfipático" se traduce aproximadamente como "sentir ambos" en griego, y estos aminoácidos pueden funcionar como no polares (hidrófobos) y polares (hidrófilos), casi como un jugador de softbol que no es un lanzador o bateador superestrella, pero que puede desempeñarse hábilmente en ambos roles en un deporte en el que las capacidades de la mayoría de los jugadores son altamente especializado.

No llevan una carga neta, pero la distribución de la carga eléctrica a lo largo de las cadenas R de estos aminoácidos es marcadamente asimétrico.

• Tirosina (tyr o T): Su grupo hidroxilo puede donar y aceptar un enlace de hidrógeno, por lo que la tirosina a veces "actúa" como hidrófila.
• Triptófano (prueba o W): El aminoácido más grande; un precursor del neurotransmisor serotonina (5-hidroxitriptamina).