Tipos de fibras de colágeno

El tejido conectivo forma el soporte estructural de los seres vivos, especialmente los vertebrados. Los tejidos que cumplen con esta definición cumplen una variedad de funciones en todo el cuerpo, y los componentes básicos de muchos de estos tejidos conectivos son las fibras de colágeno. El colágeno es una proteína; de hecho, es la proteína más abundante que se encuentra en la naturaleza. Por lo tanto, no debería sorprender que se hayan identificado alrededor de 40 subtipos a partir de 2018.

No todos los tipos de colágeno se forman en fibras, compuestas por fibrillas (que a su vez están compuestas por grupos de tripletes de individuos moléculas de colágeno), pero tres de los cinco tipos principales de colágeno, etiquetados como I, II, III, IV y V, se ven a menudo en este arreglo. El colágeno posee la ventaja de resistir las fuerzas de estiramiento o tracción. Debido a la gran prevalencia del colágeno en el cuerpo, los trastornos que afectan su síntesis o fabricación biológica son numerosos y pueden ser graves.

El tejido conectivo propiamente dicho, que se traduce aproximadamente como "cualquier cosa que no sea hueso que la mayoría de las personas reconocer como tejido conectivo, "incluye tejido conectivo laxo, tejido conectivo denso y tejido adiposo tejido. Otros tipos de tejido conectivo incluyen sangre y tejido formador de sangre, tejido linfoide, cartílago y hueso.

El colágeno es una forma de tejido conectivo laxo. Este tipo de tejido incluye fibras, sustancia fundamental, membranas basales y una variedad de células de tejido conectivo que existen libremente (p. Ej., Que circulan en la sangre). Además de las fibras de colágeno, el tipo de fibra de tejido conectivo laxo incluye fibras reticulares y fibras elásticas. El colágeno no se encuentra en la sustancia fundamental, pero es un componente de ciertas membranas basales, que son la interfaz entre el tejido conectivo en sí y cualquier tejido que soporte.

Como se señaló, el colágeno es un tipo de proteína y las proteínas están formadas por aminoácidos. Las longitudes cortas de aminoácidos se denominan péptidos, mientras que los polipéptidos son más largos pero no llegan a ser proteínas funcionales completas.

Como todas las proteínas, el colágeno se produce en las superficies de los ribosomas dentro de las células. Estos usan instrucciones del ácido ribonucleico (ARN) para producir polipéptidos largos llamados procolágeno. Esta sustancia se modifica en el retículo endoplásmico de las células de diversas formas. A determinados aminoácidos se añaden moléculas de azúcar, grupos hidroxilo y enlaces sulfuro-sulfuro. Cada molécula de colágeno destinada a una fibra de colágeno se enrolla en una triple hélice junto con otras dos moléculas, lo que le confiere estabilidad estructural. Antes de que el colágeno pueda madurar por completo, sus extremos se cortan para formar una proteína llamada tropocolágeno, que es simplemente otro nombre del colágeno.

Aunque se han identificado más de tres docenas de tipos distintos de colágeno, solo una pequeña fracción de estos son fisiológicamente significativos. Los primeros cinco tipos, que utilizan los números romanos I, II, III, IV y V, son abrumadoramente los más comunes en el cuerpo. De hecho, el 90 por ciento de todo el colágeno consiste en el Tipo I.

Colágeno tipo I (a veces llamado colágeno I; este esquema, por supuesto, se aplica a todos los tipos) constituye las fibras de colágeno y se encuentra en la piel, los tendones, los órganos internos y la porción orgánica (que no es mineral) del hueso. El tipo II es el componente principal del cartílago. El tipo III es el componente principal de las fibras reticulares, lo que es algo confuso ya que no se consideran "fibras de colágeno" como las fibras hechas a partir del tipo I; los tipos I y III a menudo se ven juntos en los tejidos. El tipo IV se encuentra en las membranas basales, mientras que el tipo V se ve en el cabello y en la superficie de las células.

Debido a que el colágeno tipo I está tan extendido, es fácil de aislar de los tejidos circundantes y fue el primer tipo de colágeno que se describió formalmente. La molécula de proteína de tipo I consta de tres componentes moleculares más pequeños, dos de los cuales se conocen como cadenas α1 (I) y uno de los cuales se llama cadena α2 (I). Estos están dispuestos en forma de una triple hélice larga. Estas triples hélices, a su vez, se apilan una junto a la otra para formar fibrillas, que a su vez se agrupan en fibras de colágeno completas. Por lo tanto, la jerarquía de menor a mayor en colágeno es la cadena α, la molécula de colágeno, las fibrillas y las fibras.

Estas fibras pueden estirarse considerablemente sin romperse. Esto los hace extremadamente valiosos en los tendones, que conectan los músculos con los huesos y, por lo tanto, deben ser capaz de tolerar una gran cantidad de fuerza sin romperse y al mismo tiempo ofrecer una gran cantidad de flexibilidad.

En una enfermedad llamada osteogénesis imperfecta, el colágeno tipo I no se produce en cantidades suficientes o el colágeno que se sintetiza es defectuoso en su composición. Esto da como resultado debilidad ósea e irregularidades en el tejido conectivo, lo que lleva a varios grados de debilidad física (en algunos casos puede ser fatal).

El colágeno tipo II también forma fibras, pero estas no están tan bien organizadas como las fibras de colágeno tipo I. Estos se encuentran principalmente en el cartílago. Las fibrillas en el tipo II, en lugar de ser perfectamente paralelas, a menudo están dispuestas en lo que es más o menos un revoltijo. Esto se debe al hecho de que el cartílago, si bien es el hogar principal del colágeno tipo II, está compuesto principalmente de una matriz que consta de proteoglicanos. Estos están formados por moléculas llamadas glicosaminoglicanos envueltas alrededor de un núcleo de proteína cilíndrico. La disposición completa hace que el cartílago sea compresible y "elástico", cualidades muy adecuadas para el trabajo principal del cartílago de amortiguar el estrés del impacto en las articulaciones como las rodillas y los codos.

Se cree que los trastornos de formación de cartílago que afectan al esqueleto conocidos como condrodisplasias son causados ​​por una mutación en el gen en el ADN que codifica con la molécula de colágeno tipo II.

El papel principal del colágeno tipo III es la formación de fibras reticulares. Estas fibras son muy estrechas, con un diámetro de sólo 0,5 a 2 millonésimas de metro. Las fibrillas de colágeno hechas de colágeno tipo III tienen una orientación más ramificada que paralela.

Las fibras reticulares se encuentran en abundancia en los tejidos mieloides (médula ósea) y linfoides, donde sirven como andamiaje para las células especializadas involucradas en la generación de nuevas células sanguíneas. Están formados por fibroblastos o células reticulares, según su ubicación. Se pueden distinguir del colágeno tipo I en función de su apariencia después de teñirse con ciertos tintes químicos.

Uno de los diez subtipos de la enfermedad denominada síndrome de Ehlers-Danlos, que puede provocar una rotura mortal de los vasos sanguíneos, es causado por una mutación en el gen que codifica el colágeno tipo III.

El colágeno tipo IV es un componente importante de la membrana basal, como se señaló. Está organizado en extensas redes de ramificación. Este tipo de colágeno no tiene lo que se llama periodicidad axial, lo que significa que a lo largo de su longitud, no tiene un patrón de repetición característico y no forma fibras en absoluto. Por lo tanto, este tipo de colágeno podría verse como el más aleatorio de los principales tipos de colágeno. El colágeno tipo IV forma gran parte de la más interna de las tres capas de la membrana basal, llamada lámina densa ("capa gruesa"). A ambos lados de la lámina densa están la lámina lúcida y la lámina fibroreticularis. La última capa contiene algo de colágeno de tipo III en forma de fibras reticulares, así como colágeno de tipo VI, un tipo que se encuentra con menos frecuencia.