¿Por qué el calentamiento interfiere con la actividad de una enzima?

Los científicos todavía se esfuerzan por comprender los intrincados detalles de las complejas moléculas de proteínas que permiten los procesos biológicos esenciales. Estas moléculas, conocidas como enzimas, funcionan como catalizadores de numerosas reacciones biológicas. Sin enzimas, la mayoría de estas reacciones no ocurrirían lo suficientemente rápido como para mantener la vida. Las enzimas están diseñadas para funcionar en un entorno específico. El calor excesivo, junto con varias otras condiciones, puede afectar seriamente la actividad enzimática.

Las reacciones de la vida

Las reacciones biológicas proporcionan la energía y las moléculas especializadas que mantienen la vida de un organismo. Todas las reacciones, sin embargo, no pueden ocurrir hasta que una cierta cantidad de energía estimule las moléculas reactivas. Esta energía se conoce como energía de activación de la reacción. La energía disponible en los entornos biológicos suele ser insuficiente para estimular un número adecuado de reacciones, pero las enzimas compensan esta insuficiencia. Al alterar la forma en que las moléculas reactivas interactúan entre sí, las enzimas reducen la energía de activación y permiten que las reacciones ocurran mucho más rápidamente.

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Alterado por el calor

Las enzimas son moléculas de proteínas especializadas, lo que significa que comparten la estructura básica de una proteína: tipos específicos de aminoácidos unidos entre sí en una secuencia particular. Las enzimas en general tienen estructuras tridimensionales complejas que determinan sus características funcionales detalladas. Si esta estructura cambia, la enzima se vuelve menos eficaz en su función de reducir la energía de activación. Una fuente común de cambio estructural es el calor. Las temperaturas cálidas tienden a mejorar la actividad enzimática al aumentar la energía cinética asociada con moléculas moleculares aleatorias. movimiento, pero cuando la temperatura se vuelve excesiva, las enzimas experimentan un deterioro estructural que inhibe enzimáticos actividad.

Moléculas en movimiento

La alteración de la estructura cuidadosamente diseñada de una enzima se conoce como desnaturalización. Este proceso suele ser deseable: algunas proteínas alimentarias, por ejemplo, son más fáciles de digerir después de haber sido desnaturalizadas al cocinarlas. Las altas temperaturas son una causa común de desnaturalización. A medida que aumenta la temperatura, el movimiento molecular aleatorio se vuelve más enérgico. Finalmente, el movimiento molecular se vuelve tan enérgico que las moléculas rompen los enlaces entre los numerosos aminoácidos que determinan la estructura natural de la enzima. La enzima no se destruye, pero se han alterado sus características estructurales esenciales. En proteínas complejas como las enzimas, la desnaturalización casi siempre es irreversible.

Una enzima sin sustrato

Una molécula reactiva intacta, o sustrato, que se adhiere a una enzima al comienzo de una reacción enzimática es esencial para el correcto funcionamiento de la enzima. La desnaturalización de un sustrato provoca cambios estructurales que dificultan o imposibilitan su encaje en la estructura altamente específica de la enzima. Las enzimas son altamente específicas, lo que significa que sus intrincadas estructuras aseguran que puedan unirse solo a un tipo de molécula o a un grupo de moléculas estrechamente relacionadas.

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