¿Qué bloquea la actividad enzimática al unirse al sitio activo de una enzima?

Las enzimas son máquinas tridimensionales que tienen un sitio activo, que reconoce sustratos de forma específica. Si una sustancia química inhibe la enzima al unirse al sitio activo, es una señal de que la sustancia química está en la categoría de inhibidores competitivos, a diferencia de los inhibidores no competitivos. Sin embargo, existen sutilezas dentro de la categoría de inhibidores competitivos, ya que algunos pueden ser inhibidores reversibles, mientras que otros son inhibidores irreversibles. Por último, una tercera clase de inhibidores mixtos añade un giro a la categorización de inhibidores competitivos.

Una sustancia química que bloquea la actividad enzimática al unirse al sitio activo se denomina inhibidor competitivo. Estos tipos de productos químicos tienen formas similares al sustrato de la enzima. Esta similitud permite que la sustancia química compita con el sustrato por quién se adhiere al sitio activo de la enzima. La unión del inhibidor competitivo o el sustrato a la enzima es un proceso de una u otra: solo uno de ellos puede encajar en un momento dado.

Algunos inhibidores competitivos se denominan inhibidores reversibles, lo que significa que se unen al sitio activo pero pueden caer con relativa facilidad. En el caso de inhibidores competitivos reversibles, aumentar la concentración de sustrato en el La mezcla de reacción puede evitar que el inhibidor, sí, inhibir el inhibidor, se una a la enzima. por mucho. La afinidad o atracción del inhibidor y la enzima no cambia, pero sus interacciones se vuelven menos frecuentes. Más sustrato significa que en un momento dado, más moléculas de enzima se unirán al sustrato que al inhibidor. Se dice que el sustrato supera al inhibidor.

Los inhibidores competitivos también pueden ser inhibidores irreversibles, lo que significa que forman un enlace covalente con el sitio activo o forman una interacción que es tan estrecha que el inhibidor rara vez se cae. Un enlace covalente es cuando dos átomos comparten electrones para formar un enlace físico. El antibiótico penicilina es un ejemplo de inhibidor competitivo irreversible. Las bacterias necesitan una enzima llamada glicopéptido transpeptidasa para entrecruzar las fibras en su pared celular. La penicilina se une al sitio activo de esta enzima a través de un enlace covalente y evita que el sustrato se una.

Los inhibidores que se unen al sitio activo de la enzima se denominan inhibidores competitivos y los que se unen a otros sitios se denominan inhibidores no competitivos. Sin embargo, existe otra clase de inhibidores, denominados inhibidores mixtos, que pueden unirse al sitio activo antes de que el sustrato llegue allí o el complejo enzima-sustrato después de que el sustrato haya adjunto. Los inhibidores mixtos pueden unirse a la enzima antes de que se una el sustrato, o pueden unirse después de que el sustrato se haya unido. Ambos casos dan como resultado una enzima inactiva. Por tanto, los inhibidores mixtos son eficaces contra las enzimas a cualquier concentración de sustrato.