Diferentes tipos de enzimas

Las enzimas son moléculas de proteínas críticas en los sistemas vivos que, una vez sintetizadas, no suelen transformarse en algunas de otras. tipo de molécula, como son las sustancias que se toman como combustible para los procesos digestivos y respiratorios (por ejemplo, azúcares, grasas, moléculas oxígeno). Esto se debe a que las enzimas son catalizadores, lo que significa que pueden participar en reacciones químicas sin que se modifiquen, un poco como el moderador de un debate público que idealmente mueve a los participantes y a la audiencia hacia una conclusión dictando los términos del argumento sin agregar ningún único información.

Se han identificado más de 2000 enzimas y cada una de ellas está involucrada en una reacción química específica. Por tanto, las enzimas son específicas de sustrato. Se agrupan en media docena de clases según el tipo de reacciones en las que participan.

Las enzimas permiten que tenga lugar una gran cantidad de reacciones en el cuerpo en condiciones de

Las enzimas participan en procesos que van desde la coagulación de la sangre hasta la síntesis de ADN y la digestión. Algunos se encuentran solo dentro de las células y participan en procesos que involucran moléculas pequeñas, como la glucólisis; otros se secretan directamente en el intestino y actúan sobre la materia a granel, como los alimentos ingeridos.

Debido a que las enzimas son proteínas con masas moleculares bastante altas, cada una tiene una forma tridimensional distinta. Esto determina las moléculas específicas sobre las que actúan. Además de depender del pH, la forma de la mayoría de las enzimas depende de la temperatura, lo que significa que funcionan mejor en un rango de temperatura bastante estrecho.

La mayoría de las enzimas actúan reduciendo la energía de activación de una reacción química. A veces, su forma acerca físicamente a los reactivos al estilo, tal vez, de un entrenador de equipo deportivo o gerente de grupo de trabajo que intenta hacer una tarea más rápidamente. Se cree que cuando las enzimas se unen a un reactivo, su forma cambia de una manera que desestabiliza al reactivo y lo hace más susceptible a cualquier cambio químico que implique la reacción.

Las reacciones que pueden continuar sin la entrada de energía se denominan reacciones exotérmicas. En estas reacciones, los productos, o las sustancias químicas formadas durante la reacción, tienen un nivel de energía más bajo que las sustancias químicas que sirven como ingredientes de la reacción. De esta manera, las moléculas, como el agua, "buscan" su propio nivel (energético); los átomos "prefieren" estar en arreglos con menor energía total, al igual que el agua fluye cuesta abajo hasta el punto físico más bajo disponible. Poniendo todo esto junto, está claro que las reacciones exotérmicas siempre proceden de forma natural.

Sin embargo, el hecho de que ocurra una reacción incluso sin entrada no dice nada sobre la velocidad a la que sucederá. Si una sustancia que ingresa al cuerpo se transformará naturalmente en dos sustancias derivadas que pueden servir como fuentes directas de energía celular, esto no sirve de mucho si la reacción naturalmente toma horas o días para completo. Además, incluso cuando la energía total de los productos es mayor que la de los reactivos, la trayectoria de la energía no es una pendiente suave cuesta abajo en un gráfico; en cambio, los productos deben alcanzar un nivel de energía más alto que aquel con el que comenzaron para que puedan "superar la joroba" y la reacción pueda continuar. Esta inversión inicial de energía en los reactivos que se amortiza en forma de productos es la antes mencionada. energía de activación, mineral_a.

El cuerpo humano incluye seis grupos o clases principales de enzimas.

Oxidorreductasas mejorar la velocidad de las reacciones de oxidación y reducción. En estas reacciones, también llamadas reacciones redox, uno de los reactivos cede un par de electrones que gana otro reactivo. Se dice que el donante del par de electrones está oxidado y actúa como un agente reductor, mientras que el receptor del par de electrones que se reduce se denomina agente oxidante. Una forma más sencilla de decirlo es que en este tipo de reacciones, los átomos de oxígeno, los átomos de hidrógeno o ambos se mueven. Los ejemplos incluyen citocromo oxidasa y lactato deshidrogenasa.

Transferasas velocidad a lo largo de la transferencia de grupos de átomos, como metilo (CH₃), acetilo (CH₃CO) o amino (NH₂) grupos, de una molécula a otra molécula. La acetato quinasa y la alanina desaminasa son ejemplos de transferasas.

Hidrolasas acelerar las reacciones de hidrólisis. Las reacciones de hidrólisis utilizan agua (H₂O) para dividir un enlace en una molécula para crear dos productos hijos, generalmente fijando el -OH (grupo hidroxilo) del agua a uno de los productos y un solo -H (átomo de hidrógeno) al otro. Mientras tanto, se forma una nueva molécula a partir de los átomos desplazados por los componentes -H y -OH. Las enzimas digestivas lipasa y sacarasa son hidrolasas.

Lyases mejorar la velocidad de la adición de un grupo molecular a un doble enlace o la eliminación de dos grupos de átomos cercanos para crear un doble enlace. Éstos actúan como hidrolasas, excepto que el componente eliminado no es desplazado por agua o porciones de agua. Esta clase de enzimas incluye oxalato descarboxilasa e isocitrato liasa.

Isomerasas acelerar las reacciones de isomerización. Estas son reacciones en las que todos los átomos originales del reactivo se retienen, pero se reordenan para formar un isómero del reactivo. (Los isómeros son moléculas con la misma fórmula química, pero diferentes disposiciones). Los ejemplos incluyen glucosa-fosfato isomerasa y alanina racemasa.

Ligasas (también llamadas sintetasas) mejoran la velocidad de unión de dos moléculas. Por lo general, logran esto haciendo uso de la energía derivada de la descomposición del trifosfato de adenosina (ATP). Los ejemplos de ligasas incluyen acetil-CoA sintetasa y ADN ligasa.

Además de los cambios de temperatura y pH, otros factores pueden hacer que la actividad de una enzima disminuya o se apague. En un proceso llamado interacción alostérica, la forma de la enzima cambia temporalmente cuando una molécula se une a una porción de ella lejos de donde se une al reactivo. Esto conduce a una pérdida de función. A veces, esto es útil cuando el producto en sí mismo sirve como inhibidor alostérico, porque es Por lo general, un signo de que la reacción ha avanzado hasta el punto en que el producto adicional ya no es requerido.

En la inhibición competitiva, una sustancia llamada compuesto regulador compite con el reactivo por el sitio de unión. Esto es similar a intentar poner varias llaves en funcionamiento en la misma cerradura al mismo tiempo. Si una cantidad suficiente de estos compuestos reguladores se une a una cantidad suficientemente alta de la enzima presente, ralentiza o cierra la vía de reacción. Esto puede ser útil en farmacología porque los microbiólogos pueden diseñar compuestos que compitan con la unión. sitios de enzimas bacterianas, lo que hace que sea mucho más difícil para las bacterias causar enfermedades o sobrevivir en el cuerpo humano, período.

En la inhibición no competitiva, una molécula inhibidora se une a la enzima en un lugar diferente del sitio activo, similar a lo que sucede en una interacción alostérica. La inhibición irreversible se produce cuando el inhibidor se une permanentemente a la enzima o la degrada de forma significativa, de modo que su función no se puede recuperar. Tanto el gas nervioso como la penicilina hacen uso de este tipo de inhibición, aunque con intenciones enormemente diferentes en mente.