Jaké jsou dva způsoby, jak být enzymy méně účinné?

Enzymy jsou proteinové stroje, které potřebují získat 3D tvary, aby správně fungovaly. Enzymy se stanou neaktivními, když ztratí svou 3D strukturu. Jedním ze způsobů, jak se to stane, je to, že se teplota příliš zahřeje a enzym se denaturuje nebo rozvíjí. Dalším způsobem, jak se enzymy stanou neaktivními, je situace, kdy je jejich aktivita blokována chemickým inhibitorem. Existují různé typy inhibitorů. Konkurenční inhibitory se vážou na aktivní místo enzymů a blokují je. Nekompetitivní inhibitory se vážou na jiné místo, než je aktivní místo, ale způsobují nefunkčnost aktivního místa.

Atomy v enzymech normálně vibrují, ale ne tolik, aby se molekula rozvinula. Zvyšování teploty enzymu zvyšuje množství vibrací. Příliš mnoho chvění a enzym začíná ztrácet svůj správný tvar. Enzymy mají optimální teplotní rozsah, ve kterém jsou nejaktivnější. Aktivita enzymu se zvyšuje, jak teplota dosáhne tohoto optimálního rozmezí, ale prudce klesá, když je tento rozsah překročen. Většina živočišných enzymů ztrácí aktivitu nad 40 stupňů Celsia. Existují bakterie zvané extremophiles, které mohou přežít v horkých pramenech. Jejich enzymy vydrží teploty, které vaří vodu.

Enzymy mají oblast zvanou aktivní místo, které je zodpovědné za provádění chemické reakce, která je hlavním účelem enzymu. Stejně jako zbytek enzymu musí mít aktivní místo správný 3D tvar, aby mohlo fungovat. Aktivní místo je jako ústa enzymu. Boční skupiny určitých aminokyselin se drží v prostoru aktivního místa, podobně jako zuby v ústech. Tyto vedlejší skupiny jsou odpovědné za uskutečnění chemické reakce. Stejně jako je potřeba zarovnat zuby, aby se žvýkalo jídlo, nemohou boční skupiny dokončit reakce, pokud aktivní místo není ve svém 3D tvaru.

Dalším způsobem, jak se enzymy stávají méně účinnými, je to, že jejich aktivita je blokována chemickým inhibitorem. Konkurenční inhibitory jsou molekuly, které se vážou na aktivní místo enzymu. Aktivní je místo, kde se váže substrát, molekula, kterou má enzym modifikovat, takže kompetitivní inhibitor soutěží se substrátem o aktivní místo. Mnoho kompetitivních inhibitorů je známo jako reverzibilní inhibitory, protože i když váží aktivní místo, mohou spadnout. Tím se enzym znovu zapne.

Další typ inhibitoru enzymů se nazývá nekompetitivní inhibitory. Tyto chemické látky se neváží na aktivní místo, ale na jiné místo na enzymu. Vazba inhibitoru na druhé místo však způsobuje změnu tvaru proteinu, který buď uzavírá, nebo blokuje aktivní místo. Nekompetitivní inhibitory se také nazývají alosterické inhibitory, protože alosterická místa jsou regulační místa, která nejsou aktivním místem. Některé enzymy jsou více enzymy, které se spojují do takzvaného komplexu enzymů. Alosterický inhibitor může vypnout všechny enzymy v komplexu vazbou na jedno alosterické místo.