حتى أصغر الجزيئات أو الكائنات الحية ذات أوقات التكاثر السريع يمكن أن تستغرق وقتًا طويلاً لإنتاج ما تريد دراسته. بالنسبة للبكتيريا الموجودة في طبق بتري ، تعتمد سرعة التفاعل على كمية المادة المتفاعلة الموجودة بالإضافة إلى وجود الإنزيمات. مهما كانت الحالة ، يمكنك استخدام المعادلات لتحديد سرعة هذه التفاعلات الكيميائية الحيوية.
حركيات الإنزيم
في الكيمياء،معدلات رد الفعلموصوفة باستخدامقيم kتقيس مدى سرعة حدوث التفاعل من المواد المتفاعلة إلى المنتجات. للتفاعلات التي تستخدم المحفزات ، والمركبات البيولوجية التي تسرع معدل التفاعل ، والمعدل ،كقط، يتيح لك تحديد السرعة القصوى للتفاعل. الأقصى معدل رد فعل, الخامسالأعلى، يخبرك بعدد الجزيئات التي يتم تحويلها إلى ناتج التفاعل عندما يذوب الإنزيم نفسه تمامًا.
تحقق الإنزيمات هذه السرعات العالية عن طريق خفض طاقة التنشيط للتفاعل ، وكمية الطاقة اللازمة لحدوث التفاعل. عندما يرتبط الإنزيم بالركيزة أو الجزيء أو المركبات التي تلاحظها ، فإنه يشكل مركب ركيزة إنزيم. لا تؤثر بشكل مباشر على كمية المادة المتفاعلة أو مركبات المنتج لديك ، وهي أيضًا تعتمد على عوامل أخرى مثل تركيز الإنزيم ودرجة الحموضة والقوة بين الأيونات سندات.
معادلة KCAT
يتيح لك معدل التفاعل كتابة معادلات لتحديد كيف تؤدي الكميات المختلفة من المتفاعلات إلى كمية المنتجات التي لديك. للحصول على رد فعل أساسي منxA + yB → zC(أي التحويلxمولاتأمعذمولاتبعائداتضمولاتج) ، ستكون معادلة السعر
r = k [A] ^ m \ times [B] ^ n
لمعدل التفاعلصمعدل ثابتكوالتركيزات المولية لـأوبيشار إليها بين قوسين. م ونهي الأسس التي تحددها من خلال التجارب التي تقيس مدى سرعة حدوث التفاعل. F
بالنسبة للحالة المحددة للتفاعل المحفز بالإنزيم ، السرعة الأوليةالخامس0هو
v_0 = \ frac {k_ {cat}} {K_m}
لسرعة رد الفعل الأوليةالخامس0. تخبرك هذه السرعة بمعدل التحفيز في هذاكقطمعادلة.كمهلثابت ميكايليس مينتين، والتي يمكنك إما قياسها تجريبيًا أو حساب تركيز الركيزة بنصف السرعة القصوى.
الثابت يحصل على اسمه منمعادلة ميكايليس مينتين
v_0 = \ frac {v_ {max} \ times [S]} {K_m + [S]}
لتركيز الركيزة[س]والسرعة القصوىالخامسالأعلىيخبرك بمدى سرعة رد الفعل الأنزيمي. عندما تحسبكقط، يمكنك أيضًا الكتابة
v_0 = \ frac {k_ {cat} \ times [E] \ times [S]} {K_m}
كطريقة عامة لمعدل التفاعل لتركيزات الإنزيم والركيزة[E]و[س]، على التوالى.
طرق معادلة KCAT الأخرى
تتيح لك هذه المعادلات المختلفة استخدام المعادلة الأكثر ملاءمة لأي غرض تريده سواء كان معدل تكاثر البكتيريا أو معدل الاشتعال بين الوقود والغاز. يمكنك حتى استخدام هذه المعادلات في الجمع بين الملاحظات التجريبية والنماذج النظرية والحسابات. يمكنك التعرف على أهمية طرق معادلة Michaelis Menten من خلال هذه الطرق المختلفة لتحديد معدل التفاعل.
الكقطالمعادلة تخدم أساس الخلقالمفاعلات الحيوية. هذه هي الأنظمة التي تسمح للكائنات الحية الدقيقة بالنمو في بيئة مثالية ، يمكن أن تنتج أكبر قدر ممكن من المنتجات. حتى أن المفاعلات الحيوية تستخدم في صنع الأطعمة المخمرة في بعض الدول الآسيوية.
بشكل عام ، من الصعب جدًا أو المستحيل تحديد معنىكمبدون مزيد من المعلومات. يستخدم العلماء النسبةkcat / كملقياس مدى دقة وكفاءة ارتباط الإنزيم مع الركيزة. تُعرف هذه النسبة بثابت الخصوصيةكSP، يتيح لك إصلاح معادلة Michaelis-Menten كـ
v = \ frac {k_ {SP} [S]} {1+ \ frac {k_ {SP} [S]} {k_ {cat}}}
لقياس قيم أكثر دقةكSP.
