الإنزيمات عبارة عن جزيئات بروتينية مهمة في الأنظمة الحية ، والتي بمجرد تصنيعها ، لا تتحول عادةً إلى بعض الأنواع الأخرى نوع من الجزيء ، وكذلك المواد المأخوذة كوقود لعمليات الهضم والجهاز التنفسي (مثل السكريات والدهون والجزيئات الأكسجين). هذا لأن الإنزيمات المحفزات، مما يعني أنه يمكنهم المشاركة في التفاعلات الكيميائية دون تغيير أنفسهم ، تمامًا مثل مدير المناقشة العامة الذي من الناحية المثالية ، يحرك المشاركين والجمهور نحو خاتمة من خلال إملاء شروط الحجة مع عدم إضافة أي شيء فريد معلومة.
تم تحديد أكثر من 2000 إنزيم ، ويشارك كل منهم في تفاعل كيميائي واحد محدد. وبالتالي فإن الإنزيمات خاصة بالركيزة. يتم تجميعهم في ستة فصول على أساس أنواع ردود الفعل التي يشاركون فيها.
أساسيات الإنزيم
تسمح الإنزيمات بحدوث عدد كبير من التفاعلات في الجسم تحت ظروف التوازن، أو التوازن البيوكيميائي الكلي. على سبيل المثال ، تعمل العديد من الإنزيمات بشكل أفضل عند مستوى الأس الهيدروجيني (الحموضة) القريب من الرقم الهيدروجيني الذي يحافظ عليه الجسم عادةً ، والذي يقع في نطاق 7 (أي ليس قلويًا ولا حمضيًا). تعمل الإنزيمات الأخرى بشكل أفضل عند انخفاض درجة الحموضة (الحموضة العالية) بسبب متطلبات بيئتها ؛ على سبيل المثال ، داخل المعدة ، حيث تعمل بعض الإنزيمات الهضمية ، شديد الحموضة.
تشارك الإنزيمات في عمليات تتراوح من تخثر الدم إلى تخليق الحمض النووي إلى الهضم. يوجد بعضها فقط داخل الخلايا وتشارك في العمليات التي تنطوي على جزيئات صغيرة ، مثل تحلل السكر ؛ يتم إفراز البعض الآخر مباشرة في القناة الهضمية ويعمل على المواد السائبة مثل الطعام المبتلع.
نظرًا لأن الإنزيمات عبارة عن بروتينات ذات كتل جزيئية عالية نسبيًا ، فلكل منها شكل مميز ثلاثي الأبعاد. هذا يحدد الجزيئات المحددة التي تعمل عليها. بالإضافة إلى كونها تعتمد على الأس الهيدروجيني ، فإن شكل معظم الإنزيمات يعتمد على درجة الحرارة ، مما يعني أنها تعمل بشكل أفضل في نطاق درجة حرارة ضيق إلى حد ما.
كيف تعمل الانزيمات
تعمل معظم الإنزيمات عن طريق خفض طاقة التفعيل تفاعل كيميائي. في بعض الأحيان ، يجعل شكلها المواد المتفاعلة قريبة جسديًا من بعضها في نمط ، ربما ، أسلوب مدرب الفريق الرياضي أو مدير مجموعة العمل العازم على إنجاز المهمة بسرعة أكبر. يُعتقد أنه عندما ترتبط الإنزيمات بمتفاعل ، يتغير شكلها بطريقة تزعزع استقرار المادة المتفاعلة وتجعلها أكثر عرضة للتغييرات الكيميائية التي ينطوي عليها التفاعل.
ردود الفعل التي يمكن أن تستمر دون مدخلات الطاقة تسمى التفاعلات الطاردة للحرارة. في هذه التفاعلات ، يكون للمنتجات ، أو المادة (المواد) الكيميائية المتكونة أثناء التفاعل ، مستوى طاقة أقل من المواد الكيميائية التي تعمل كمكونات للتفاعل. وبهذه الطريقة ، فإن الجزيئات ، مثل الماء ، "تبحث" عن مستوى (الطاقة) الخاص بها ؛ "تفضل" الذرات أن تكون في ترتيبات ذات إجمالي طاقة أقل ، تمامًا مثل تدفق الماء إلى أسفل إلى أدنى نقطة فيزيائية متاحة. بتجميع كل هذا معًا ، من الواضح أن التفاعلات الطاردة للحرارة تستمر دائمًا بشكل طبيعي.
ومع ذلك ، فإن حقيقة حدوث رد فعل حتى بدون مدخلات لا تقول شيئًا عن المعدل الذي سيحدث به. إذا كانت المادة المأخوذة في الجسم ستتغير بشكل طبيعي إلى مادتين مشتقتين يمكن أن تكونا بمثابة مصادر مباشرة للطاقة الخلوية ، هذا لا يفيد كثيرًا إذا كان التفاعل يستغرق ساعات أو أيام بشكل طبيعي اكتمال. أيضًا ، حتى عندما تكون الطاقة الإجمالية للمنتجات أعلى من طاقة المواد المتفاعلة ، فإن مسار الطاقة ليس منحدرًا سلسًا على المنحدر على الرسم البياني ؛ بدلاً من ذلك ، يجب أن تحصل المنتجات على مستوى طاقة أعلى من تلك التي بدأت بها حتى تتمكن من "تجاوز الحدبة" وقد يستمر التفاعل. هذا الاستثمار الأولي للطاقة في المواد المتفاعلة والذي يؤتي ثماره في شكل منتجات هو ما سبق ذكره طاقة التنشيط، أو E.أ.
أنواع الانزيمات
يتكون جسم الإنسان من ست مجموعات أو فئات رئيسية من الإنزيمات.
أوكسيدوروكتاز تعزيز معدل الأكسدة وتفاعلات الاختزال. في هذه التفاعلات ، التي تسمى أيضًا تفاعلات الأكسدة والاختزال ، يتخلى أحد المتفاعلات عن زوج من الإلكترونات يكتسبها مفاعل آخر. يُقال إن المتبرع بزوج الإلكترون يتأكسد ويعمل كعامل اختزال ، بينما يُطلق على متلقي زوج الإلكترون المختزل عامل مؤكسد. الطريقة الأكثر وضوحًا لوضع هذا هو أنه في هذه الأنواع من التفاعلات ، يتم تحريك ذرات الأكسجين أو ذرات الهيدروجين أو كليهما. وتشمل الأمثلة السيتوكروم أوكسيديز واللاكتات ديهيدروجينيز.
المحولات السرعة على طول نقل مجموعات الذرات ، مثل الميثيل (CH3) ، أسيتيل (CH3CO) أو أمينو (NH2) ، من جزيء إلى جزيء آخر. يعد أسيتات كيناز وألانين ديميناز أمثلة على الترانسفيرازات.
هيدرولاز تسريع تفاعلات التحلل المائي. تستخدم تفاعلات التحلل المائي الماء (H2O) لفصل رابطة في جزيء لإنشاء منتجين ابنتين ، عادةً عن طريق لصق -OH (مجموعة الهيدروكسيل) من الماء بأحد المنتجات و- H (ذرة الهيدروجين) على الآخر. في غضون ذلك ، يتم تكوين جزيء جديد من الذرات النازحة بواسطة مكونات -H و -OH. إنزيمات الجهاز الهضمي الليباز والسكراز هي هيدرولازات.
Lyases تعزيز معدل إضافة مجموعة جزيئية واحدة إلى رابطة مزدوجة أو إزالة مجموعتين من الذرات القريبة لإنشاء رابطة مزدوجة. تعمل هذه مثل hydrolases ، باستثناء أن المكون الذي تمت إزالته لا يتم إزاحته عن طريق الماء أو أجزاء من الماء. تتضمن هذه الفئة من الإنزيمات أكسالات ديكاربوكسيلاز وإيزوسيترات لياز.
الايزوميراز تسريع تفاعلات الأزمرة. هذه هي التفاعلات التي يتم فيها الاحتفاظ بجميع الذرات الأصلية في المادة المتفاعلة ، ولكن يتم إعادة ترتيبها لتكوين أيزومر من المادة المتفاعلة. (الأيزومرات هي جزيئات لها نفس الصيغة الكيميائية ، ولكن بترتيبات مختلفة). ومن الأمثلة على ذلك أيزوميراز الجلوكوز والفوسفات وأنزيم ألانين.
إنزيمات دمج الجزيئات (وتسمى أيضًا التركيبات) تعزز معدل انضمام جزيئين. وعادة ما يحققون ذلك عن طريق الاستفادة من الطاقة المشتقة من تكسير الأدينوزين ثلاثي الفوسفات (ATP). تتضمن أمثلة ligases تركيب أسيتيل CoA و DNA ligase.
تثبيط الانزيم
بالإضافة إلى التغيرات في درجة الحرارة ودرجة الحموضة ، يمكن أن تؤدي العوامل الأخرى إلى تقلص نشاط الإنزيم أو إيقافه. في عملية تسمى التفاعل الخيفي ، يتغير شكل الإنزيم مؤقتًا عندما يرتبط جزيء بجزء منه بعيدًا عن المكان الذي ينضم فيه إلى المادة المتفاعلة. هذا يؤدي إلى فقدان الوظيفة. في بعض الأحيان يكون هذا مفيدًا عندما يكون المنتج نفسه بمثابة مثبط خيفي ، لأن هذا هو الحال عادة علامة على رد الفعل قد انتقل إلى النقطة التي لم يعد فيها المنتج الإضافي مطلوب.
في التثبيط التنافسي ، تتنافس مادة تسمى المركب التنظيمي مع المادة المتفاعلة لموقع الارتباط. هذا يشبه محاولة وضع عدة مفاتيح عمل في نفس القفل في نفس الوقت. إذا انضم ما يكفي من هذه المركبات التنظيمية إلى كمية عالية كافية من الإنزيم الموجود ، فإنه يبطئ أو يغلق مسار التفاعل. يمكن أن يكون هذا مفيدًا في علم الأدوية لأن علماء الأحياء المجهرية يمكنهم تصميم مركبات تتنافس مع الارتباط مواقع الإنزيمات البكتيرية ، مما يجعل من الصعب على البكتيريا أن تسبب المرض أو تعيش في جسم الإنسان ، فترة.
في التثبيط غير التنافسي ، يرتبط الجزيء المثبط بالإنزيم في مكان مختلف عن الموقع النشط ، على غرار ما يحدث في التفاعل الخيفي. يحدث التثبيط الذي لا رجعة فيه عندما يرتبط المثبط بالإنزيم بشكل دائم أو يؤدي إلى تدهوره بشكل كبير بحيث لا يمكن استعادة وظيفته. يستفيد كلا من غاز الأعصاب والبنسلين من هذا النوع من التثبيط ، وإن كان ذلك بنوايا مختلفة بشكل كبير في الاعتبار.