Ферменти - це білки, які виконують свої функції лише тоді, коли їх тривимірні форми цілі. Отже, розуміння структури ферментів допоможе з'ясувати шляхи, якими ферментна активність може бути пригнічена. Різкі перепади температури, такі як плавлення або заморожування, можуть змінити форму та активність ферментів. Зміни рН або рівня кислотності оточення ферменту також можуть змінити активність ферменту.
Залишатися в формі
Ферменти є білками, тобто вони мають специфічну тривимірну структуру, яка визначає їх каталітичну активність. Первинною структурою білка є його амінокислотна послідовність. Вторинна структура білків - це водневий зв’язок, що відбувається уздовж основи амінокислотної послідовності. Третинну структуру білка, звідки походить активність ферменту, утримує внутрішньомолекулярна (всередині молекули) взаємодія бічних ланцюгів амінокислот. На взаємодії, що підтримують третинну структуру ферменту, впливають температура та рН.
Танення
Ферменти складаються з ланцюжків амінокислот, які складаються з атомів. Атоми та молекули віртуально вібрують, але занадто багато вібрацій змушує ферменти розгортатися. Одним із видів температурних змін, що стримує активність ферментів, є нагрівання. Підвищення температури змушує молекули вібрувати швидше. Але коли температура занадто сильно підвищується, фермент розгортається. Це розгортання, яке називається денатурацією, змушує фермент втрачати свою тривимірну форму і, отже, активність. Більшість тваринних ферментів не функціонують вище 40 градусів Цельсія.
Замороження
Другим типом зміни температури, який впливає на активність ферментів, є охолодження або заморожування. Подібно до того, як підвищення температури змушує молекули вібрувати швидше, зниження температури уповільнює вібрації. Коли атоми ферментів занадто сповільнюються або замерзають, фермент не може виконувати свою функцію. Ферменти не є жорсткими машинами, хоча вони мають фізичну структуру. Атоми ферментів, як і інші білки, зазвичай вібрують. Їм потрібна ця гнучкість для виконання своєї функції, і заморожування зупиняє їх взагалі рух.
рН
Окрім перепадів температур, зміна кислотності або рН середовища ферменту буде гальмувати активність ферменту. Одним із типів взаємодій, що утримують у собі третинну структуру ферменту, є іонні взаємодії між бічними ланцюгами амінокислот. Позитивно заряджена амінова група нейтралізується при взаємодії з негативно зарядженою кислотною групою. Зміна рН, тобто зміна кількості протонів, може змінити заряди цих двох груп, роблячи їх непривабливими один до одного. Слід зазначити, що кожен фермент функціонує в межах певного діапазону рН, деякі люблять дуже кисле середовище, інші дуже лужне або базове середовище.