Різні типи ферментів

Ферменти є критично важливими молекулами білка в живих системах, які після синтезу, як правило, не перетворюються на деякі інші такі молекули, як речовини, що вживаються як паливо для травних та дихальних процесів (наприклад, цукри, жири, молекулярні кисень). Це тому, що ферменти є каталізатори, що означає, що вони можуть брати участь у хімічних реакціях, не змінюючи себе, трохи подібно модератору публічних дебатів ідеально рухає учасників та аудиторію до висновку, диктуючи умови аргументу, не додаючи жодного унікального інформація.

Ідентифіковано понад 2000 ферментів, і кожен з них бере участь в одній конкретній хімічній реакції. Отже, ферменти специфічні для субстрату. Вони об’єднані в півдюжини класів на основі видів реакцій, в яких вони беруть участь.

Ферменти дозволяють здійснити в організмі велику кількість реакцій в умовах гомеостаз, або загальний біохімічний баланс. Наприклад, багато ферментів найкраще функціонують на рівні рН (кислотності), близькому до рівня рН, який зазвичай підтримує організм, який знаходиться в діапазоні 7 (тобто ні лужного, ні кислого). Інші ферменти найкраще функціонують при низькому рН (підвищеній кислотності) через вимоги навколишнього середовища; наприклад, усередині шлунка, де діють деякі травні ферменти, є висококислим.

Ферменти беруть участь у процесах, починаючи від згортання крові до синтезу ДНК до травлення. Деякі знаходяться лише в клітинах і беруть участь у процесах, що залучають дрібні молекули, таких як гліколіз; інші виділяються безпосередньо в кишечник і діють на об’ємні речовини, такі як ковтана їжа.

Оскільки ферменти є білками з досить високою молекулярною масою, кожен з них має чітку тривимірну форму. Це визначає конкретні молекули, на які вони діють. Окрім того, що форма більшості ферментів залежить від рН, вона залежить від температури, а це означає, що вони найкраще функціонують у досить вузькому діапазоні температур.

Більшість ферментів працюють, знижуючи енергія активації хімічної реакції. Іноді їх форма зближує реагенти фізично близько у стилі, можливо, тренера спортивної команди або керівника робочої групи, який має намір швидше виконати завдання. Вважається, що коли ферменти зв'язуються з реагентом, їх форма змінюється таким чином, що дестабілізує реагент і робить його більш сприйнятливим до будь-яких хімічних змін, пов'язаних з реакцією.

Реакції, які можуть протікати без введення енергії, називаються екзотермічними реакціями. У цих реакціях продукти або хімічні речовини, що утворюються під час реакції, мають нижчий енергетичний рівень, ніж хімічні речовини, які служать інгредієнтами реакції. Таким чином, молекули, як вода, «шукають» власний (енергетичний) рівень; атоми "воліють" перебувати в домовленостях із нижчою сумарною енергією, подібно до того, як вода тече під гору до найнижчої доступної фізичної точки. Поєднуючи все це, стає зрозуміло, що екзотермічні реакції завжди протікають природним шляхом.

Однак той факт, що реакція відбудеться навіть без введення, нічого не говорить про швидкість, з якою вона відбудеться. Якщо речовина, яка потрапляє в організм, природно перетвориться на дві похідні речовини, які можуть послужити прямі джерела клітинної енергії, це мало приносить користі, якщо реакція, природно, триває години або дні повна. Крім того, навіть коли загальна енергія продуктів перевищує енергію реагентів, енергетичний шлях не є плавним нахилом вниз на графіку; натомість продукти повинні досягти вищого рівня енергії, ніж той, з яким вони почали, щоб вони могли "перебратися через горб" і реакція могла тривати. Це початкове вкладення енергії в реагенти, яке окупається у вигляді продуктів, є вищезазначеним енергія активації, або E_а.

Людський організм включає шість основних груп або класів ферментів.

Оксидоредуктази посилити швидкість реакцій окислення та відновлення. У цих реакціях, які також називаються окисно-відновними реакціями, один з реагентів віддає пару електронів, яку отримує інший реагент. Кажуть, що донор електронної пари окислюється і діє як відновник, тоді як реципієнт електронної пари, який отримує редукцію, називається окисником. Більш прямий спосіб це зробити полягає в тому, що в таких видах реакцій переміщуються атоми кисню, атоми водню або обидва. Приклади включають цитохромоксидазу та лактатдегідрогеназу.

Трансферази швидкість вздовж переносу груп атомів, таких як метил (СН₃), ацетил (СН₃CO) або аміно (NH₂) групи, від однієї молекули до іншої. Ацетаткіназа та аланіндеаміназа є прикладами трансфераз.

Гідролази прискорити реакції гідролізу. У реакціях гідролізу використовується вода (H₂O) розщепити зв’язок у молекулі, щоб створити два дочірні продукти, як правило, прикріплюючи -OH (гідроксильну групу) з води до одного з продуктів і одного -H (атома водню) до іншого. Тим часом із атомів, витіснених компонентами -H та -OH, утворюється нова молекула. Травні ферменти ліпаза та сахараза є гідролазами.

Ліази підвищити швидкість додавання однієї молекулярної групи до подвійного зв'язку або видалення двох груп із сусідніх атомів, щоб створити подвійний зв'язок. Вони діють як гідролази, за винятком того, що видалений компонент не витісняється водою або частинами води. Цей клас ферментів включає оксалатдекарбоксилазу та ізоцитрат ліазу.

Ізомерази прискорити реакції ізомеризації. Це реакції, в яких всі вихідні атоми в реагенті зберігаються, але переставляються, утворюючи ізомер реагенту. (Ізомери - це молекули з однаковою хімічною формулою, але з різним розташуванням.) Приклади включають глюкозо-фосфат-ізомеразу та аланін-рацемазу.

Ліги (їх ще називають синтетазами) підвищують швидкість з’єднання двох молекул. Зазвичай вони досягають цього, використовуючи енергію, отриману в результаті розпаду аденозинтрифосфату (АТФ). Приклади лігаз включають ацетил-КоА-синтетазу та ДНК-лігазу.

На додаток до змін температури і рН, інші фактори можуть призвести до того, що активність ферменту знижується або припиняється. У процесі, який називається алостеричною взаємодією, форма ферменту тимчасово змінюється, коли молекула зв'язується з її частиною, де вона приєднується до реагенту. Це призводить до втрати функції. Іноді це корисно, коли сам продукт виконує функцію аллостеричного інгібітора, оскільки він є таким зазвичай ознака реакції, що перейшла до того моменту, коли додаткового продукту вже немає вимагається.

При конкурентному інгібуванні речовина, що називається регуляторною сполукою, конкурує з реагентом за ділянку зв'язування. Це схоже на спробу покласти кілька робочих клавіш в один замок одночасно. Якщо достатня кількість цих регуляторних сполук приєднується до достатньо великої кількості присутнього ферменту, це уповільнює або зупиняє реакційний шлях. Це може бути корисним у фармакології, оскільки мікробіологи можуть розробляти сполуки, які конкурують зі зв'язуванням ділянки бактеріальних ферментів, що значно ускладнює бактеріям викликати хвороби або виживати в організмі людини, період.

При неконкурентному інгібуванні інгібуюча молекула зв'язується з ферментом у місці, відмінному від активного місця, подібно до того, що відбувається при алостеричній взаємодії. Незворотне інгібування відбувається, коли інгібітор постійно зв'язується з ферментом або суттєво погіршує його, так що його функція не може відновитись. Нервовий газ та пеніцилін використовують цей тип гальмування, хоча і з дуже різними намірами.