Сучасна наука виявила, що без ферментів багато біологічних процесів було б неможливим. Життя на Землі залежить від біохімічних реакцій, які можуть відбуватися з достатньою швидкістю лише тоді, коли вони каталізуються ферментами. Але ферментативні реакції все одно можуть відбуватися занадто повільно, якщо концентрація ферментів у реактивній системі низька.
Прискорені реакції
Ферменти допомагають хімічним реакціям, змушуючи молекули взаємодіяти таким чином, що зменшує кількість енергії, необхідної для початку реакції. Ця енергія, відома як енергія активації, постачається навколишнім середовищем. Наприклад, теплова енергія навколишнього середовища, пов'язана з температурою навколишнього середовища, може бути використана як енергія активації. Швидкість хімічних реакцій у біологічних середовищах часто обмежується обмеженою кількістю навколишнього середовища енергію, але ферменти долають це обмеження, оскільки вони дозволяють меншій кількості енергії активувати більше реакції.
Один фермент, одна реакція
У більшості ситуацій зниження концентрації ферменту безпосередньо впливає на активність ферментів, оскільки кожна молекула ферменту здатна каталізувати лише одну реакцію за раз. Молекула, з якою зв’язується фермент, називається субстратом. Взагалі, один фермент зв'язується з одним субстратом, щоб знизити енергію активації для однієї хімічної реакції. Якщо всі ферменти в системі пов'язані з субстратами, додаткові молекули субстрату повинні чекати, поки фермент стане доступним після завершення реакції. Це означає, що швидкість реакцій буде зменшуватися із зменшенням концентрації ферментів.
Індивідуальні стосунки
У більшості біологічних середовищ концентрація ферментів нижча, ніж концентрація субстратів. Поки це правда, зв’язок між концентрацією ферменту та активністю ферментів прямо пропорційний. На графіку, який показує швидкість реакції в порівнянні з концентрацією ферменту, це прямо пропорційне співвідношення виглядає як пряма лінія з нахилом одиниці. Іншими словами, один додатковий фермент збільшує швидкість на одну реакцію за одиницю часу, а один вилучений фермент зменшує швидкість на одну реакцію за одиницю часу.
Ферменти без субстратів
Винятком прямо пропорційного співвідношення є те, що зменшення концентрації ферментів не буде призводять до зниження активності ферменту, якщо концентрація субстрату нижча за концентрацію ферменту. У цій ситуації вилучені ферменти не мають ефекту, оскільки система все ще має достатню кількість ферментів для зв’язування з усіма доступними субстратами. Таким чином, графік активності ферменту в порівнянні з концентрацією ферменту з часом зрівняється до рівної лінії, оскільки концентрація ферменту зростає до рівня, подібного до концентрації субстрату.