Hemoglobin Protein Yapısının Dört Seviyesini Nasıl Gösterir?

Memeliler havadaki oksijeni ciğerleri aracılığıyla solurlar. Oksijenin çeşitli biyolojik işlemler için akciğerlerden vücudun geri kalanına taşınması için bir yola ihtiyacı vardır. Bu, kan yoluyla, özellikle kırmızı kan hücrelerinde bulunan hemoglobin proteini aracılığıyla gerçekleşir. Hemoglobin bu işlevi, protein yapısının dört seviyesi nedeniyle yerine getirir: hemoglobinin birincil yapısı, ikincil yapı ve üçüncül ve dördüncül yapılar.

TL; DR (Çok Uzun; Okumadım)

Hemoglobin, kırmızı kan hücrelerinde ona kırmızı rengi veren proteindir. Hemoglobin ayrıca vücutta güvenli oksijen dağıtımının temel görevini yerine getirir ve bunu dört seviyeli protein yapısını kullanarak yapar.

Hemoglobin kırmızı kan hücrelerinde bulunan büyük bir protein molekülüdür. Aslında hemoglobin, kana kırmızı rengini veren maddedir. Moleküler biyolog Max Perutz, 1959'da hemoglobini keşfetti. Perutz, hemoglobinin özel yapısını belirlemek için X-ışını kristalografisini kullandı. Aynı zamanda, oksijeni giderilmiş formunun kristal yapısını ve diğer önemli proteinlerin yapılarını da sonunda keşfedecekti.

Hemoglobin, insan ve diğer memelilerin yaşaması için gerekli olan vücuttaki trilyonlarca hücreye oksijen taşıyan taşıyıcı moleküldür. Hem oksijen hem de karbondioksit taşır.

Bu işlev, hemoglobinin küresel olan ve bir demir grubunu çevreleyen dört protein alt biriminden oluşan benzersiz şekli nedeniyle oluşur. Hemoglobin, oksijen taşıma işlevinde daha verimli olmasına yardımcı olmak için şeklinde değişikliklere uğrar. Bir hemoglobin molekülünün yapısını tanımlamak için proteinlerin düzenlenme şeklini anlamak gerekir.

Protein, adı verilen daha küçük moleküllerden oluşan bir zincirden oluşan büyük bir moleküldür. amino asitler. Tüm proteinler, bileşimleri nedeniyle kesin bir yapıya sahiptir. Yirmi amino asit vardır ve birbirlerine bağlandıklarında zincirdeki dizilerine bağlı olarak benzersiz proteinler oluştururlar.

Amino asitler, bir amino grubu, bir karbon, bir karboksilik asit grubu ve onu benzersiz kılan bağlı bir yan zincir veya R-grubundan oluşur. Bu R-grubu, bir amino asidin hidrofobik, hidrofilik, pozitif yüklü, negatif yüklü veya disülfid bağları olan bir sistein olup olmayacağını belirlemeye yardımcı olur.

Amino asitler bir araya geldiklerinde peptit bağı oluştururlar. polipeptit yapısı. Bu, bir su molekülü ile sonuçlanan bir yoğuşma reaksiyonu yoluyla gerçekleşir. Amino asitler belirli bir sırada bir polipeptit yapısı oluşturduğunda, bu dizi bir birincil protein yapısı.

Bununla birlikte, polipeptitler düz bir çizgide kalmazlar, bunun yerine bir spiral gibi görünebilen üç boyutlu bir şekil oluşturmak için bükülür ve katlanırlar. alfa sarmalı) veya bir tür akordeon şekli (bir beta pileli levha). Bu polipeptit yapıları bir ikincil protein yapısı. Bunlar hidrojen bağları ile bir arada tutulur.

üçüncül protein yapısı ikincil yapı bileşenlerinden oluşan fonksiyonel bir proteinin son şeklini tanımlar. Üçüncül yapı, amino asitlerine, alfa sarmallarına ve beta kıvrımlı tabakalarına özel sıralara sahip olacak ve bunların tümü, kararlı üçüncül yapıya katlanacak. Üçüncül yapılar genellikle, örneğin bir proteinin iç kısmında hidrofobik kısımlar ve dış kısımda hidrofilik kısımlar (sitoplazmada olduğu gibi) ile çevreleriyle ilişkili olarak oluşur.

Tüm proteinler bu üç yapıya sahipken, bazıları çoklu amino asit zincirlerinden oluşur. Bu tip protein yapısına denir. Kuaterner yapı, çeşitli moleküler etkileşimlerle çoklu zincirlerden oluşan bir protein yapmak. Bu bir protein kompleksi verir.

Bir hemoglobin molekülünün yapısı tanımlanabildiğinde, hemoglobinin yapısı ve işlevinin nasıl ilişkili olduğunu kavramak daha kolaydır. Hemoglobin yapısal olarak kaslarda oksijen depolamak için kullanılan miyoglobine benzer. Bununla birlikte, hemoglobinin kuaterner yapısı onu diğerlerinden ayırır.

Bir hemoglobin molekülünün kuaterner yapısı, tümü alfa sarmalları olan dört üçüncül yapı protein zinciri içerir.

Bireysel olarak, her alfa sarmalı, amino asit zincirlerinden oluşan ikincil bir polipeptit yapısıdır. Amino asitler sırayla hemoglobinin birincil yapısıdır.

Dört ikincil yapı zinciri, bir demir atomu içerir. hem grubu, halka şeklinde bir moleküler yapı. Memeliler oksijen soluduğunda hem grubundaki demire bağlanır. Hemoglobinde oksijenin bağlanması için dört hem bölgesi vardır. Molekül, bir kırmızı kan hücresi muhafazası tarafından bir arada tutulur. Bu güvenlik ağı olmadan, hemoglobin kolayca parçalanırdı.

Oksijenin bir heme bağlanması, proteinde komşu polipeptit alt birimlerinin de değişmesine neden olan yapısal değişiklikleri başlatır. İlk oksijen, bağlanması en zor olanıdır, ancak üç ek oksijen daha sonra hızlı bir şekilde bağlanabilir.

Hem grubundaki demir atomuna oksijen bağlanması nedeniyle yapısal şekil değişir. Bu, amino asit histidini kaydırır ve bu da alfa sarmalını değiştirir. Değişiklikler diğer hemoglobin alt birimleri boyunca devam eder.

Oksijen solunur ve akciğerler yoluyla kandaki hemoglobine bağlanır. Hemoglobin, bu oksijeni kan dolaşımında taşır ve oksijeni ihtiyaç duyulan her yere taşır. Vücutta karbondioksit arttıkça ve oksijen seviyesi azaldıkça oksijen açığa çıkar ve hemoglobinin şekli tekrar değişir. Sonunda dört oksijen molekülünün tamamı serbest bırakılır.

Hemoglobin sadece kan dolaşımında oksijen taşımakla kalmaz, aynı zamanda diğer moleküllerle de bağlanır. Nitrik oksit, heme gruplarına olduğu kadar hemoglobindeki sistein'e de bağlanabilir. Bu nitrik oksit kan damarı duvarlarını serbest bırakır ve kan basıncını düşürür.

Ne yazık ki, karbon monoksit hemoglobine zararlı bir şekilde kararlı bir konfigürasyonda bağlanabilir, oksijeni bloke edebilir ve hücrelerin boğulmasına neden olabilir. Karbon monoksit bunu hızlı bir şekilde yapar ve zehirli, görünmez ve kokusuz bir gaz olduğu için ona maruz kalmayı çok tehlikeli hale getirir.

Hemoglobinler sadece memelilerde bulunmaz. Baklagillerde leghemoglobin adı verilen bir tür hemoglobin bile vardır. Bilim adamları bunun bakterilerin baklagillerin köklerinde azotu sabitlemesine yardımcı olduğunu düşünüyor. Esas olarak demir bağlayıcı histidin amino asidi nedeniyle insan hemoglobinine geçen benzerlik taşır.

Yukarıda belirtildiği gibi, hemoglobinin yapısı oksijen varlığında değişir. Sağlıklı bir insanda, hemoglobinin amino asit konfigürasyonlarının birincil yapısında bazı bireysel farklılıkların olması normaldir. Popülasyonlardaki genetik varyasyonlar, hemoglobin yapısıyla ilgili sorunlar olduğunda kendini gösterir.

İçinde Orak hücre anemisi, amino asit dizisindeki bir mutasyon, oksijeni giderilmiş hemoglobinlerin kümelenmesine yol açar. Bu, kırmızı kan hücrelerinin şeklini orak veya hilal şeklini andırana kadar değiştirir.

Bu genetik varyasyon zararlı olabilir. Orak hücreli kırmızı kan hücreleri, hasara ve hemoglobin kaybına karşı savunmasızdır. Bu da anemi veya düşük demir ile sonuçlanır. Orak hücre hemoglobinleri olan bireyler, sıtmaya eğilimli alanlarda bir avantaja sahiptir.

Talasemide alfa sarmalları aynı şekilde üretilmez, bu da hemoglobini olumsuz etkiler.

Kan depolama ve kan gruplarını eşleştirme konusundaki zorluklar nedeniyle, araştırmacılar yapay kan yapmanın bir yolunu arıyorlar. yapım çalışmaları devam ediyor yeni hemoglobin türleri, örneğin koruyucu bir kırmızı kan hücresinin yokluğunda ayrılmak yerine çözeltide birbirine bağlı tutan iki glisin kalıntısı olan biri gibi.

Hemoglobindeki protein yapısının dört seviyesini bilmek, bilim adamlarının onun işlevini daha iyi anlamanın yollarını bulmalarına yardımcı olur. Bu da gelecekte farmasötiklerin ve diğer tıbbi tedavilerin yeni hedeflenmesine yol açabilir.