เอนไซม์ประเภทต่างๆ

เอ็นไซม์เป็นโมเลกุลโปรตีนที่สำคัญในระบบสิ่งมีชีวิต ซึ่งเมื่อสังเคราะห์แล้ว มักจะไม่แปรสภาพไปเป็นอย่างอื่น of ชนิดของโมเลกุล เช่นเดียวกับสารที่นำมาเป็นเชื้อเพลิงในกระบวนการย่อยอาหารและระบบทางเดินหายใจ (เช่น น้ำตาล ไขมัน โมเลกุล ออกซิเจน) ทั้งนี้เป็นเพราะเอนไซม์คือ ตัวเร่งปฏิกิริยาซึ่งหมายความว่าพวกเขาสามารถมีส่วนร่วมในปฏิกิริยาเคมีโดยไม่ต้องเปลี่ยนแปลงตัวเองเหมือนผู้ดำเนินการอภิปรายสาธารณะที่ นำผู้เข้าร่วมและผู้ชมไปสู่ข้อสรุปโดยกำหนดเงื่อนไขของการโต้แย้งโดยไม่เพิ่มเอกลักษณ์ใดๆ ข้อมูล.

มีการระบุเอ็นไซม์มากกว่า 2,000 ชนิด และเอนไซม์แต่ละตัวเกี่ยวข้องกับปฏิกิริยาเคมีเฉพาะอย่างใดอย่างหนึ่ง เอนไซม์จึงจำเพาะต่อสารตั้งต้น พวกเขาถูกจัดกลุ่มออกเป็นชั้นเรียนครึ่งโหลตามประเภทของปฏิกิริยาที่พวกเขามีส่วนร่วม

เอนไซม์ช่วยให้เกิดปฏิกิริยามากมายในร่างกายภายใต้สภาวะของ สภาวะสมดุลหรือสมดุลทางชีวเคมีโดยรวม ตัวอย่างเช่น เอนไซม์หลายชนิดทำงานได้ดีที่สุดที่ระดับ pH (ความเป็นกรด) ใกล้เคียงกับค่า pH ที่ร่างกายปกติจะรักษาไว้ ซึ่งอยู่ในช่วง 7 (ซึ่งก็คือไม่เป็นด่างหรือเป็นกรด) เอนไซม์อื่นทำงานได้ดีที่สุดที่ pH ต่ำ (ความเป็นกรดสูง) เนื่องจากความต้องการของสภาพแวดล้อม ตัวอย่างเช่น ภายในกระเพาะอาหารซึ่งมีเอนไซม์ย่อยอาหารทำงานอยู่ มีความเป็นกรดสูง

เอนไซม์มีส่วนร่วมในกระบวนการต่างๆ ตั้งแต่การแข็งตัวของเลือด การสังเคราะห์ดีเอ็นเอ ไปจนถึงการย่อยอาหาร บางชนิดพบได้เฉพาะในเซลล์และมีส่วนร่วมในกระบวนการที่เกี่ยวข้องกับโมเลกุลขนาดเล็ก เช่น ไกลโคไลซิส สารอื่น ๆ จะถูกหลั่งเข้าสู่ลำไส้โดยตรงและทำหน้าที่เกี่ยวกับเรื่องปริมาณมาก เช่น อาหารที่กลืนเข้าไป

เนื่องจากเอนไซม์เป็นโปรตีนที่มีมวลโมเลกุลค่อนข้างสูง เอนไซม์แต่ละตัวจึงมีรูปร่างสามมิติที่แตกต่างกัน สิ่งนี้กำหนดโมเลกุลเฉพาะที่พวกมันทำหน้าที่ นอกจากจะขึ้นอยู่กับค่า pH แล้ว รูปร่างของเอนไซม์ส่วนใหญ่ยังขึ้นกับอุณหภูมิ ซึ่งหมายความว่าพวกมันทำงานได้ดีที่สุดในช่วงอุณหภูมิที่ค่อนข้างแคบ

เอนไซม์ส่วนใหญ่ทำงานโดยลดระดับ พลังงานกระตุ้น ของปฏิกิริยาเคมี บางครั้ง รูปร่างของพวกมันทำให้สารตั้งต้นอยู่ใกล้กันในสไตล์ บางทีอาจเป็นของโค้ชทีมกีฬาหรือผู้จัดการกลุ่มงานที่ตั้งใจจะทำงานให้เสร็จเร็วขึ้น เป็นที่เชื่อกันว่าเมื่อเอ็นไซม์จับกับสารตั้งต้น รูปร่างของพวกมันจะเปลี่ยนไปในลักษณะที่ทำให้สารตั้งต้นไม่เสถียรและทำให้ไวต่อการเปลี่ยนแปลงทางเคมีมากขึ้นในปฏิกิริยา

ปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นได้โดยไม่ต้องป้อนพลังงานเรียกว่าปฏิกิริยาคายความร้อน ในปฏิกิริยาเหล่านี้ ผลิตภัณฑ์หรือสารเคมีที่เกิดขึ้นระหว่างปฏิกิริยาจะมีระดับพลังงานต่ำกว่าสารเคมีที่ทำหน้าที่เป็นส่วนผสมของปฏิกิริยา ด้วยวิธีนี้โมเลกุลเช่นน้ำ "แสวงหา" ระดับ (พลังงาน) ของตัวเอง อะตอม "ชอบ" ที่จะอยู่ในข้อตกลงที่มีพลังงานรวมต่ำกว่า เหมือนกับที่น้ำไหลลงเนินไปยังจุดทางกายภาพที่ต่ำที่สุดที่มีอยู่ เมื่อนำทั้งหมดนี้มารวมกัน เป็นที่ชัดเจนว่าปฏิกิริยาคายความร้อนเกิดขึ้นตามธรรมชาติเสมอ

อย่างไรก็ตาม ความจริงที่ว่าปฏิกิริยาจะเกิดขึ้นแม้จะไม่มีอินพุตก็ไม่ได้บอกอะไรเกี่ยวกับอัตราที่จะเกิดขึ้น หากสารที่เข้าสู่ร่างกายโดยธรรมชาติจะเปลี่ยนเป็นสารอนุพันธ์ 2 ชนิดที่ทำหน้าที่เป็น แหล่งพลังงานเซลล์โดยตรง ซึ่งจะส่งผลดีเพียงเล็กน้อยหากปฏิกิริยาตามธรรมชาติใช้เวลาเป็นชั่วโมงหรือเป็นวันถึง เสร็จสมบูรณ์ นอกจากนี้ แม้ว่าพลังงานทั้งหมดของผลิตภัณฑ์จะสูงกว่าพลังงานของสารตั้งต้น แต่เส้นทางพลังงานไม่ได้เป็นความชันแบบดาวน์ฮิลล์ที่ราบรื่นบนกราฟ แทน ผลิตภัณฑ์จะต้องได้รับพลังงานในระดับที่สูงกว่าที่พวกเขาเริ่มต้นเพื่อที่พวกเขาจะสามารถ "ผ่านโคก" และปฏิกิริยาอาจเกิดขึ้น การลงทุนครั้งแรกของพลังงานในสารตั้งต้นที่จ่ายในรูปของผลิตภัณฑ์เป็นไปตามที่กล่าวมา พลังงานกระตุ้น, หรือ E.

ร่างกายมนุษย์ประกอบด้วยเอ็นไซม์หรือกลุ่มหลักหกกลุ่ม

Oxidoreductases เพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยาออกซิเดชันและปฏิกิริยารีดักชัน ในปฏิกิริยาเหล่านี้ หรือที่เรียกว่าปฏิกิริยารีดอกซ์ สารตั้งต้นตัวใดตัวหนึ่งจะปล่อยอิเล็กตรอนคู่หนึ่งซึ่งสารตั้งต้นอีกตัวหนึ่งได้รับ กล่าวกันว่าผู้บริจาคคู่อิเล็กตรอนจะถูกออกซิไดซ์และทำหน้าที่เป็นตัวรีดิวซ์ในขณะที่ผู้รับคู่อิเล็กตรอนจะลดลงเรียกว่าตัวออกซิไดซ์ วิธีที่ตรงไปตรงมากว่าคือในปฏิกิริยาประเภทนี้ อะตอมออกซิเจน อะตอมไฮโดรเจน หรือทั้งสองอย่างจะถูกเคลื่อนย้าย ตัวอย่าง ได้แก่ ไซโตโครมออกซิเดสและแลคเตตดีไฮโดรจีเนส

โอน ความเร็วตามการถ่ายโอนหมู่อะตอม เช่น เมทิล (CH .)₃), อะเซทิล (CH₃CO) หรืออะมิโน (NH₂) กลุ่ม จากโมเลกุลหนึ่งไปยังอีกโมเลกุลหนึ่ง Acetate kinase และ alanine deaminase เป็นตัวอย่างของ Transferases

ไฮโดรเลส เร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิส ปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสใช้น้ำ (H₂O) เพื่อแยกพันธะในโมเลกุลเพื่อสร้างผลิตภัณฑ์ลูกสาวสองคน โดยปกติโดยการติด -OH (กลุ่มไฮดรอกซิล) จากน้ำเข้ากับผลิตภัณฑ์ตัวหนึ่งและ -H (อะตอมไฮโดรเจน) ตัวเดียวเข้ากับอีกตัวหนึ่ง ในระหว่างนี้ โมเลกุลใหม่จะถูกสร้างขึ้นจากอะตอมที่ถูกแทนที่โดยส่วนประกอบ -H และ -OH เอนไซม์ย่อยอาหารไลเปสและซูคราสเป็นไฮโดรเลส

ไลเซส เพิ่มอัตราการเพิ่มกลุ่มโมเลกุลหนึ่งกลุ่มในพันธะคู่หรือการกำจัดสองกลุ่มออกจากอะตอมใกล้เคียงเพื่อสร้างพันธะคู่ การกระทำเหล่านี้เหมือนไฮโดรเลส ยกเว้นว่าส่วนประกอบที่ถอดออกจะไม่ถูกแทนที่ด้วยน้ำหรือส่วนของน้ำ เอ็นไซม์ประเภทนี้รวมถึงออกซาเลต ดีคาร์บอกซิเลส และไอโซซิเตรต ไลเดส

ไอโซเมอเรส เร่งปฏิกิริยาไอโซเมอไรเซชัน ปฏิกิริยาเหล่านี้เป็นปฏิกิริยาที่อะตอมดั้งเดิมทั้งหมดในสารตั้งต้นจะคงอยู่ แต่ถูกจัดเรียงใหม่เพื่อสร้างไอโซเมอร์ของสารตั้งต้น (ไอโซเมอร์เป็นโมเลกุลที่มีสูตรทางเคมีเหมือนกันแต่มีการจัดเรียงต่างกัน) ตัวอย่าง ได้แก่ ไอโซเมอเรสกลูโคส-ฟอสเฟตและอะลานีนเรซเมส

Ligases (เรียกอีกอย่างว่าการสังเคราะห์) เพิ่มอัตราการรวมตัวของสองโมเลกุล พวกเขามักจะบรรลุสิ่งนี้โดยการใช้พลังงานที่ได้จากการสลายอะดีโนซีน ไตรฟอสเฟต (ATP) ตัวอย่างของลิกาสรวมถึงอะซิติล-CoA ซินธิเทสและดีเอ็นเอลิเกส

นอกจากการเปลี่ยนแปลงของอุณหภูมิและค่า pH แล้ว ปัจจัยอื่นๆ อาจส่งผลให้กิจกรรมของเอนไซม์ลดลงหรือหยุดทำงาน ในกระบวนการที่เรียกว่าปฏิกิริยาอัลโลสเตอริก รูปร่างของเอ็นไซม์จะเปลี่ยนแปลงชั่วคราวเมื่อโมเลกุลจับกับส่วนหนึ่งของมันห่างจากจุดที่มันเชื่อมกับสารตั้งต้น สิ่งนี้นำไปสู่การสูญเสียการทำงาน บางครั้งสิ่งนี้มีประโยชน์เมื่อตัวผลิตภัณฑ์ทำหน้าที่เป็นตัวยับยั้ง allosteric เพราะนี่คือ มักจะเป็นสัญญาณของปฏิกิริยาที่ดำเนินไปถึงจุดที่ไม่มีผลิตภัณฑ์เพิ่มเติมอีกต่อไป จำเป็น

ในการยับยั้งการแข่งขัน สารที่เรียกว่าสารประกอบควบคุมจะแข่งขันกับสารตั้งต้นสำหรับตำแหน่งที่มีผลผูกพัน ซึ่งคล้ายกับการพยายามใส่กุญแจที่ใช้งานได้หลายปุ่มในล็อคเดียวกันในเวลาเดียวกัน ถ้าสารประกอบควบคุมเหล่านี้เพียงพอกับปริมาณของเอนไซม์ที่มีอยู่มากพอ มันจะชะลอหรือปิดเส้นทางของปฏิกิริยา สิ่งนี้มีประโยชน์ในด้านเภสัชวิทยาเนื่องจากนักจุลชีววิทยาสามารถออกแบบสารประกอบที่แข่งขันกับพันธะได้ ตำแหน่งของเอ็นไซม์แบคทีเรีย ทำให้แบคทีเรียก่อโรคหรืออยู่รอดในร่างกายมนุษย์ได้ยากขึ้นมาก ระยะเวลา

ในการยับยั้งแบบไม่มีการแข่งขัน โมเลกุลของตัวยับยั้งจะจับกับเอนไซม์ ณ จุดที่แตกต่างจากบริเวณที่ทำงานอยู่ คล้ายกับสิ่งที่เกิดขึ้นในการโต้ตอบแบบ allosteric การยับยั้งแบบย้อนกลับไม่ได้เกิดขึ้นเมื่อตัวยับยั้งจับกับเอนไซม์อย่างถาวรหรือทำให้เสื่อมคุณภาพอย่างมีนัยสำคัญ เพื่อไม่ให้การทำงานของเอนไซม์กลับคืนมา ก๊าซประสาทและเพนิซิลลินต่างก็ใช้ประโยชน์จากการยับยั้งประเภทนี้ แม้ว่าจะมีเจตนาที่แตกต่างกันอย่างมากในใจก็ตาม