Aminosyror: Funktion, Struktur, Typer

Aminosyror är en av de fyra huvudsakliga livets makromolekyler, de andra är kolhydrater, lipider och nukleinsyror. De fungerar främst som de monomera enheterna i proteiner. De 20 naturligt förekommande aminosyrorna finns i alla levande saker, från bakterier till människor.

Eftersom aminosyror gör proteiner och proteiner står för större delen av din kroppsmassa, är dessa syror bokstavligen de saker som människor (och andra djur) är tillverkade av.

Brister i en eller flera aminosyror kan leda till ofullständiga eller dåligt konstruerade vävnader och antas också spela en roll i uppkomsten av vissa cancerformer.

Människokroppen kan syntetisera 10 av dessa syror, men de andra 10 måste erhållas från kostkällor och kallas därför essentiella aminosyror. Dessa erbjuds ibland som essentiella aminosyratillskott.

Aminosyror som kroppen kan tillverka kallas icke-viktiga aminosyror, en något missvisande term eftersom kroppen faktiskt kräver dem.

Varje aminosyra har både en storbokstavsförkortning och en trebokstavsförkortning (t.ex.

Aminosyror har blivit populära i kosttillskott bland personer som är intresserade av övergripande hälsa och de som hoppas kunna bygga muskelmassa genom en kombination av styrketräning och näringsämnen ingripanden.

• Den första aminosyran som identifierades var asparagin, isolerat från sparrisjuice 1806.

Den universella strukturen för alla aminosyror är en central kolatom som har en karboxyl grupp, en aminogrupp, a väteatom och en "R" sidokedja som varierar från aminosyra till aminosyra bunden till den.

De karboxylgrupp består av en kolatom dubbelbunden till en syreatom och även bunden till en hydroxyl (-OH) grupp. Det kan representeras som -CO (OH) och det är detta som tjänar dessa föreningar beteckningen "syra", eftersom väteatomen i hydroxylkomponenten lätt doneras och lämnar en -CO (O-) grupp.

De 20 aminosyror som finns i naturen kallas alfa-aminosyror eftersom aminogruppen (-NH2) är bunden till alfa-kolet i karboxylsyran, vilket är kolet bredvid -CO (OH) -gruppen. Detta kol är också det "centrala" kolet som beskrivs ovan.

Aminosyror varierar i massa från 75 gram per mol (glycin) till 204 gram per mol (tryptofan) och är i genomsnitt mindre än sockerglukos (180 gram per mol).

Om varje aminosyra observerades med samma frekvens i naturen, skulle var och en stå för cirka 5 procent av aminosyrorna i proteinstrukturer (100 procent dividerat med 20 aminosyror = 5 procent per aminosyra).

I verkligheten varierar dessa förekomster från drygt 1,2 procent (tryptofan och cystein) till knappt 10 procent (leucin).

De "R" sidokedjor, eller helt enkelt R-kedjor, faller i olika underkategorier som både beskriver och bestämmer det biokemiska beteendet hos aminosyran som helhet. Ett vanligt schema kategoriserar aminosyror som hydrofob, hydrofil (eller polär), laddad eller amfipatisk.

Hydrofob kommer från grekiska för "vatten-rädsla", och dessa åtta aminosyror är så märkta eftersom deras sidokedjor är icke-polär, vilket innebär att de inte bär antingen en elektrostatisk nettoladdning eller en asymmetriskt fördelad laddning. Som ett resultat av denna fastighet, hydrofob aminosyror finns typiskt på insidan av proteiner, "säkra" från vatten.

På liknande sätt har dessa syror hydrofil kamrater tenderar att monteras på de yttre ytorna av proteiner. Laddad och amfipatisk molekyler uppvisar under tiden sina egna charmar och särdrag.

Nedan följer en lista över individuella aminosyror tillsammans med några av deras kännetecken. De presenteras i ordning efter sina förkortningar med en bokstav för att underlätta referensen, men om du väljer att försöka memorera namnen på aminosyrorna bör du använda vilket grupperingsschema eller andra knep som gör denna uppgift så lätt som möjligt.

Dessa åtta aminosyror grupperas i allmänhet och kallas ibland "icke-polära" istället för hydrofoba, även om de i huvudsak betyder samma sak. De deltar på det inre av proteiner i van der Waals interaktioner, som är som kovalenta eller jonbindningar men mycket svagare och mer övergående.

• Alanin (ala eller A): Den näst lättaste såväl som den näst mest rikliga aminosyran.
• Glycin (gly eller G): Har faktiskt inte en fullständig sidokedja (sidokedjan för glycin är ett enda väte) och placeras därför med andra icke-polära föreningar som standard men förekommer ofta nära ytan av proteiner och kan troligtvis märkas "hydrofil" för detta anledning.
• Fenylalanin (phe eller F): Liksom tyrosin och tryptofan är detta ett aromatisk aminosyra, som inte har något att göra med dess lukt (aminosyror är luktfria) och i stället indikerar närvaron av en fenylgrupp (en sexkolring som innehåller tre dubbelbindningar).
• Isoleucin (ile eller I): Ett isomer av leucin med en enda metyl (-CH3) grupp bunden till ett annat kol i R-kedjan. (Isomerer har samma antal och typ av atomer, men olika rumsliga arrangemang.)
• Leucin (leu eller L): Som med dess isomer är leucin en grenad aminosyra (BCAA), en hänvisning till konstruktionen av R-kedjan. Eftersom de flesta djur inte kan syntetisera BCAA, är dessa två av de essentiella aminosyrorna.
• Metionin (met eller M): En av två svavelinnehållande aminosyror, den andra är cystein. Ibland klassificeras som amfipatisk eller till och med polär beroende på omgivningen.
• Proline (pro eller P): Aminogruppen av prolin existerar i en fem-atomring istället för som en terminal -NH2-grupp.
• Valin (val eller V): Ytterligare en BCAA; motsvarande en leucinmolekyl med en ryggradmetylgrupp utskuren.

Tryptofan ingår ibland i denna grupp, men det är faktiskt amfipatisk.

Dessa aminosyror kallas ofta "polära, men oladdade." De peppar de yttre ytorna på proteiner och ryggar inte tillbaka i närvaro av vatten.

• Cystein (cys eller C): Innehåller en svavelatom; står för endast 1,2 procent av aminosyrorna i naturen.
• Histidin (his eller H): Histidin innehåller inte en utan två -NH2-grupper, vilket gör den till en mycket mångsidig aminosyra tack vare dess förmåga att ta på eller avlasta protoner (dvs. väteatomer) på flera platser. I vissa källor listas histidin främst som amfipatisk.
• Asparagin (asn eller N): Kemiskt är detta asparaginsyra med en aminogrupp som ersätter karboxylgruppens sura väte.
• Glutamin (gln eller Q): Identiskt med glutamtsyra med en aminogrupp som ersätter karboxylgruppens sura väte.
• Serin (ser eller S): De hydrofila egenskaperna hos serin beror på att den innehåller en hydroxylgrupp.
• Treonin (thr eller T): Liknande i struktur som ett socker som heter threose och är uppkallat efter det.

Dessa föreningar beter sig ungefär som hydrofila (polära) aminosyror genom att de enkelt interagerar med vatten, men de har en nettoladdning på +1 eller -1. Detta gör dem till syror (protondonatorer) eller baser (protonacceptorer) vid pH, eller surhet, i människokroppen.

• Asparaginsyra (asp eller D): Deprotonated vid fysiologiskt (kropp) pH, vilket ger en negativ laddning på molekylen. Kallas också aspartat.
• Glutaminsyra (glu eller E): Deprotonated vid fysiologiskt pH. Kallas också glutamat.
• Lysin (lys eller K): En bas och protonerad vid fysiologiskt pH.
• Arginin (arg eller R): Också en bas och protonerad vid fysiologiskt pH.

"Amfipatisk" översätter ungefär till "att känna båda" på grekiska, och dessa aminosyror kan fungera som både opolära (hydrofoba) och polära (hydrofila), nästan som en softbollsspelare som inte är en superstjärnskanna eller smet men kan fungera kapabelt i båda roller i en sport där de flesta spelares kapacitet är hög specialiserade.

De bär inte en nettoladdning utan fördelningen av elektrisk laddning längs R-kedjorna för dessa aminosyror är markant asymmetrisk.

• Tyrosin (tyr eller T): Dess hydroxylgrupp kan både donera och acceptera en vätebindning, så tyrosin "verkar" ibland hydrofilt.
• Tryptofan (försök eller W): Den största aminosyran; en föregångare till neurotransmittorn serotonin (5-hydroxitryptamin).