Који се крај обично налази на крају имена ензима?

Ензими су молекули, посебно протеини, који помажу убрзавању биохемијских реакција интеракцијом са састојцима (реактанти и производи), а да их трајно не мењају. Овај поступак олакшавања познат је под називом катализа, и сходно томе, сами ензими су идентификовани као катализатори.

Ензими, као и многи играчи у микробиологија свет, може имати дугачка и гломазна имена, готово сви који се завршавају на „-асе“. Али ако сте упознати са формалним системом у оквиру којег су ензими именовани, можете много тога да разоткријете мистерија о функцији датог ензима, а да се тачно не зна која реакција тај ензим катализује.

Шта је катализатор?

Колоквијално, катализатор је било који ентитет који побољшава проток, ефикасност или ефективност датог подухвата. Ако сте тренер кошарке и знате да ће укључивање одређеног популарног играча у игру запалити публику и тим уопште, онда искористите присуство катализатора.

Људски катализатори стварају ствари и они чине да и људи око њих изгледају максимално вешти. На исти начин, биолошки катализатори могу учинити да се одређени биохемијски процеси приказују готово аутоматски када се појаве чињеница да би ови процеси посрнули и затетурали се ка несигурном закључку у одсуству ензим.

instagram story viewer

Катализатори се често не уписују у формулу хемијске реакције у којој учествује, јер је по дефиницији катализатор на крају реакције непромењен у односу на свој изворни облик.

Ензим: Дефиниција и откриће

Крајем 1870-их постало је утврђено да нешто у квасцу може проузроковати изворе шећера претварање у алкохолна пића много брже него што би се могло догодити спонтано, и то исто принцип ферментација примењује се на одлежавање сира.

Остављене саме под правим условима, неке врсте трулих плодова могу на крају резултирати стварањем етилног алкохола. Додавање квасца, међутим, не само да убрзава ферментацију, већ уводи и предвидљивост и меру контроле у ​​целокупну хемијску реакцију.

„Ензим“ је од грчког „са квасцем“. Као што се данас користи, односи се на биолошки катализатори у организмима, или супстанце које се производе и у корист живог система.

Основе ензима

Главна функција свих ензима је да катализују метаболичке процесе који се јављају у ћелији. Формалнија дефиниција ензима прецизира да ензим мора да делује не само на реакције у живој ћелији, већ их је створио и организам - исти или други.

Појединачни ензими се могу описати у смислу њихових специфичност. Ово је мера колико је ензим искључив однос са њим подлога или подлоге. Подлоге су молекули за које се везују ензими, обично реактанти. Када се ензим у једној реакцији веже само за један супстрат, то подразумева апсолутни специфичност. Када се може везати за низ различитих, али хемијски сличних супстрата, ензим то има група специфичност.

Ензимска активност

Колико добро делују ензими - односно колико су способни да утичу на реакције на које циљају у поређењу са неутралним условима - зависи од бројних фактора. Ту спадају температура и киселост, који утичу на стабилност свих протеина, а не само ензима.

Као што бисте очекивали, повећање количине супстрата може повећати брзину реакције, све док ензим већ није „засићен“; обрнуто, додавање ензима може убрзати реакцију на датом нивоу супстрата и може омогућити додавање више супстрата без налета на производни плафон.

Брзина нестајања супстрата (и појава реактанта) у реакцијама у које су укључени ензими није линеарна, већ тежи успоравању како се реакција ближи завршетку. Ово је приказано на графикону концентрације у односу на време нагибом према доле који постаје поступнији како време пролази.

Познати ензими

Готово свака листа ензима који садрже најпознатије и најбоље проучаване готово је сигурна да садржи катализаторе у гликолизи, лимунску киселину (тј. Кребс или трикарбоксилна киселина) циклус или обоје. Ови процеси, од којих се сваки састоји од више појединачних реакција, укључују разградњу глукозе до пирувата у ћелији цитоплазме и конверзије пирувата у ротирајућу серију интермедијара који на крају омогућавају аеробно дисање.

Два ензима укључена у рани део гликолизе су глукоза-6-фосфатаза и фосфофруктокиназа, док цитрат синтаза је главни играч у циклусу лимунске киселине.

Можете ли предвидети шта би ови ензими могли да раде на основу њихових имена? Ако не, покушајте поново за око пет минута.

Номенклатура ензима

Име ензима можда се неће лако свалити с језика, али то је трошак прихватања хемије. Већина имена састоји се од две речи, а прва идентификује супстрат на који ензим делује а друга сигнализира врсту реакције која је укључена (о овом другом атрибуту више у следећем одељак).

Иако се огроман број имена ензима завршава са „-асе“, један број важних и добро проучених не завршава. Свака листа ензима који се односе на људску пробаву ће укључити трипсин и пепсин. Суфикс ензима „-аза“, међутим, сам по себи не значи ништа више од чињенице да је дотични протеин у ствари ензим и он се не бави функционалним детаљима.

Часови ензима

Постоји шест главних класа ензима, подељених у категорије на основу њихове функције. Већина ових одељења такође укључује подразреде. Њихова имена су корисна у одређивању онога што раде, али само ако знате грчки или латински.

  • Оксидоредуктазе су ензими који учествују у реакцијама у којима је или супстрат оксидована (тј. губи електроне) или смањена (тј. добија електроне). Примери укључују ензиме који се завршавају на дехидрогеназа, оксидаза, пероксидаза и редуктаза. Лактат дехидрогеназе, који катализује међусобну конверзију лактата и пирувата у ферментација, припада класи оксидоредукатазе.
  • Трансферазе, како сугерише назив, преносе функционалне групе, а не само електроне или појединачне атоме, из једног молекула у други. Кинасес, који молекулима додају фосфатне групе (нпр. додавање фосфатне групе фруктоза-6-фосфату у гликолизи) су примери.
  • Хидролазе катализују реакције хидролизе, у којима се молекул воде („хидро-“) користи за раздвајање већег молекула („-лаза“) да би се разбио на мање. Фосфатазе, који су функционалне супротности киназа, то чине уклањањем фосфатних група; протеазе, пептидазе и нуклеазе, који разграђују молекуле богате протеинима, други су подтип.
  • Лиасес створити двоструке везе у молекулу уклањањем групе из атома угљеника. (У обрнутој реакцији, група се додаје једном од атома угљеника у двострукој вези да би се трансформисала у једноструку везу.) Ензими који се завршавају на декарбоксилаза, хидратаза, синтаза и лиасе сами су примери.
  • Изомеразе катализују реакције изомеризације, које представљају преуређивање молекула ради стварања изомер, молекул са истим бројем и врстама атома (то јест, истом хемијском формулом), али различитог облика. Дакле, они су нека врста трансферазе, али уместо да померају групе између молекула, то чине унутар молекула. Изомераза, мутаза и рацемасе ензими спадају у ову класу.
  • Лигасес катализују настанак везе кроз процес АТП хидролиза, него премештањем атома или групе са једног места на друго. Синтетаза карбоксилазе је пример а ензим лигазе.
Teachs.ru
  • Објави
instagram viewer