Как гемоглобин показывает четыре уровня структуры белка?

Млекопитающие вдыхают кислород из воздуха через легкие. Кислород должен переноситься от легких к остальному телу для различных биологических процессов. Это происходит через кровь, в частности, через белок гемоглобин, содержащийся в эритроцитах. Гемоглобин выполняет эту функцию благодаря четырем уровням структуры белка: первичной структуре гемоглобина, вторичной структуре, а также третичной и четвертичной структурам.

TL; DR (слишком длинный; Не читал)

Гемоглобин - это белок красных кровяных телец, который придает им красный цвет. Гемоглобин также выполняет важную задачу по безопасной доставке кислорода по всему телу, и он делает это, используя свои четыре уровня белковой структуры.

Гемоглобин представляет собой большую молекулу белка, содержащуюся в красных кровяных тельцах. Фактически, гемоглобин - это вещество, придающее крови красный оттенок. Молекулярный биолог Макс Перуц открыл гемоглобин в 1959 году. Перуц использовал рентгеновскую кристаллографию, чтобы определить особую структуру гемоглобина. Он также в конечном итоге обнаружил кристаллическую структуру его деоксигенированной формы, а также структуры других важных белков.

Гемоглобин - это молекула-переносчик кислорода для триллионов клеток организма, необходимая для жизни людей и других млекопитающих. Он переносит кислород и углекислый газ.

Эта функция происходит из-за уникальной формы гемоглобина, который является шаровидным и состоит из четырех субъединиц белков, окружающих группу железа. Гемоглобин претерпевает изменения в своей форме, чтобы помочь ему более эффективно переносить кислород. Чтобы описать структуру молекулы гемоглобина, нужно понимать, как устроены белки.

Белок - это большая молекула, состоящая из цепочки более мелких молекул, называемых аминокислоты. Все белки обладают определенной структурой благодаря своему составу. Существует двадцать аминокислот, и когда они соединяются вместе, они образуют уникальные белки в зависимости от их последовательности в цепи.

Аминокислоты состоят из аминогруппы, углерода, группы карбоновой кислоты и присоединенной боковой цепи или R-группы, которая делает ее уникальной. Эта R-группа помогает определить, будет ли аминокислота гидрофобной, гидрофильной, положительно заряженной, отрицательно заряженной или цистеином с дисульфидными связями.

Когда аминокислоты соединяются вместе, они образуют пептидную связь и образуют полипептидная структура. Это происходит в результате реакции конденсации, в результате чего образуется молекула воды. Как только аминокислоты образуют структуру полипептида в определенном порядке, эта последовательность составляет первичная структура белка.

Однако полипептиды не остаются на прямой линии, а скорее изгибаются и складываются, образуя трехмерную форму, которая может выглядеть как спираль ( альфа-спираль) или своего рода гармошкой (a бета-гофрированный лист). Эти полипептидные структуры составляют вторичная структура белка. Они удерживаются вместе водородными связями.

Третичная структура белка описывает окончательную форму функционального белка, состоящую из компонентов его вторичной структуры. Третичная структура будет иметь определенные порядки аминокислот, альфа-спиралей и бета-складчатых листов, все из которых будут свернуты в стабильную третичную структуру. Третичные структуры часто образуются по отношению к окружающей их среде, например, с гидрофобными частями внутри белка и гидрофильными на внешней стороне (как в цитоплазме).

Хотя все белки обладают этими тремя структурами, некоторые из них состоят из нескольких аминокислотных цепей. Такой тип белковой структуры называется четвертичная структура, создавая белок из нескольких цепей с различными молекулярными взаимодействиями. Это дает белковый комплекс.

Как только можно описать структуру молекулы гемоглобина, легче понять, как связаны между собой структура и функция гемоглобина. Гемоглобин структурно похож на миоглобин, который используется для хранения кислорода в мышцах. Однако четвертичная структура гемоглобина отличает его.

Четвертичная структура молекулы гемоглобина включает четыре белковые цепи третичной структуры, которые все являются альфа-спиралями.

По отдельности каждая альфа-спираль представляет собой вторичную полипептидную структуру, состоящую из аминокислотных цепей. Аминокислоты, в свою очередь, являются первичной структурой гемоглобина.

Четыре цепочки вторичной структуры содержат атом железа, расположенный в так называемом гемовая группа, кольцевая молекулярная структура. Когда млекопитающие вдыхают кислород, он связывается с железом из группы гема. В гемоглобине есть четыре гемовых участка, с которыми кислород может связываться. Молекула удерживается вместе с эритроцитом. Без этой подстраховки гемоглобин легко распался бы.

Связывание кислорода с гемом инициирует структурные изменения в белке, что приводит к изменению и соседних полипептидных субъединиц. Первый кислород сложнее всего связать, но три дополнительных атома кислорода затем могут быстро связываться.

Структурная форма изменяется из-за связывания кислорода с атомом железа в гемовой группе. Это сдвигает аминокислоту гистидин, что, в свою очередь, изменяет альфа-спираль. Изменения продолжаются через другие субъединицы гемоглобина.

Кислород вдыхается и связывается с гемоглобином в крови через легкие. Гемоглобин переносит этот кислород в кровоток, доставляя кислород туда, где он нужен. По мере увеличения содержания углекислого газа в организме и снижения уровня кислорода высвобождается кислород, и форма гемоглобина снова изменяется. В конце концов все четыре молекулы кислорода высвобождаются.

Гемоглобин не только переносит кислород через кровоток, он также связывается с другими молекулами. Оксид азота может связываться с цистеином в гемоглобине, а также с гемовыми группами. Этот оксид азота освобождает стенки кровеносных сосудов и снижает кровяное давление.

К сожалению, окись углерода может также связываться с гемоглобином в опасно стабильной конфигурации, блокируя кислород и приводя к удушению клеток. Окись углерода делает это быстро, что делает воздействие на нее очень опасным, поскольку это токсичный, невидимый газ без запаха.

Гемоглобины встречаются не только у млекопитающих. В бобовых даже есть разновидность гемоглобина, называемая леггемоглобином. Ученые считают, что это помогает бактериям фиксировать азот в корнях бобовых. Он имеет мимолетное сходство с гемоглобином человека, главным образом из-за его связывающей железо аминокислоты гистидина.

Как упоминалось выше, структура гемоглобина изменяется в присутствии кислорода. Для здорового человека нормально иметь некоторые индивидуальные различия в первичной структуре аминокислотных конфигураций гемоглобина. Генетические вариации в популяциях проявляются при проблемах со структурой гемоглобина.

В серповидноклеточная анемиямутация в аминокислотной последовательности приводит к скоплению дезоксигенированных гемоглобинов. Это изменяет форму красных кровяных телец, пока они не станут напоминать форму серпа или полумесяца.

Эта генетическая вариация может оказаться вредной. Серповидные эритроциты уязвимы для повреждения и потери гемоглобина. Это, в свою очередь, приводит к анемии или низкому уровню железа. Лица с серповидно-клеточным гемоглобином действительно обладают преимуществом в областях, подверженных малярии.

При талассемии альфа-спирали образуются по-разному, что отрицательно влияет на гемоглобин.

Из-за проблем с хранением крови и подходящими группами крови исследователи ищут способ создания искусственной крови. Продолжаются работы по изготовлению новые типы гемоглобина, например, с двумя остатками глицина, которые удерживают его связанными в растворе, а не распадаются в отсутствие защитных красных кровяных телец.

Знание четырех уровней белковой структуры гемоглобина помогает ученым находить способы лучше понять его функцию. В свою очередь, это может привести к новому нацеливанию на фармацевтические препараты и другие виды лечения в будущем.