Различные типы ферментов

Ферменты - это критически важные белковые молекулы в живых системах, которые после синтеза обычно не превращаются в какие-то другие. вид молекулы, а также вещества, принимаемые в качестве топлива для пищеварительных и дыхательных процессов (например, сахара, жиры, молекулярные кислород). Это потому, что ферменты катализаторы, что означает, что они могут принимать участие в химических реакциях без изменения самих себя, что-то вроде модератора публичных дебатов, который в идеале подталкивает участников и аудиторию к выводу, диктуя условия аргументации, не добавляя при этом уникальных Информация.

Идентифицировано более 2000 ферментов, каждый из которых участвует в одной конкретной химической реакции. Таким образом, ферменты являются субстрат-специфическими. Они сгруппированы в полдюжины классов на основе типов реакций, в которых они принимают участие.

Ферменты позволяют протекать в организме огромному количеству реакций в условиях гомеостаз, или общий биохимический баланс. Например, многие ферменты лучше всего работают при уровне pH (кислотности), близком к pH, который обычно поддерживает организм, который находится в диапазоне 7 (то есть не является ни щелочным, ни кислым). Другие ферменты лучше всего работают при низком pH (высокой кислотности) из-за требований окружающей среды; например, внутренняя часть желудка, где действуют некоторые пищеварительные ферменты, очень кислая.

Ферменты принимают участие в различных процессах, от свертывания крови до синтеза ДНК и пищеварения. Некоторые из них обнаруживаются только внутри клеток и участвуют в процессах с участием небольших молекул, таких как гликолиз; другие выделяются непосредственно в кишечник и воздействуют на объемные вещества, такие как проглоченная пища.

Поскольку ферменты представляют собой белки с довольно высокой молекулярной массой, каждый из них имеет четкую трехмерную форму. Это определяет конкретные молекулы, на которые они действуют. Форма большинства ферментов зависит не только от pH, но и от температуры, а это означает, что они лучше всего работают в довольно узком температурном диапазоне.

Большинство ферментов работают, снижая энергия активации химической реакции. Иногда их форма физически сближает реагенты в стиле, например, в стиле тренера спортивной команды или менеджера рабочей группы, стремящегося выполнить задачу быстрее. Считается, что когда ферменты связываются с реагентом, их форма изменяется таким образом, что дестабилизирует реагент и делает его более восприимчивым к любым химическим изменениям, в которые вовлечена реакция.

Реакции, которые могут протекать без подвода энергии, называются экзотермическими реакциями. В этих реакциях продукты или химические вещества, образующиеся во время реакции, имеют более низкий уровень энергии, чем химические вещества, которые служат ингредиентами реакции. Таким образом, молекулы, подобно воде, «ищут» свой собственный (энергетический) уровень; атомы «предпочитают» находиться в структурах с более низкой полной энергией, точно так же, как вода течет вниз к самой низкой доступной физической точке. Сложив все это вместе, становится ясно, что экзотермические реакции всегда протекают естественным путем.

Однако тот факт, что реакция произойдет даже без ввода данных, ничего не говорит о скорости, с которой она произойдет. Если вещество, попавшее в организм, естественным образом превратится в два производных вещества, которые могут служить прямые источники клеточной энергии, это мало что дает, если реакция естественным образом занимает часы или дни. полный. Кроме того, даже когда общая энергия продуктов выше, чем у реагентов, траектория энергии не является плавным спуском на графике; вместо этого продукты должны достичь более высокого уровня энергии, чем тот, с которого они начинались, чтобы они могли «перебраться через горб» и реакция могла продолжаться. Это первоначальное вложение энергии в реагенты, которое окупается в виде продуктов, является вышеупомянутым. энергия активации, или E_а.

Человеческое тело включает шесть основных групп или классов ферментов.

Оксидоредуктазы увеличивают скорость окислительно-восстановительных реакций. В этих реакциях, также называемых окислительно-восстановительными реакциями, один из реагентов отдает пару электронов, которую получает другой реагент. Сообщается, что донор электронной пары окисляется и действует как восстанавливающий агент, в то время как реципиент электронной пары восстанавливается, что называется окислителем. Проще говоря, в таких реакциях перемещаются атомы кислорода, атомы водорода или и то, и другое. Примеры включают цитохромоксидазу и лактатдегидрогеназу.

Трансферазы скорость по переносу групп атомов, таких как метил (CH₃), ацетил (CH₃CO) или амино (NH₂) группы, от одной молекулы к другой молекуле. Ацетаткиназа и аланиндезаминаза являются примерами трансфераз.

Гидролазы ускоряют реакции гидролиза. В реакциях гидролиза используется вода (H₂O) для разделения связи в молекуле с образованием двух дочерних продуктов, обычно путем присоединения -OH (гидроксильная группа) воды к одному из продуктов и одиночного -H (атом водорода) к другому. Тем временем новая молекула образуется из атомов, замещенных компонентами -H и -OH. Пищеварительные ферменты липаза и сахароза представляют собой гидролазы.

Лиасы увеличить скорость присоединения одной молекулярной группы к двойной связи или удаления двух групп из соседних атомов для создания двойной связи. Они действуют как гидролазы, за исключением того, что удаленный компонент не замещается водой или порциями воды. Этот класс ферментов включает оксалатдекарбоксилазу и изоцитратлиазу.

Изомеразы ускоряют реакции изомеризации. Это реакции, в которых все исходные атомы в реагенте сохраняются, но перегруппировываются с образованием изомера реагента. (Изомеры - это молекулы с одной и той же химической формулой, но разным расположением.) Примеры включают глюкозофосфатизомеразу и аланинрацемазу.

Лигазы (также называемые синтетазами) увеличивают скорость соединения двух молекул. Обычно они достигают этого, используя энергию, полученную при расщеплении аденозинтрифосфата (АТФ). Примеры лигаз включают ацетил-КоА-синтетазу и ДНК-лигазу.

Помимо изменений температуры и pH, другие факторы могут привести к снижению или остановке активности фермента. В процессе, называемом аллостерическим взаимодействием, форма фермента временно изменяется, когда молекула связывается с его частью, удаленной от того места, где она присоединяется к реагенту. Это приводит к потере функции. Иногда это полезно, когда сам продукт служит аллостерическим ингибитором, потому что это обычно это признак того, что реакция дошла до точки, когда дополнительный продукт больше не выделяется. обязательный.

При конкурентном ингибировании вещество, называемое регуляторным соединением, конкурирует с реагентом за сайт связывания. Это похоже на попытку одновременно вставить несколько рабочих ключей в один замок. Если достаточное количество этих регуляторных соединений присоединяется к достаточно высокому количеству присутствующего фермента, это замедляет или останавливает путь реакции. Это может быть полезно в фармакологии, поскольку микробиологи могут создавать соединения, которые конкурируют со связыванием. участки бактериальных ферментов, из-за чего бактериям гораздо труднее вызывать болезнь или выживать в организме человека, период.

При неконкурентном ингибировании ингибирующая молекула связывается с ферментом в месте, отличном от активного центра, подобно тому, что происходит при аллостерическом взаимодействии. Необратимое ингибирование происходит, когда ингибитор постоянно связывается с ферментом или значительно разрушает его, так что его функция не может восстановиться. И нервно-паралитический газ, и пенициллин используют этот тип торможения, хотя и с совершенно разными намерениями.