Mamiferele inspiră oxigenul din aer prin plămâni. Oxigenul are nevoie de un mod de a fi transportat de la plămâni la restul corpului pentru diferite procese biologice. Acest lucru se întâmplă prin sânge, în special prin proteina hemoglobină, găsită în celulele roșii din sânge. Hemoglobina îndeplinește această funcție datorită celor patru niveluri ale structurii sale proteice: structura primară a hemoglobinei, structura secundară și structurile terțiare și cuaternare.
TL; DR (Prea lung; Nu am citit)
Hemoglobina este proteina din celulele roșii din sânge care îi conferă o culoare roșie. Hemoglobina îndeplinește, de asemenea, sarcina esențială a livrării sigure de oxigen pe tot corpul și face acest lucru prin utilizarea celor patru niveluri ale structurii sale proteice.
Ce este hemoglobina?
Hemoglobină este o moleculă proteică mare care se găsește în celulele roșii din sânge. De fapt, hemoglobina este substanța care conferă sângelui nuanța roșie. Biologul molecular Max Perutz a descoperit hemoglobina în 1959. Perutz a folosit cristalografia cu raze X pentru a determina structura specială a hemoglobinei. De asemenea, el va descoperi în cele din urmă structura cristalină a formei sale dezoxigenate, precum și structurile altor proteine importante.
Hemoglobina este molecula purtătoare de oxigen către trilioane de celule din corp, necesară pentru a trăi oameni și alte mamifere. Transportă atât oxigen cât și dioxid de carbon.
Această funcție apare datorită formei unice a hemoglobinei, care este globulară și este formată din patru subunități de proteine care înconjoară un grup de fier. Hemoglobina suferă modificări ale formei sale pentru a o face mai eficientă în funcția sa de a transporta oxigen. Pentru a descrie structura unei molecule de hemoglobină, trebuie să înțelegem modul în care sunt aranjate proteinele.
O prezentare generală a structurii proteinelor
O proteină este o moleculă mare formată dintr-un lanț de molecule mai mici numite aminoacizi. Toate proteinele posedă o structură definitivă datorită compoziției lor. Există douăzeci de aminoacizi și, atunci când se leagă, produc proteine unice în funcție de secvența lor din lanț.
Aminoacizii sunt compuși dintr-o grupare amino, un carbon, o grupare acid carboxilic și un lanț lateral atașat sau o grupare R care îl face unic. Această grupă R ajută la determinarea dacă un aminoacid va fi hidrofob, hidrofil, încărcat pozitiv, încărcat negativ sau o cisteină cu legături disulfură.
Structura polipeptidică
Când aminoacizii se unesc, formează o legătură peptidică și formează o structura polipeptidică. Acest lucru se întâmplă printr-o reacție de condensare, rezultând o moleculă de apă. Odată ce aminoacizii formează o structură polipeptidică într-o ordine specifică, această secvență alcătuiește o structura proteică primară.
Cu toate acestea, polipeptidele nu rămân în linie dreaptă, ci mai degrabă se îndoaie și se pliază pentru a forma o formă tridimensională care poate arăta fie ca o spirală (o helix alfa) sau un fel de formă de acordeon (a foaie beta-plisată). Aceste structuri polipeptidice alcătuiesc un structura proteică secundară. Acestea sunt ținute împreună prin legături de hidrogen.
Structura proteică terțiară și cuaternară
Structura proteică terțiară descrie o formă finală a unei proteine funcționale formată din componentele structurii sale secundare. Structura terțiară va avea ordine specifice pentru aminoacizii săi, spiralele alfa și foile cu pliuri beta, toate acestea fiind pliate în structura terțiară stabilă. Structurile terțiare se formează adesea în raport cu mediul lor, cu porțiuni hidrofobe la interiorul unei proteine și hidrofile la exterior (ca în citoplasmă), de exemplu.
În timp ce toate proteinele posedă aceste trei structuri, unele constau din mai multe lanțuri de aminoacizi. Acest tip de structură proteică se numește structura cuaternară, realizând o proteină din lanțuri multiple cu diferite interacțiuni moleculare. Aceasta produce un complex proteic.
Descrieți structura unei molecule de hemoglobină
Odată ce se poate descrie structura unei molecule de hemoglobină, este mai ușor să înțelegem cum sunt legate structura și funcția hemoglobinei. Hemoglobina este similară din punct de vedere structural cu mioglobina, utilizată pentru stocarea oxigenului în mușchi. Cu toate acestea, structura cuaternară a hemoglobinei o deosebește.
Structura cuaternară a unei molecule de hemoglobină include patru lanțuri proteice de structură terțiară, care sunt toate helice alfa.
În mod individual, fiecare helix alfa este o structură polipeptidică secundară formată din lanțuri de aminoacizi. Aminoacizii sunt la rândul lor structura primară a hemoglobinei.
Cele patru lanțuri de structură secundară conțin un atom de fier adăpostit în ceea ce se numește a grup hem, o structură moleculară în formă de inel. Când mamiferele respiră oxigen, se leagă de fierul din grupul hem. Există patru site-uri hem pentru care oxigenul se leagă de hemoglobină. Molecula este ținută împreună prin adăpostirea unei celule roșii din sânge. Fără această plasă de siguranță, hemoglobina s-ar desprinde cu ușurință.
Legarea oxigenului de o hemă inițiază modificări structurale ale proteinei, ceea ce face ca și subunitățile polipeptidice vecine să se schimbe. Primul oxigen este cel mai dificil de legat, dar cei trei oxigeni suplimentari sunt apoi capabili să se lege rapid.
Forma structurală se modifică datorită legării oxigenului la atomul de fier din grupul hem. Acest lucru schimbă aminoacidul histidină, care la rândul său modifică helixul alfa. Modificările continuă prin celelalte subunități de hemoglobină.
Oxigenul este respirat și se leagă de hemoglobina din sânge prin plămâni. Hemoglobina transportă oxigenul în sânge, livrând oxigen oriunde este nevoie. Pe măsură ce dioxidul de carbon crește în organism și scade nivelul de oxigen, oxigenul este eliberat și forma hemoglobinei se schimbă din nou. În cele din urmă, toate cele patru molecule de oxigen sunt eliberate.
Funcțiile unei molecule de hemoglobină
Hemoglobina nu numai că transportă oxigenul prin sânge, ci se leagă și de alte molecule. Oxidul nitric se poate lega de cisteina din hemoglobină, precum și de grupurile hem. Acest oxid nitric eliberează pereții vaselor de sânge și scade tensiunea arterială.
Din păcate, monoxidul de carbon se poate lega și de hemoglobină într-o configurație pernicioasă stabilă, blocând oxigenul și ducând la sufocarea celulelor. Monoxidul de carbon face acest lucru rapid, făcând expunerea la acesta foarte periculoasă, deoarece este un gaz toxic, invizibil și inodor.
Hemoglobinele nu se găsesc numai la mamifere. Există chiar și un tip de hemoglobină în leguminoase, numită leghemoglobină. Oamenii de știință cred că acest lucru ajută bacteriile să fixeze azotul la rădăcinile leguminoaselor. Are o asemănare trecătoare cu hemoglobina umană, în principal datorită aminoacidului histidinic care leagă fierul.
Cum afectează funcția structura modificată a hemoglobinei
După cum sa menționat mai sus, structura hemoglobinei se modifică în prezența oxigenului. La o persoană sănătoasă, este normal să existe unele diferențe individuale în structura primară a hemoglobinei a configurațiilor de aminoacizi. Variațiile genetice ale populațiilor se dezvăluie atunci când există probleme cu structura hemoglobinei.
În anemia celulelor secera, o mutație în secvența de aminoacizi duce la o aglomerare de hemoglobine dezoxigenate. Acest lucru modifică forma celulelor roșii din sânge până când acestea seamănă cu o formă de seceră sau semilună.
Această variație genetică se poate dovedi dăunătoare. Celulele roșii din sânge sunt vulnerabile la deteriorarea și pierderea hemoglobinei. La rândul său, acest lucru duce la anemie sau scăderea nivelului de fier. Persoanele cu hemoglobine falciforme posedă un avantaj în zonele predispuse la malarie.
În talasemie, helicele alfa nu sunt produse în același mod, afectând negativ hemoglobina.
Hemoglobina și viitoarele tratamente medicale
Din cauza provocărilor legate de stocarea sângelui și de potrivirea grupelor de sânge, cercetătorii caută o modalitate prin care să producă sânge artificial. Munca continuă la realizare noi tipuri de hemoglobină, cum ar fi unul cu două reziduuri de glicină care îl mențin legat împreună în soluție, mai degrabă decât să se destrame în absența unei celule roșii din sânge.
Cunoașterea celor patru niveluri ale structurii proteinelor din hemoglobină îi ajută pe oamenii de știință să găsească modalități de a înțelege mai bine funcția acesteia. La rândul său, acest lucru ar putea duce la o nouă direcționare a produselor farmaceutice și a altor tratamente medicale în viitor.