Tipuri de fibre de colagen

Țesutul conjunctiv formează suportul structural al viețuitoarelor, în special al vertebratelor. Țesuturile care îndeplinesc această definiție servesc o varietate de funcții pe tot corpul, iar elementele constitutive ale multor dintre aceste țesuturi conjunctive sunt fibre de colagen. Colagenul este o proteină - de fapt, este cea mai abundentă proteină găsită în natură. Prin urmare, nu ar trebui să fie surprinzător faptul că aproximativ 40 de subtipuri au fost identificate începând cu 2018.

Nu toate tipurile de colagen sunt formate în fibre, formate din fibrile (care sunt ele însele formate din grupuri de triplete individuale molecule de colagen), dar trei dintre cele cinci tipuri majore de colagen - etichetate I, II, III, IV și V - sunt adesea observate în acest aranjament. Colagenul posedă trăsătura avantajoasă de a rezista forțelor de întindere sau de întindere. Datorită prevalenței totale a colagenului în organism, tulburările care afectează sinteza acestuia sau fabricarea biologică sunt numeroase și pot fi severe.

Țesut conjunctiv propriu-zis, care se traduce aproximativ prin „orice nu os care ar putea fi majoritatea oamenilor recunoașteți ca țesut conjunctiv, „include țesut conjunctiv slab, țesut conjunctiv dens și adipos țesut. Alte tipuri de țesut conjunctiv includ sângele și țesutul formator de sânge, țesutul limfoid, cartilajul și osul.

Colagenul este o formă de țesut conjunctiv liber. Acest tip de țesut include fibre, substanță solă, membrane bazale și o varietate de celule de țesut conjunctiv existente (de exemplu, care circulă în sânge). În plus față de fibrele de colagen, tipul de fibră a țesutului conjunctiv liber include fibre reticulare și fibre elastice. Colagenul nu se găsește în substanța solului, dar este o componentă a anumitor membrane bazale, care reprezintă interfața dintre țesutul conjunctiv însuși și orice țesut susține.

După cum sa menționat, colagenul este un tip de proteină, iar proteinele constau din aminoacizi. Lungimile scurte ale aminoacizilor sunt numite peptide, în timp ce polipeptidele sunt mai lungi, dar nu sunt proteine ​​funcționale depline.

La fel ca toate proteinele, colagenul se produce pe suprafețele ribozomilor din interiorul celulelor. Aceste instrucțiuni folosesc acidul ribonucleic (ARN) pentru a produce polipeptide lungi numite procolagen. Această substanță este modificată în reticulul endoplasmatic al celulelor în diferite moduri. La anumiți aminoacizi se adaugă molecule de zahăr, grupări hidroxil și legături sulfură-sulfură. Fiecare moleculă de colagen destinată unei fibre de colagen este înfășurată într-o triplă helix împreună cu alte două molecule, conferindu-i stabilitate structurală. Înainte ca colagenul să devină complet matur, capetele acestuia sunt tăiate pentru a forma o proteină numită tropocolagen, care este pur și simplu un alt nume pentru colagen.

Deși au fost identificate peste trei duzini de tipuri diferite de colagen, doar o mică parte din acestea sunt semnificative fiziologic. Primele cinci tipuri, folosind cifrele romane I, II, III, IV și V, sunt în mod covârșitor cele mai frecvente în organism. De fapt, 90% din totalul colagenului este format din tipul I.

Colagen de tip I (numit uneori colagen I; această schemă, desigur, se aplică tuturor tipurilor) alcătuiește fibrele de colagen și se găsește în piele, tendoane, organe interne și porțiunea organică (care nu este minerală) a osului. Tipul II este elementul principal al cartilajului. Tipul III este componenta principală a fibrelor reticulare, ceea ce este oarecum confuz, deoarece acestea nu sunt considerate „fibre de colagen”, precum fibrele din tipul I; tipurile I și III sunt adesea văzute împreună în țesuturi. Tipul IV se găsește în membranele bazale, în timp ce tipul V este văzut în păr și pe suprafețele celulelor.

Deoarece colagenul de tip I este atât de răspândit, este ușor de izolat de țesuturile înconjurătoare și a fost primul tip de colagen descris oficial. Molecula de proteină de tip I este formată din trei componente moleculare mai mici, dintre care două sunt cunoscute sub numele de lanțuri α1 (I) și una dintre ele se numește lanț α2 (I). Acestea sunt aranjate sub forma unei triple spirale lungi. La rândul lor, aceste spirale triple sunt stivuite una lângă cealaltă pentru a forma fibrile, care la rândul lor sunt grupate în fibre de colagen cu drepturi depline. Ierarhia de la cel mai mic la cel mai mare în colagen este, prin urmare, lanțul α, molecula de colagen, fibrila și fibra.

Aceste fibre se pot întinde considerabil fără a se rupe. Acest lucru le face extrem de valoroase în tendoane, care leagă mușchii de oase și, prin urmare, trebuie să fie capabil să tolereze o mare forță fără a se rupe, oferind în același timp o cantitate mare de flexibilitate.

Într-o boală numită osteogeneză imperfectă, fie colagenul de tip I nu este produs în cantități suficiente, fie colagenul care este sintetizat este defect în compoziția sa. Acest lucru duce la slăbiciune osoasă și nereguli în țesutul conjunctiv, ducând la diferite grade de debilitate fizică (poate fi, în unele cazuri, fatală).

Colagenul de tip II formează și fibre, dar acestea nu sunt la fel de bine organizate ca fibrele de colagen de tip I. Acestea se găsesc în principal în cartilaj. Fibrilele din tipul II, mai degrabă decât să fie perfect paralele, sunt adesea aranjate în ceea ce este mai mult sau mai puțin un amestec. Acest lucru este oferit de faptul că cartilajul, deși este casa principală a colagenului de tip II, este format în principal dintr-o matrice formată din proteoglicani. Acestea sunt alcătuite din molecule numite glicozaminoglicanii înfășurați în jurul unui nucleu proteic cilindric. Întregul aranjament face cartilajul comprimabil și „elastic”, calități potrivite pentru sarcina principală a cartilajului de a amortiza stresul de impact asupra articulațiilor, cum ar fi genunchii și coatele.

Se consideră că tulburările de formare a cartilajului care afectează scheletul cunoscut sub numele de condrodisplazii sunt cauzate de o mutație a genei din ADN care codifică molecula de colagen de tip II.

Rolul principal al colagenului de tip III este formarea fibrelor reticulare. Aceste fibre sunt foarte înguste, având doar aproximativ 0,5 până la 2 milionimi de metru în diametru. Fibrilele de colagen fabricate din colagen de tip III sunt mai ramificate decât orientarea paralelă.

Fibrele reticulare se găsesc din abundență în țesuturile mieloide (măduva osoasă) și limfoide, unde servesc drept schele pentru celulele specializate implicate în generarea de noi celule sanguine. Acestea sunt realizate fie de fibroblaste, fie de celule reticulare, în funcție de locația lor. Se pot distinge de colagenul de tip I pe baza modului în care apar după ce au fost colorate cu anumiți coloranți chimici.

Unul dintre cele aproximativ 10 subtipuri ale bolii numit sindrom Ehlers-Danlos, care poate duce la o ruptură fatală a vaselor de sânge, este cauzat de o mutație a genei care codifică colagenul de tip III.

Colagenul de tip IV este o componentă majoră a membranei bazale, după cum sa menționat. Este organizat în rețele extinse de ramificare. Acest tip de colagen nu are ceea ce se numește periodicitate axială, ceea ce înseamnă că, de-a lungul lungimii sale, nu are un model caracteristic de repetare și nu formează deloc fibre. Prin urmare, acest tip de colagen poate fi văzut ca fiind cel mai întâmplător dintre tipurile majore de colagen. Colagenul de tip IV face parte din cele mai interioare dintre cele trei straturi ale membranei bazale, numite lamina densa („strat gros”). De ambele părți ale laminei densa se află lamina lucida și lamina fibroreticularis. Ultimul strat conține colagen de tip III sub formă de fibre reticulare, precum și colagen de tip VI, un tip mai puțin întâlnit.