Oamenii de știință încă se străduiesc să înțeleagă detaliile complicate ale moleculelor proteice complexe care permit procesele biologice esențiale. Aceste molecule, cunoscute sub numele de enzime, funcționează ca catalizatori pentru numeroase reacții biologice. Fără enzime, majoritatea acestor reacții nu ar apărea suficient de repede pentru a susține viața. Enzimele sunt concepute pentru a funcționa într-un mediu specific. Căldura excesivă, împreună cu diverse alte condiții, poate afecta serios activitatea enzimei.
Reacțiile vieții
Reacțiile biologice asigură energia și moleculele specializate care mențin viața unui organism. Cu toate acestea, toate reacțiile nu pot apărea până când o anumită cantitate de energie stimulează moleculele reactante. Această energie este cunoscută sub numele de energie de activare a reacției. Energia disponibilă în mediile biologice este adesea insuficientă pentru a stimula un număr adecvat de reacții, dar enzimele compensează această insuficiență. Prin modificarea modului în care moleculele reactante interacționează unele cu altele, enzimele scad energia de activare și permit reacții să apară mult mai rapid.
Modificat de căldură
Enzimele sunt molecule de proteine specializate, ceea ce înseamnă că împărtășesc structura de bază a unei proteine: tipuri specifice de aminoacizi legați între ei într-o anumită secvență. Enzimele în general au structuri tridimensionale complexe care determină caracteristicile lor funcționale detaliate. Dacă această structură se schimbă, enzima devine mai puțin eficientă în rolul său de a reduce energia de activare. O sursă comună de schimbări structurale este căldura. Temperaturile calde tind să intensifice activitatea enzimatică prin creșterea energiei cinetice asociate cu molecula aleatorie mișcare, dar atunci când temperatura devine excesivă, enzimele experimentează o deteriorare structurală care inhibă enzimaticul activitate.
Molecule în mișcare
Perturbarea structurii atent concepute a unei enzime este cunoscută sub denaturarea. Acest proces este deseori de dorit: unele proteine alimentare, de exemplu, sunt mai ușor de digerat după ce au fost denaturate prin gătit. Temperatura ridicată este o cauză frecventă a denaturării. Pe măsură ce temperatura crește, mișcarea moleculară aleatorie devine mai energică. În cele din urmă, mișcarea moleculară devine atât de energică încât moleculele perturbă legăturile dintre numeroșii aminoacizi care determină structura naturală a enzimei. Enzima nu este distrusă, dar caracteristicile sale structurale esențiale au fost modificate. În proteinele complexe, cum ar fi enzimele, denaturarea este aproape întotdeauna ireversibilă.
O enzimă fără substrat
O moleculă reactantă sau un substrat intact care se atașează la o enzimă la începutul unei reacții enzimatice este esențială pentru funcționarea corectă a enzimei. Denaturarea unui substrat determină modificări structurale care fac dificilă sau imposibilă integrarea acestuia în structura foarte specifică a enzimei. Enzimele sunt foarte specifice, ceea ce înseamnă că structurile lor complicate asigură faptul că se pot atașa doar la un singur tip de moleculă sau la un grup de molecule strâns legate.