Diferite tipuri de enzime

Enzimele sunt molecule de proteine ​​critice în sistemele vii care, odată sintetizate, nu sunt de obicei transformate în altele tip de moleculă, la fel ca și substanțele luate ca combustibil pentru procesele digestive și respiratorii (de exemplu, zaharuri, grăsimi, molecule oxigen). Acest lucru se datorează faptului că enzimele sunt catalizatori, ceea ce înseamnă că pot participa la reacții chimice fără ca ei înșiși să fie schimbați, cam ca moderatorul unei dezbateri publice care în mod ideal mișcă participanții și publicul către o concluzie dictând termenii argumentului fără a adăuga niciun fel de unic informație.

Au fost identificate peste 2.000 de enzime și fiecare dintre ele este implicată într-o reacție chimică specifică. Prin urmare, enzimele sunt specifice substratului. Acestea sunt grupate într-o jumătate de duzină de clase pe baza tipurilor de reacții la care participă.

Enzimele permit un număr mare de reacții să aibă loc în organism în condiții de homeostazie, sau echilibrul biochimic general. De exemplu, multe enzime funcționează cel mai bine la un nivel de pH (aciditate) apropiat de pH pe care corpul îl menține în mod normal, care este în intervalul de 7 (adică nici alcalin, nici acid). Alte enzime funcționează cel mai bine la pH scăzut (aciditate ridicată) din cauza cerințelor mediului lor; de exemplu, interiorul stomacului, unde acționează unele enzime digestive, este foarte acid.

Enzimele participă la procese care variază de la coagularea sângelui la sinteza ADN până la digestie. Unele se găsesc numai în interiorul celulelor și participă la procese care implică molecule mici, cum ar fi glicoliza; altele sunt secretate direct în intestin și acționează asupra materiilor în vrac, cum ar fi alimentele înghițite.

Deoarece enzimele sunt proteine ​​cu mase moleculare destul de ridicate, fiecare are o formă tridimensională distinctă. Aceasta determină moleculele specifice asupra cărora acționează. Pe lângă faptul că sunt dependente de pH, forma majorității enzimelor este dependentă de temperatură, ceea ce înseamnă că acestea funcționează cel mai bine într-un interval de temperatură destul de restrâns.

Majoritatea enzimelor funcționează prin scăderea energie activatoare a unei reacții chimice. Uneori, forma lor aduce reactanții fizic apropiați fizic în stilul, probabil, al unui antrenor de echipă sportivă sau al unui manager de grup de lucru care intenționează să îndeplinească o sarcină mai rapid. Se crede că atunci când enzimele se leagă de un reactant, forma lor se schimbă într-un mod care destabilizează reactantul și îl face mai susceptibil la orice schimbări chimice implicate de reacție.

Reacțiile care pot continua fără aportul de energie se numesc reacții exoterme. În aceste reacții, produsele sau substanțele chimice formate în timpul reacției au un nivel de energie mai scăzut decât substanțele chimice care servesc drept ingrediente ale reacției. În acest fel, moleculele, ca și apa, își „caută” propriul nivel (de energie); atomii „preferă” să fie în aranjamente cu energie totală mai mică, la fel cum apa curge în jos până la cel mai mic punct fizic disponibil. Punând toate acestea împreună, este clar că reacțiile exoterme au loc întotdeauna în mod natural.

Cu toate acestea, faptul că o reacție va avea loc chiar și fără intrare nu spune nimic despre viteza la care se va întâmpla. Dacă o substanță luată în organism se va transforma în mod natural în două substanțe derivate care pot servi ca surse directe de energie celulară, acest lucru nu este prea bun dacă reacția durează în mod natural ore sau zile complet. De asemenea, chiar și atunci când energia totală a produselor este mai mare decât cea a reactanților, calea energetică nu este o pantă lină în jos pe un grafic; în schimb, produsele trebuie să atingă un nivel mai ridicat de energie decât cel cu care au început, astfel încât să poată „trece peste cocoașă” și reacția poate continua. Această investiție inițială de energie în reactanți care se plătește sub formă de produse este cea menționată mai sus energia activării, sau E_A.

Corpul uman include șase grupuri majore sau clase de enzime.

Oxidoreductaze crește rata de reacții de oxidare și reducere. În aceste reacții, numite și reacții redox, unul dintre reactanți renunță la o pereche de electroni pe care o câștigă un alt reactant. Se spune că donatorul de perechi de electroni este oxidat și acționează ca un agent de reducere, în timp ce receptorul de perechi de electroni este redus se numește agent de oxidare. O modalitate mai simplă de a pune acest lucru este că în aceste tipuri de reacții, atomii de oxigen, atomii de hidrogen sau ambii sunt mișcați. Exemplele includ citocrom oxidaza și lactatul dehidrogenază.

Transferaze viteza de-a lungul transferului grupurilor de atomi, cum ar fi metil (CH₃), acetil (CH₃CO) sau amino (NH₂) grupuri, de la o moleculă la alta moleculă. Acetat kinaza și alanina deaminaza sunt exemple de transferaze.

Hidrolaze accelerează reacțiile de hidroliză. Reacțiile de hidroliză folosesc apă (H₂O) să împartă o legătură într-o moleculă pentru a crea două produse fiice, de obicei prin fixarea -OH (gruparea hidroxil) din apă pe unul dintre produse și un singur -H (atom de hidrogen) pe celălalt. Între timp, o nouă moleculă se formează din atomii deplasați de componentele -H și -OH. Enzimele digestive lipază și zaharază sunt hidrolaze.

Lyases crește rata de adăugare a unei grupări moleculare la o legătură dublă sau îndepărtarea a două grupuri din atomii din apropiere pentru a crea o legătură dublă. Acestea acționează ca hidrolazele, cu excepția faptului că componenta îndepărtată nu este deplasată de apă sau porțiuni de apă. Această clasă de enzime include oxalat decarboxilază și izocitrat liază.

Izomeraze accelerează reacțiile de izomerizare. Acestea sunt reacții în care toți atomii originali din reactant sunt reținuți, dar sunt rearanjați pentru a forma un izomer al reactantului. (Izomerii sunt molecule cu aceeași formulă chimică, dar aranjamente diferite.) Exemplele includ glucoza-fosfat izomeraza și alanina racemaza.

Ligazele (numite și sintetaze) sporesc rata de îmbinare a două molecule. De obicei, realizează acest lucru folosind energia derivată din descompunerea adenozin trifosfatului (ATP). Exemple de ligase includ acetil-CoA sintetaza și ADN ligaza.

În plus față de schimbările de temperatură și pH, alți factori pot duce la diminuarea sau oprirea activității unei enzime. Într-un proces numit interacțiune alosterică, forma enzimei este modificată temporar atunci când o moleculă se leagă de o porțiune a acesteia departe de locul în care se alătură reactantului. Acest lucru duce la pierderea funcției. Uneori, acest lucru este util atunci când produsul în sine servește ca inhibitor alosteric, deoarece acesta este de obicei, un semn al reacției a ajuns la punctul în care produsul suplimentar nu mai este necesar.

În inhibiția competitivă, o substanță numită compus reglator concurează cu reactantul pentru situsul de legare. Acest lucru este asemănător cu încercarea de a pune mai multe chei de lucru în aceeași blocare în același timp. Dacă suficient din acești compuși reglatori se alătură unei cantități suficient de mari de enzimă prezentă, aceasta încetinește sau închide calea de reacție. Acest lucru poate fi util în farmacologie, deoarece microbiologii pot proiecta compuși care concurează cu legarea siturile enzimelor bacteriene, ceea ce face mult mai greu pentru bacterii să provoace boli sau să supraviețuiască în corpul uman, perioadă.

În inhibiția necompetitivă, o moleculă inhibitoare se leagă de enzimă într-un loc diferit de locul activ, similar cu ceea ce se întâmplă într-o interacțiune alosterică. Inhibiția ireversibilă apare atunci când inhibitorul se leagă permanent de enzima sau o degradează semnificativ, astfel încât funcția sa nu se poate recupera. Gazele nervoase și penicilina utilizează ambele tipuri de inhibiție, deși cu intenții masiv diferite.