Enzimele sunt esențiale pentru toată viața, deoarece catalizează reacții chimice care altfel ar avea loc prea încet pentru a susține viața. Foarte important, ratele la care enzimele sunt capabile să-și catalizeze reacțiile țintă și capacitatea enzimelor de a-și menține structura sunt foarte dependente de temperatură. Ca urmare, congelarea și fierberea pot avea efecte semnificative asupra activității enzimei.
TL; DR (Prea lung; Nu am citit)
Fierberea descompune enzimele, astfel încât acestea să nu mai funcționeze. Sub îngheț, cristalizarea împiedică funcționarea enzimelor.
Mișcarea moleculară și rolul temperaturii
Pentru a înțelege modul în care înghețarea afectează activitatea enzimei, este mai întâi necesar să înțelegem efectul temperaturii asupra moleculelor care sunt substraturi pentru cataliza enzimatică. În interiorul celulelor, moleculele substratului sunt în mișcare aleatorie constantă, cunoscute sub numele de mișcare browniană, ca urmare a coliziunilor dintre moleculele substratului și moleculele individuale de apă. Pe măsură ce temperatura crește, viteza acestei mișcări moleculare aleatorii crește, de asemenea, deoarece moleculele au mai multă energie vibrațională la temperaturi mai ridicate. Mișcarea mai rapidă crește frecvența coliziunilor aleatorii între molecule și enzime, ceea ce este important pentru activitatea enzimatică, deoarece enzimele depind de moleculele substratului lor care se ciocnesc în ele înainte ca o reacție să poată apar.
Efectul înghețării asupra activității enzimatice
La temperaturi foarte reci, domină efectul opus - moleculele se mișcă mai încet, reducând frecvența coliziunilor enzimă-substrat și, prin urmare, scăzând activitatea enzimatică. La punctul de îngheț, mișcarea moleculară scade drastic pe măsură ce are loc formarea solidă și moleculele sunt blocate în formațiuni cristaline rigide. În cadrul acestor cristale solide, moleculele au mult mai puțină libertate de mișcare în comparație cu aceleași molecule într-un aranjament lichid. Ca urmare, coliziunile enzimă-substrat sunt extrem de rare odată cu înghețarea, iar activitatea enzimei este aproape zero sub îngheț.
Structura enzimatică
Deși creșterea temperaturii are ca rezultat rate mai mari de activitate enzimatică, există o limită superioară de temperatură la care enzimele pot continua să funcționeze. Pentru a înțelege de ce este cazul, trebuie luate în considerare structura și funcția enzimelor. Enzimele sunt proteine, alcătuite din aminoacizi individuali ținuți împreună într-o structură tridimensională prin legături chimice între aminoacizi. Această structură tridimensională este esențială pentru activitatea enzimei, deoarece enzimele sunt structurate pentru a forma o „potrivire” fizică în jurul substraturilor lor.
Fierbere și denaturare
La temperaturi în jurul fierberii, legăturile chimice care țin împreună structura enzimelor încep să se descompună. Pierderea rezultată a structurii tridimensionale face ca enzimele să nu se mai potrivească cu moleculele lor de substrat țintă, iar enzimele încetează să funcționeze în întregime. Această pierdere de structură, cunoscută sub numele de denaturare, este ireversibilă - odată ce enzimele sunt încălzite atât de mult încât legăturile chimice care le țin împreună se rup, nu se vor forma spontan din nou dacă temperaturile scădea. Acest lucru este diferit de îngheț, care nu afectează structura enzimatică - dacă temperaturile cresc după îngheț, activitatea enzimei va fi restabilită.