Por que o aquecimento interfere na atividade de uma enzima?

Os cientistas ainda estão se esforçando para entender os detalhes intrincados das moléculas de proteínas complexas que permitem processos biológicos essenciais. Essas moléculas, conhecidas como enzimas, funcionam como catalisadores para inúmeras reações biológicas. Sem as enzimas, a maioria dessas reações não ocorreria com rapidez suficiente para sustentar a vida. As enzimas são projetadas para operar dentro de um ambiente específico. O calor excessivo, junto com várias outras condições, pode prejudicar seriamente a atividade enzimática.

As reações da vida

As reações biológicas fornecem a energia e moléculas especializadas que mantêm a vida de um organismo. Todas as reações, entretanto, não podem ocorrer até que uma certa quantidade de energia estimule as moléculas reagentes. Essa energia é conhecida como energia de ativação da reação. A energia disponível em ambientes biológicos muitas vezes é insuficiente para estimular um número adequado de reações, mas as enzimas compensam essa insuficiência. Ao alterar a forma como as moléculas reagentes interagem umas com as outras, as enzimas reduzem a energia de ativação e permitem que as reações ocorram muito mais rapidamente.

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Alterado pelo Calor

As enzimas são moléculas de proteínas especializadas, o que significa que compartilham a estrutura básica de uma proteína: tipos específicos de aminoácidos ligados entre si em uma sequência particular. Em geral, as enzimas têm estruturas tridimensionais complexas que determinam suas características funcionais detalhadas. Se essa estrutura muda, a enzima se torna menos eficaz em seu papel de diminuir a energia de ativação. Uma fonte comum de mudança estrutural é o calor. As temperaturas quentes tendem a aumentar a atividade enzimática, aumentando a energia cinética associada a movimento, mas quando a temperatura se torna excessiva, as enzimas sofrem deterioração estrutural que inibe atividade.

Moléculas em Movimento

A interrupção da estrutura cuidadosamente projetada de uma enzima é conhecida como desnaturação. Este processo é frequentemente desejável: algumas proteínas alimentares, por exemplo, são mais fáceis de digerir depois de serem desnaturadas pelo cozimento. A alta temperatura é uma causa comum de desnaturação. À medida que a temperatura aumenta, o movimento molecular aleatório se torna mais enérgico. Eventualmente, o movimento molecular torna-se tão enérgico que as moléculas interrompem as ligações entre os numerosos aminoácidos que determinam a estrutura natural da enzima. A enzima não é destruída, mas suas características estruturais essenciais foram alteradas. Em proteínas complexas como enzimas, a desnaturação é quase sempre irreversível.

Uma enzima sem substrato

Uma molécula de reagente intacta, ou substrato, que se liga a uma enzima no início de uma reação enzimática é essencial para o funcionamento correto da enzima. A desnaturação de um substrato causa mudanças estruturais que tornam difícil ou impossível para ele se encaixar na estrutura altamente específica da enzima. As enzimas são altamente específicas, o que significa que suas estruturas intrincadas garantem que elas possam se ligar a apenas um tipo de molécula ou a um grupo de moléculas intimamente relacionadas.

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