Quais são as duas maneiras de as enzimas se tornarem menos eficazes?

As enzimas são máquinas de proteínas que precisam assumir formas 3D para funcionar corretamente. As enzimas tornam-se inativas quando perdem sua estrutura 3D. Uma forma de isso acontecer é porque a temperatura fica muito alta e a enzima desnatura ou se desdobra. Outra maneira pela qual as enzimas se tornam inativas é quando sua atividade é bloqueada por um inibidor químico. Existem diferentes tipos de inibidores. Os inibidores competitivos se ligam e bloqueiam o sítio ativo das enzimas. Os inibidores não competitivos ligam-se a um local diferente do local ativo, mas fazem com que o local ativo não seja funcional.

Os átomos das enzimas normalmente vibram, mas não tanto a ponto de a molécula se desdobrar. O aumento da temperatura da enzima aumenta a quantidade de vibração. Muita agitação e a enzima começa a perder sua forma adequada. As enzimas têm uma faixa de temperatura ideal na qual são mais ativas. A atividade da enzima aumenta à medida que a temperatura atinge essa faixa ideal, mas diminui drasticamente depois que essa faixa é ultrapassada. A maioria das enzimas animais perde atividade acima de 40 graus Celsius. Existem bactérias chamadas extremófilos que podem sobreviver em fontes termais. Suas enzimas podem suportar temperaturas que fervem a água.

As enzimas possuem uma região chamada sítio ativo, que é responsável por realizar a reação química que é o objetivo principal da enzima. Assim como o resto da enzima, o sítio ativo precisa ter uma forma 3-D adequada para funcionar. O sítio ativo é como a boca da enzima. Os grupos laterais de certos aminoácidos se fixam no espaço do sítio ativo, como os dentes da boca. Esses grupos laterais são responsáveis ​​por fazer a reação química acontecer. Assim como os dentes precisam ser alinhados para mastigar os alimentos, os grupos laterais não podem completar as reações se o sítio ativo não estiver em sua forma 3-D.

Outra maneira pela qual as enzimas se tornam menos eficazes é porque sua atividade é bloqueada por um inibidor químico. Os inibidores competitivos são moléculas que se ligam ao sítio ativo da enzima. O ativo é onde o substrato, a molécula que a enzima deve modificar, se liga, de forma que o inibidor competitivo compete com o substrato pelo sítio ativo. Muitos inibidores competitivos são conhecidos como inibidores reversíveis porque, embora se liguem ao local ativo, eles podem cair. Isso ativa a enzima novamente.

Outro tipo de inibidor de enzima é chamado de inibidores não competitivos. Esses tipos de produtos químicos não se ligam ao local ativo, mas a outro local da enzima. No entanto, a ligação do inibidor no outro local causa uma mudança na forma da proteína que fecha ou bloqueia o local ativo. Os inibidores não competitivos também são chamados de inibidores alostéricos, uma vez que os locais alostéricos são locais reguladores que não são o local ativo. Algumas enzimas são várias enzimas que se juntam no que é chamado de complexo enzimático. Um inibidor alostérico pode desligar todas as enzimas em um complexo ligando-se a um local alostérico.