Jak hemoglobina pokazuje cztery poziomy struktury białka?

Ssaki wdychają tlen z powietrza przez płuca. Tlen musi być transportowany z płuc do reszty ciała w różnych procesach biologicznych. Dzieje się to za pośrednictwem krwi, w szczególności hemoglobiny białkowej, znajdującej się w czerwonych krwinkach. Hemoglobina pełni tę funkcję ze względu na cztery poziomy struktury białka: pierwotną strukturę hemoglobiny, strukturę drugorzędową oraz struktury trzeciorzędowe i czwartorzędowe.

TL; DR (zbyt długi; Nie czytałem)

Hemoglobina to białko w czerwonych krwinkach, które nadaje jej czerwony kolor. Hemoglobina spełnia również podstawowe zadanie bezpiecznego dostarczania tlenu do organizmu, wykorzystując cztery poziomy struktury białkowej.

Hemoglobina to duża cząsteczka białka znajdująca się w czerwonych krwinkach. W rzeczywistości hemoglobina jest substancją nadającą krwi czerwony odcień. Biolog molekularny Max Perutz odkrył hemoglobinę w 1959 roku. Perutz wykorzystał krystalografię rentgenowską do określenia specjalnej struktury hemoglobiny. W końcu odkrył również strukturę krystaliczną jego odtlenionej formy, a także struktury innych ważnych białek.

Hemoglobina jest nośnikiem tlenu w bilionach komórek w ciele, niezbędnym do życia ludzi i innych ssaków. Transportuje zarówno tlen, jak i dwutlenek węgla.

Ta funkcja występuje dzięki unikalnemu kształtowi hemoglobiny, która jest kulista i składa się z czterech podjednostek białek otaczających grupę żelaza. Hemoglobina zmienia swój kształt, aby uczynić ją bardziej wydajną w funkcji przenoszenia tlenu. Aby opisać strukturę cząsteczki hemoglobiny, należy zrozumieć sposób, w jaki ułożone są białka.

Białko to duża cząsteczka zbudowana z łańcucha mniejszych cząsteczek zwanych aminokwasy. Wszystkie białka posiadają ostateczną strukturę ze względu na swój skład. Istnieje dwadzieścia aminokwasów, a kiedy łączą się ze sobą, tworzą unikalne białka w zależności od ich sekwencji w łańcuchu.

Aminokwasy składają się z grupy aminowej, węgla, grupy kwasu karboksylowego i dołączonego łańcucha bocznego lub grupy R, co czyni go wyjątkowym. Ta grupa R pomaga określić, czy aminokwas będzie hydrofobowy, hydrofilowy, dodatnio naładowany, ujemnie naładowany, czy będzie cysteiną z wiązaniami dwusiarczkowymi.

Kiedy aminokwasy łączą się ze sobą, tworzą wiązanie peptydowe i tworzą struktura polipeptydu. Dzieje się to poprzez reakcję kondensacji, w wyniku której powstaje cząsteczka wody. Gdy aminokwasy tworzą strukturę polipeptydu w określonej kolejności, ta sekwencja tworzy pierwotna struktura białka.

Jednak polipeptydy nie pozostają w linii prostej, ale raczej zginają się i fałdują, tworząc trójwymiarowy kształt, który może wyglądać jak spirala ( alfa helisa) lub rodzaj akordeonu (a plisowana blacha beta). Te struktury polipeptydowe tworzą drugorzędowa struktura białka. Są one utrzymywane razem przez wiązania wodorowe.

Trzeciorzędowa struktura białka opisuje ostateczną postać funkcjonalnego białka składającego się z jego drugorzędowych składników struktury. Struktura trzeciorzędowa będzie miała określone uporządkowanie względem swoich aminokwasów, alfa helis i arkuszy plisowanych, z których wszystkie zostaną złożone w stabilną strukturę trzeciorzędową. Struktury trzeciorzędowe często tworzą się w zależności od otoczenia, na przykład hydrofobowe części wewnątrz białka i hydrofilowe na zewnątrz (jak w cytoplazmie).

Podczas gdy wszystkie białka posiadają te trzy struktury, niektóre składają się z wielu łańcuchów aminokwasów. Ten rodzaj struktury białka nazywa się struktura czwartorzędowa, tworząc białko o wielu łańcuchach o różnych interakcjach molekularnych. Daje to kompleks białkowy.

Kiedy już można opisać strukturę cząsteczki hemoglobiny, łatwiej jest zrozumieć, w jaki sposób struktura i funkcja hemoglobiny są powiązane. Hemoglobina jest strukturalnie podobna do mioglobiny, używanej do przechowywania tlenu w mięśniach. Jednak wyróżnia ją czwartorzędowa struktura hemoglobiny.

Czwartorzędowa struktura cząsteczki hemoglobiny obejmuje cztery trzeciorzędowe łańcuchy białkowe, z których wszystkie są alfa helisami.

Indywidualnie każda alfa helisa jest drugorzędową strukturą polipeptydową utworzoną z łańcuchów aminokwasów. Aminokwasy są z kolei podstawową strukturą hemoglobiny.

Cztery łańcuchy struktury drugorzędowej zawierają atom żelaza umieszczony w tak zwanym a grupa hemu, struktura molekularna w kształcie pierścienia. Kiedy ssaki wdychają tlen, wiąże się on z żelazem w grupie hemu. Istnieją cztery miejsca hemowe, z którymi tlen wiąże się w hemoglobinie. Cząsteczka jest utrzymywana razem przez obudowę czerwonej krwinki. Bez tej siatki bezpieczeństwa hemoglobina łatwo by się rozpadła.

Wiązanie tlenu z hemem inicjuje zmiany strukturalne w białku, co powoduje również zmianę sąsiednich podjednostek polipeptydowych. Pierwszy tlen jest najtrudniejszy do związania, ale trzy dodatkowe tleny są wtedy w stanie szybko się związać.

Kształt strukturalny zmienia się w wyniku wiązania tlenu z atomem żelaza w grupie hemu. To przesuwa aminokwas histydynę, co z kolei zmienia alfa helisę. Zmiany są kontynuowane przez inne podjednostki hemoglobiny.

Tlen jest wdychany i wiąże się z hemoglobiną we krwi przez płuca. Hemoglobina przenosi ten tlen do krwiobiegu, dostarczając tlen tam, gdzie jest potrzebny. Wraz ze wzrostem dwutlenku węgla w organizmie i spadkiem poziomu tlenu uwalniany jest tlen i ponownie zmienia się kształt hemoglobiny. W końcu uwalniane są wszystkie cztery cząsteczki tlenu.

Hemoglobina nie tylko przenosi tlen przez krwioobieg, ale także wiąże się z innymi cząsteczkami. Tlenek azotu może wiązać się z cysteiną w hemoglobinie, a także z grupami hemu. Ten tlenek azotu uwalnia ściany naczyń krwionośnych i obniża ciśnienie krwi.

Niestety, tlenek węgla może również wiązać się z hemoglobiną w zgubnie stabilnej konfiguracji, blokując tlen i prowadząc do uduszenia komórek. Tlenek węgla robi to szybko, co sprawia, że ​​narażenie na niego jest bardzo niebezpieczne, ponieważ jest to toksyczny, niewidoczny i bezwonny gaz.

Hemoglobiny występują nie tylko u ssaków. W roślinach strączkowych występuje nawet rodzaj hemoglobiny, zwany leghemoglobina. Naukowcy uważają, że pomaga to bakteriom wiązać azot w korzeniach roślin strączkowych. Wykazuje podobieństwo do ludzkiej hemoglobiny, głównie ze względu na wiążący żelazo aminokwas histydynowy.

Jak wspomniano powyżej, struktura hemoglobiny zmienia się w obecności tlenu. U zdrowej osoby normalne jest występowanie pewnych indywidualnych różnic w pierwotnej strukturze konfiguracji aminokwasów hemoglobiny. Zmienność genetyczna w populacjach ujawnia się, gdy występują problemy ze strukturą hemoglobiny.

W anemia sierpowatamutacja w sekwencji aminokwasowej prowadzi do zlepiania się odtlenionych hemoglobin. Zmienia to kształt czerwonych krwinek, aż będą przypominać kształt sierpa lub półksiężyca.

Ta zmienność genetyczna może okazać się szkodliwa. Krwinki sierpowate są podatne na uszkodzenia i utratę hemoglobiny. To z kolei skutkuje anemią, czyli niskim poziomem żelaza. Osoby z hemoglobiną sierpowatą mają przewagę w obszarach podatnych na malarię.

W talasemii helisy alfa nie są wytwarzane w ten sam sposób, co negatywnie wpływa na hemoglobinę.

Ze względu na wyzwania związane z przechowywaniem krwi i dopasowywaniem jej grup, naukowcy poszukują sposobu na wytwarzanie sztucznej krwi. Trwają prace nad tworzeniem nowe typy hemoglobiny, taki jak jeden z dwiema resztami glicyny, które utrzymują ją razem w roztworze, zamiast rozpadać się pod nieobecność ochronnej krwinki czerwonej.

Znajomość czterech poziomów struktury białka w hemoglobinie pomaga naukowcom znaleźć sposoby na lepsze zrozumienie jego funkcji. To z kolei może w przyszłości doprowadzić do nowatorskiego ukierunkowania leków i innych metod leczenia.