Kto odkrył strukturę rybosomu?

Rybosomy są znane jako twórcy białek wszystkich komórek. Białka kontrolują i budują życie.

W związku z tym, rybosomy są niezbędne do życia. Pomimo ich odkrycia w latach 50. minęło kilkadziesiąt lat, zanim naukowcy naprawdę wyjaśnili strukturę rybosomów.

TL; DR (zbyt długi; Nie czytałem)

Rybosomy, znane jako fabryki białek wszystkich komórek, zostały po raz pierwszy odkryte przez George'a E. Palade. Jednak struktura rybosomów została określona kilkadziesiąt lat później przez Adę E. Yonath, Tomasz A. Steitz i Venkatraman Ramakrishnan.

Rybosomy biorą swoją nazwę od „rybo” kwasu rybonukleinowego (RNA) i „soma”, co po łacinie oznacza „ciało”.

Naukowcy definiują rybosomy jako strukturę znajdującą się w komórkach, jeden z kilku mniejszych podzbiorów komórkowych zwanych organelle. Rybosomy mają dwie podjednostki, jedną dużą i jedną małą. Jądro tworzy te podjednostki, które łączą się ze sobą. Rybosomalny RNA i białka (ryboproteiny) tworzą rybosom.

Niektóre rybosomy unoszą się wśród cytoplazma

W zależności od organizmu komórka może mieć kilka tysięcy, a nawet miliony rybosomów. Rybosomy występują zarówno w komórkach prokariotycznych, jak i eukariotycznych. Można je również znaleźć w bakteriach, mitochondriach i chloroplastach. Rybosomy są bardziej rozpowszechnione w komórkach, które wymagają stałej syntezy białek, takich jak komórki mózgu lub trzustki.

Niektóre rybosomy mogą być dość masywne. U eukariontów mogą mieć 80 białek i składać się z kilku milionów atomów. Ich część RNA zajmuje więcej masy niż część białka.

Rybosomy biorą kodony, które są serią trzech nukleotydów z informacyjnego RNA (mRNA). Kodon służy jako matryca z DNA komórki do wytworzenia określonego białka. Rybosomy następnie tłumaczą kodony i dopasowują je do aminokwasu z transfer RNA (tRNA). Jest to znane jako tłumaczenie.

Rybosom ma trzy miejsca wiązania tRNA: an aminoacylo miejsce wiązania (miejsce A) do przyłączania aminokwasów, a peptydyl strona (strona P) i an Wyjście strona (strona E).

Po tym procesie przetłumaczony aminokwas buduje się na łańcuchu białkowym zwanym a polipeptyd, dopóki rybosomy nie zakończą swojej pracy nad wytwarzaniem białka. Gdy polipeptyd zostanie uwolniony do cytoplazmy, staje się funkcjonalnym białkiem. Ten proces jest powodem, dla którego rybosomy są często określane jako fabryki białek. Trzy etapy produkcji białka to inicjacja, elongacja i translacja.

Te podobne do maszyn rybosomy działają szybko, w niektórych przypadkach przylegając do 200 aminokwasów na minutę; prokariota mogą dodać 20 aminokwasów na sekundę. Złożone białka potrzebują kilku godzin, aby się zebrać. Rybosomy wytwarzają większość z około 10 miliardów białek w komórkach ssaków.

Ukończone białka mogą z kolei podlegać dalszym zmianom lub fałdowaniu; to się nazywa modyfikacja potranslacyjna. U eukariontów Aparat Golgiego uzupełnia białko przed jego uwolnieniem. Gdy rybosomy kończą swoją pracę, ich podjednostki są poddawane recyklingowi lub demontowane.

Jerzy E. Palade po raz pierwszy odkrył rybosomy w 1955 roku. Opis rybosomów Palade'a przedstawiał je jako cząstki cytoplazmatyczne związane z błoną retikulum endoplazmatycznego. Palade i inni badacze odkryli funkcję rybosomów, czyli syntezę białek.

Francis Crick utworzył centralny dogmat biologii, który podsumował proces budowania życia jako „DNA sprawia, że ​​RNA tworzy białko”.

Chociaż ogólny kształt określono za pomocą obrazów z mikroskopu elektronowego, ustalenie rzeczywistej struktury rybosomów zajęłoby jeszcze kilkadziesiąt lat. Wynikało to w dużej mierze ze stosunkowo ogromnych rozmiarów rybosomów, co utrudniało analizę ich struktury w postaci krystalicznej.

Podczas gdy Palade odkrył rybosom, inni naukowcy określili jego strukturę. Trzech odrębnych naukowców odkryło strukturę rybosomów: Ada E. Yonath, Venkatraman Ramakrishnan i Thomas A. Steitza. Ci trzej naukowcy zostali nagrodzeni Nagrodą Nobla w dziedzinie chemii w 2009 roku.

Odkrycie trójwymiarowej struktury rybosomów miało miejsce w 2000 roku. Yonath, urodzony w 1939 roku, otworzył drzwi dla tego objawienia. Jej pierwsze prace nad tym projektem rozpoczęły się w latach 80. XX wieku. Wykorzystała drobnoustroje z gorących źródeł, aby wyizolować ich rybosomy, ze względu na ich solidną naturę w trudnym środowisku. Była w stanie skrystalizować rybosomy, aby można je było analizować za pomocą krystalografii rentgenowskiej.

W ten sposób wygenerowano wzór kropek na detektorze, dzięki czemu można było wykryć pozycje atomów rybosomalnych. Yonath ostatecznie wyprodukował wysokiej jakości kryształy za pomocą kriokrystalografii, co oznacza, że ​​kryształy rybosomalne zostały zamrożone, aby zapobiec ich rozpadowi.

Naukowcy próbowali następnie wyjaśnić „kąt fazowy” dla wzorów kropek. Wraz z rozwojem technologii udoskonalenia procedury doprowadziły do ​​uzyskania szczegółów na poziomie pojedynczego atomu. Steitz, urodzony w 1940 roku, był w stanie odkryć, w których etapach reakcji występują poszczególne atomy w połączeniach aminokwasy. Znalazł informacje o fazie dla większej jednostki rybosomu w 1998 roku.

Ramakrishan, urodzony w 1952 roku, pracował z kolei nad rozwiązaniem fazy dyfrakcji promieni rentgenowskich w celu uzyskania dobrej mapy molekularnej. Znalazł informacje o fazie dla mniejszej podjednostki rybosomu.

Obecnie dalsze postępy w pełnej krystalografii rybosomów doprowadziły do ​​lepszej rozdzielczości złożonych struktur rybosomów. W 2010 roku naukowcom udało się wykrystalizować eukariotyczne rybosomy z lat 80 Saccharomyces cerevisiae i byli w stanie zmapować jego strukturę rentgenowską („80S” to rodzaj kategoryzacji zwany wartością Svedberga; więcej na ten temat wkrótce). To z kolei doprowadziło do uzyskania większej ilości informacji na temat syntezy i regulacji białek.

Rybosomy mniejszych organizmów jak dotąd okazały się najłatwiejsze do pracy w celu określenia struktury rybosomów. Dzieje się tak, ponieważ same rybosomy są mniejsze i mniej złożone. Potrzebne są dalsze badania, aby pomóc określić struktury rybosomów wyższych organizmów, takich jak te u ludzi. Naukowcy mają również nadzieję dowiedzieć się więcej o rybosomalnej strukturze patogenów, aby pomóc w walce z chorobami.

Termin rybozym odnosi się do większej z dwóch podjednostek rybosomu. Rybozym działa jak enzym, stąd jego nazwa. Służy jako katalizator w montażu białek.

Wartości Svedberga (S) opisują szybkość sedymentacji w wirówce. Naukowcy często opisują jednostki rybosomalne za pomocą wartości Svedberga. Na przykład prokariota posiadają rybosomy 70S, które składają się z jednej jednostki z 50S i jednej z 30S.

Nie sumują się, ponieważ szybkość sedymentacji ma więcej wspólnego z wielkością i kształtem niż z masą cząsteczkową. Komórki eukariotycznez drugiej strony zawierają rybosomy 80S.

Rybosomy są niezbędne dla wszelkiego życia, ponieważ tworzą białka zapewniające życie i jego elementy budulcowe. Niektóre białka niezbędne do życia ludzkiego obejmują hemoglobinę w czerwonych krwinkach, insulinę i przeciwciała, wśród wielu innych.

Gdy naukowcy odkryli strukturę rybosomów, otworzyło to nowe możliwości eksploracji. Jedną z takich dróg poszukiwań są nowe antybiotyki. Na przykład nowe leki mogą powstrzymać chorobę poprzez celowanie w pewne strukturalne składniki rybosomów bakterii.

Dzięki strukturze rybosomów odkrytej przez Yonatha, Steitza i Ramakrishnana naukowcy znają teraz dokładne lokalizacje między aminokwasami a miejscami, w których białka opuszczają rybosomy. Skupienie się na miejscu, w którym antybiotyki przyczepiają się do rybosomów, zapewnia znacznie większą precyzję działania leku.

Ma to kluczowe znaczenie w erze, w której dawniej silne antybiotyki spotkały się z odpornymi na antybiotyki szczepami bakterii. Odkrycie struktury rybosomów ma zatem ogromne znaczenie dla medycyny.