Typer kollagenfibre

Bindevev danner den strukturelle støtten til levende ting, spesielt virveldyr. Vev som oppfyller denne definisjonen tjener en rekke funksjoner i hele kroppen, og byggesteinene til mange av disse bindevev er kollagenfibre. Kollagen er et protein - faktisk er det det rikeligste proteinet som finnes i naturen. Det bør derfor ikke være overraskende at rundt 40 undertyper ble identifisert fra og med 2018.

Ikke alle typer kollagen er dannet til fibre, bestående av fibriller (som selv er laget av grupper av tripletter av individuelle kollagenmolekyler), men tre av de fem hovedtypene kollagen - merket I, II, III, IV og V - blir ofte sett i dette ordning. Kollagen har den fordelaktige egenskapen å motstå strekk- eller strekkrefter. På grunn av den rene forekomsten av kollagen i kroppen, er forstyrrelser som påvirker syntese eller biologisk fremstilling, mange og kan være alvorlige.

Selve bindevevet, som oversettes omtrent til "alt ikke bein som folk flest kan gjenkjenne som bindevev, "inkluderer løst bindevev, tett bindevev og fett vev. Andre typer bindevev inkluderer blod og bloddannende vev, lymfoide vev, brusk og bein.

Kollagen er en form for løst bindevev. Denne typen vev inkluderer fibre, malt substans, kjellermembraner og en rekke bindevevsceller som eksisterer fritt (f.eks. Sirkulerer i blod). I tillegg til kollagenfibre inkluderer fibertypen av løs bindevev retikulære fibre og elastiske fibre. Kollagen finnes ikke i malt substans, men det er en komponent i visse kjellermembraner, som er grensesnittet mellom selve bindevevet og til hvilket vev det støtter.

Som nevnt er kollagen en type proteiner, og proteiner består av aminosyrer. Korte lengder av aminosyrer kalles peptider, mens polypeptider er lengre, men mangler fullverdige funksjonelle proteiner.

Som alle proteiner, blir kollagen laget på overflatene til ribosomene i cellene. Disse bruker instruksjonene fra ribonukleinsyre (RNA) for å lage lange polypeptider kalt procollagen. Dette stoffet er modifisert i endoplasmatisk retikulum av celler på forskjellige måter. Sukkermolekyler, hydroksylgrupper og sulfid-sulfidbindinger tilsettes visse aminosyrer. Hvert kollagenmolekyl som er bestemt for en kollagenfiber, blir viklet inn i en trippel helix sammen med to andre molekyler, noe som gir den strukturell stabilitet. Før kollagenet kan bli helt modent, blir endene trimmet av for å danne et protein som kalles tropokollagen, som ganske enkelt er et annet navn for kollagen.

Selv om det er identifisert over tre dusin forskjellige typer kollagen, er bare en liten brøkdel av disse fysiologisk signifikante. De fem første typene, som bruker romertall I, II, III, IV og V, er overveldende de vanligste i kroppen. Faktisk består 90 prosent av alt kollagen av type I.

Type I kollagen (noen ganger kalt kollagen I; denne ordningen gjelder selvfølgelig for alle typer) utgjør kollagenfibre, og finnes i hud, sener, indre organer og den organiske (at den, ikke-mineral) delen av bein. Type II er den primære bestanddelen av brusk. Type III er hovedkomponenten i retikulære fibre, noe som er noe forvirrende siden disse ikke betraktes som "kollagenfibre" slik fibrene laget av type I er; type I og III blir ofte sett sammen i vev. Type IV finnes i kjellermembraner, mens type V sees i hår og på overflaten av celler.

Fordi type I kollagen er så utbredt, er det lett å isolere fra omkringliggende vev og var den første typen kollagen som ble beskrevet formelt. Type I-proteinmolekylet består av tre mindre molekylære komponenter, hvorav to er kjent som α1 (I) -kjeder, og den ene kalles α2 (I) -kjeden. Disse er ordnet i form av en lang trippel helix. Disse trippelhelixene er i sin tur stablet ved siden av hverandre for å danne fibriller, som igjen er bundet i fullverdige kollagenfibre. Hierarkiet fra minste til største i kollagen er derfor α-kjede, kollagenmolekyl, fibril og fiber.

Disse fibrene er i stand til å strekke seg betydelig uten å bryte. Dette gjør dem ekstremt verdifulle i sener, som forbinder muskler med bein og må derfor være i stand til å tåle mye styrke uten å bryte mens de fremdeles tilbyr mye fleksibilitet.

I en sykdom som kalles osteogenesis imperfecta, blir ikke kollagen av type I laget i tilstrekkelige mengder, eller kollagenet som syntetiseres er mangelfullt i sammensetningen. Dette resulterer i beinsvakhet og uregelmessigheter i bindevev, noe som fører til ulike grader av fysisk svakhet (det kan i noen tilfeller være dødelig).

Type II kollagen danner også fibre, men disse er ikke så godt organisert som type I kollagenfibre. Disse finnes hovedsakelig i brusk. Fibrillene i type II, i stedet for å være pent parallelle, er ofte ordnet i det som er mer eller mindre et virvar. Dette tilveiebringes av det faktum at brusk, selv om det er det viktigste hjemmet til type II kollagen, består hovedsakelig av en matrise som består av proteoglykaner. Disse består av molekyler kalt glykosaminoglykaner viklet rundt en sylindrisk proteinkjerne. Hele arrangementet gjør brusk sammentrykkelig og "fjærende", kvaliteter som egner seg godt for bruskens viktigste jobb med å dempe støtbelastningen på ledd som knær og albuer.

Bruskdannelsesforstyrrelser som påvirker skjelettet kjent som kondrodysplasi antas å være forårsaket av en mutasjon i genet i DNA som koder med type II kollagenmolekylet.

Hovedrollen til kollagen type III er dannelsen av retikulære fibre. Disse fibrene er veldig smale, og er bare omtrent 0,5 til 2 milliontedeler meter i diameter. Kollagenfibrillene laget av type III kollagen er mer forgrenet enn parallelle i retning.

Retikulære fibre finnes i overflod i myeloid (benmarg) og lymfoide vev, hvor de fungerer som stillas for de spesialiserte cellene som er involvert i genereringen av nye blodceller. De er laget av enten fibroblaster eller retikulære celler, avhengig av hvor de befinner seg. De kan skilles fra type I kollagen på grunnlag av hvordan de ser ut etter å ha blitt farget med visse kjemiske fargestoffer.

En av de ti eller så subtypene av sykdommen kalt Ehlers-Danlos syndrom, som kan føre til et dødelig brudd på blodkar, er forårsaket av en mutasjon i genet som koder for type III kollagen.

Type IV kollagen er som nevnt en hovedkomponent i kjellermembranen. Det er organisert i omfattende forgreningsnettverk. Denne typen kollagen har ikke det som kalles aksial periodisitet, noe som betyr at den i lengden ikke har et karakteristisk repeterende mønster, og det danner ikke fibre i det hele tatt. Denne typen kollagen kan derfor bli sett på som den mest tilfeldige av de største kollagentypene. Type IV kollagen består av mye av det innerste av de tre lagene i kjellermembranen, kalt lamina densa ("tykt lag"). På hver side av lamina densa er lamina lucida og lamina fibroreticularis. Sistnevnte lag inneholder noe type III kollagen i form av retikulære fibre så vel som type VI kollagen, en mindre hyppig forekommende type.